Четвертичная структура иммуноглобулинов

Пространственная структура легкой и тяжелой цепей и организация четвертичной структуры иммуноглобулинов [c.69]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Некоторые антигенные детерминанты у белков с четвертичной структурой могут быть образованы фрагментами полипептидных цепей различных субъединиц, как, например, в иммуноглобулинах и гемоглобине. Как уже указывалось выше, антигенная детерминанта белков образована группой аминокислотных остатков, среди которых можно выявить иммунодоминантную группу. Примером такой группы является С-концевой аргинин декапептида белка вируса табачной мозаики. [c.13]

Напряженный характер четвертичной структуры IgG, как и, по-видимому, других иммуноглобулинов, имеет большое значение для возможности передачи сигнала пз N-концевой части молекулы, где расположен активный центр, в С-концевую половину (F -участок), в пределах которой находятся центры, ответственные за эффекторные функции иммуноглобулинов (см. гл. 6). Это особенно существенно, если учесть, что общая длина молеку лы IgG достигает 24 нм. [c.73]

Больщинство глобулярных белков—олигомеры (т.е. состоят из двух или более идентичных или разных полипептидных цепей). Примером глобулярных белков могут служить гемоглобин (рис. 1.36) и иммуноглобулин (рис. 1.37). Четвертичная структура подобных белков определяется тем, как взаимодействуют между собой в олигомерной структуре отдельные свернутые полипептидные цепи. В гемоглобине, например, благодаря взаимодействию аминокислот, входящих в состав а-спиралей и Р-слоев, образуется а(5-димер, а димеры в свою [c.62]

Все иммуноглобулины (Ig) характеризуются общим планом организации вторичной, третичной и четвертичной структуры. Основным структурным элементом является четырехцепочная молекула, состоящая из двух пар идентичных полипептидных цепей легких (Ь) и тяжелых (Н) с молекулярной массой 22 ООО и 50 ООО—70 ООО соответственно. Все цепи соединены [c.99]

При анализе белков со сложной четвертичной структурой целесообразно разделять их на составляющие субъединицы или полипептиды. В случае иммуноглобулинов для диссоциации полипептидных цепей проводили избирательное восстановление межцепочечных дисульфидных связей [44, 46]. Для получения крупных, хорошо идентифицируемых фрагментов, пригодных для дальнейшего расщепления до коротких цистинсодержащих пептидов, нативные белки расщепляют бромоцианом или протеолитическими ферментами [19, 28, 42, 46, 47]. [c.168]

Не только третичная, но и четвертичная структура белков определяет их антигенное строение (по крайней мере структуру некоторых антигенных детерминант). Детерминанты, в образовании которых участвуют две или три полипептидные цепи, в том числе цепи различного строения, найдены, в частности, в молекуле гемоглобина, коллагена, иммуноглобулина С. При диссоциации молекулы белка на изолированные цепи такие детерминанты разрушаются. В случае спонтанной рекомбинации пептидных цепей с восстановлением активной конформации вогстанавливается также структура антигенных детерминант, в образовании которых участвуют две или более цзпей. [c.31]

Изучение аллотипической специфичности IgM показало, что его маркер Mml представляет собой детерминанту, структура которой зависит от взаимодействия двух прилегающих друг к другу .1-цепей. Изолированные .1-цепи не реагируют с анти-Мш антителами. IgA2, в молекуле которого обнаружена аллотипическая детерминанта Аш(1) и ее аллельный вариант Аш(—I), имеет необычную для иммуноглобулинов структуру дисульфидные связи между легкими и тяжелыми цепями отсутствуют, но сами легкие цепи связаны дисульфидным мостиком (см. раздел 2.1). Существует ли связь между этими особенностями четвертичной структуры IgA2 и его [c.82]

Эта очевидная гомология последовательностей аминокислот свидетельствует о том, что молекулы иммуноглобулинов свернуты с образованием компактных доменов, каждый из которых содержит область, гомологичную по крайней мере одному активному участку, выполняюш ему определенную функцию, свойственную молекуле иммуноглобулина в целом (рис. 33.16). Представляется вероятным, что домены сходны по четвертичной структуре, поскольку сходны их последовательности аминокислот. Данные рентгеноструктурного анализа подтвердили гипотезу доменов. Роберто Поляк (Roberto Poljak) раскрыл пространственную структуру при разрешении 2,0 А фрагмента (практически идентичного фрагменту P J человеческого иммуноглобулина. Фрагмент Р , состоит из четырех расположенных в виде тетраэдра глобулярных субъединиц - V , и gi - поразительно сходных по пространственной структуре (рис. 33.17). Обш ая структурная особенность четырех доменов СОСТОИТЕ наличии двух широких антипарал-лельных (3-складок (рис. 33.18). Между ними располагаются плотно упакованные боковые цепи многих гидрофобных остатков. Указанный повторяюш ийся элемент структуры назван иммуноглобулиновой складкой. [c.244]