Последовательность аминокислот гомология

Рецепторы стероидных гормонов тоже являются белками. На протяжении последних лет была изучена их функция, а теперь начинает выясняться и структура. Рассмотрим в качестве примера рецептор глюкокортикоидов (рис. 43.2). Он содержит три функционально разные области 1) участок связывания гормонов, расположенный в С-концевой части полипептидной цепи 2) прилегающий к нему участок связывания ДНК 3) специфическая область Ы-концевой половины белковой молекулы, необходимая для высокоаффинного связывания с соответствующим участком ДНК (и содержащая большую часть антигенных участков молекулы). Существование этих трех функциональных доменов было подтверждено путем анализа рецепторов, синтезированных с использованием ДНК. Видимо, такая структура в принципе свойственна разным типам рецепторов стероидных гормонов при этом наблюдается высокая степень гомологии в последовательности аминокислот соответствующих участков. Очень любопытна также гомология между этим типом рецепторов и у-ег/)А-онкогеном. [c.154]

Гомологичные белки разного происхождения могут иметь определенное структурное сходство, которое характеризуется более или менее сильными реакциями со специфическими антителами против одного из этих белков, взятого в качестве иммуногена. Такие перекрестные реакции между индивидуальными, отдельно взятыми белками разного происхождения использовались в исследованиях по систематике и филогенезу [111]. Но непредвиденные перекрестные реакции могут также обнаружиться у белков, которые явно не сходны между собой ни в функциональном, ни в эволюционном отношении однако они тем не менее имеют структурное сходство, которое подтверждено анализом последовательностей аминокислот [52]. Поэтому такие перекрестные реакции интересны с методической точки зрения при исследованиях структурных гомологий, но могут также представлять неудобства в некоторых областях, как, например, выявление происхождения белков в пищевых продуктах. При решении некоторых из этих проблем распознавания, по существу, необходимо, чтобы специфические антитела к белкам растения какого-то определенного ботанического вида не давали перекрестной реакции с белками растения соседнего вида. Недавно описаны возникающие на практике трудности в связи с использованием антисывороток, вызывающих недостаточно контролируемые и приводящие к ошибочным результатам пере- [c.114]

Наряду с методами двумерной спектроскопии ЯМР существуют еще два распространенных биохимических метода селективное дейтерирование аминокислот определенного типа и сравнение с широким классом гомологов протеинов, в котором замещается лишь небольшое число аминокислот в последовательности. Несмотря на то что оба эти метода были известны задолго до того, как двумерная спектроскопия стала бурно развиваться и нашла широкое применение, только сейчас эти методы стали применяться действительно эффективно благодаря развитию современных методов молекулярной биологии. Селективное дейтерирование в основном проводится исходя из того, что наибольшее сродство к клеткам в питательной среде обнаруживают аминокислоты именно в дейтерированном состоянии, так как это непосредственно обеспечивает встраивание соответствующих аминокислот в молекулу протеина. Однако так как при этом изотопозамещенные аминокислоты не только непосредственно встраиваются в молекулу протеина, но и участвуют в превращениях, а также могут быть использованы при образовании других аминокислот, селективность дейтерирования существенно пони- [c.130]

Были определены последовательности 350 нуклеотидов от З -конца гена НА и предсказанных последовательностей аминокислот 32 вирусов гриппа типа А, включая и представителей каждого из 13 известных подтипов НА [1, 42]. Остатки цистеина и другие определенные аминокислоты сохраняются во всех последовательностях. Это указывает, что 13 подтипов НА происходят от общего прародителя, и что они имеют общую основную структуру, Нри парном сравнении частичных аминокислотных последовательностей наиболее удаленными друг от друга подтипами оказались Н1 и НЗ (25% гомология). Другие подтипы были похожи друг на друга наибольшая гомология была обнаружена между Н2 и Н5 (80%). Связь между частичными последовательностями показана на дендрограмме (рис. 28). [c.148]

В табл. 25 показана также частота нескольких гомологий между последовательностями нуклеотидов и аминокислот белков РВ1 и РВ2. Поскольку маловероятно, что гомологии последовательностей аминокислот и нуклеотидов случайны, они могут быть генетически значимы. Однако, за исключением этих ограниченных [c.254]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды — это синтетические полипептиды, которые получаются при поликонденсации аминокислот или коротких пептидных последовательностей. В противоположность систематически построенным пептидам они представляют собой не отдельные соединения, а смесь гомологов макромолекул. Использование различных номенклатур вызывает затруднения при названии этих веществ. Комиссия ШРАС—ШВ по биохимической номенклатуре предложила правила [512], которые и применяются при последующем изложении. Приравнивание таких синтетических полипептидов к полимеризованным аминокислотам или фрагментам находится в противоречии с обозначением, используемым в макромолекулярной химии. Для процесса многократного присоединения аминокислот или пептидных фрагментов вместо термина полимеризация следует применять термин поликонденсация . [c.208]

II циклическую трехмерную структуру, не вызывая ее дестабилизацию. Принимаемые в некоторых случаях новыми остатками иные положения боковых цепей при сохранении формы основной цепи также отвечают областям низкой энергии Х Хг заменяемых остатков нейротоксина II, которые в новых условиях оказываются более предпочтительными. Рассчитанная геометрия белкового остова предоставляет возможность реализации у различающихся аминокислот в эволюционно отобранных последовательностях нейротоксинов ряда конформационных состояний. Для всех гомологов найденная структура фрагмента 1-23 нейротоксина II является глобальной (см. гл. 15). [c.589]

Гомологичные белки, вьщеленные из организмов различных видов, обнаруживают гомологию последовательностей это означает, что наиболее важные положения в полипептидных цепях гомологичных белков заняты одними и теми же аминокислотами независимо от вида организмов. В других положениях гомологичные белки могут содержать разные аминокислоты. Чем ближе в эволюционном отношении виды, тем более сходны аминокислотные последовательности их гомологичных белков. Таким образом, последовательности гомологичных белков указывают, что содержащие их организмы произошли от общего предка, но в ходе эволюции претерпели изменения и превратились в разные виды. Аналогичные выводы были сделаны исходя из результатов изучения специфичности антител по отношению к антигенам гомологичных видов. [c.160]

Начиная со 2-й пол. 20 в. бурно развиваются кинетич. методы исследования, происходит становление теории цепных реакций (Н. Н. Семенов), основ теории кислотно-основного (Бренстед — Лоури) и гетерог. катализа, на базе к-рых разрабатываются пром. методы дегидрирования углеводородов, в т. ч. нефтяных, с получением олефинов, бензола и его гомологов, алкилирования парафивов олефинами и др. Большое значение приобрели синтез Фишера — Тропша (восстановление окиси углерода водородом) с получением метанола и тедельных углеводородов, р-ция Дильса — Альдера, карбодиимидный синтез пептидов, методы определения последовательности аминокислот в белках. В связи с возникшей проблемой дефицита жидкого топлива огромное значение приобрела р-ция Бергиуса (гидрирование угля в жидкие углеводороды, 1912—13). [c.413]

Трипсин. Доказательством структурного сходства менеду трипсином и химотрипсином служит поразительная гомология последовательностей аминокислот в молекулах зимогенов (см. фиг. 123). [c.427]

При сравнении этих реакций друг с другом и с транспозицией ТпЗ возникают некоторые параллели. Функция hin Salmonella и дги-функция фага Ми могут замещать одна другую в комплементационных экспериментах. (Эти функции заменяет функция гена ein, ответственного за инверсию С-сегмента фага Р1). Несмотря на то что ген tnpR транспозона ТпЗ не способен заместить какую-либо из этих последовательностей, аминокислотная последовательность резолвазы демонстрирует значительную гомологию с последовательностью аминокислот белка Hin. [c.472]

Были получены последовательности гена (и выведенные последовательности аминокислот) NA четырех штаммов N2 (Udorn/72, NT/60/68, UK/75 и RI/5+/57) и двух штаммов N1 (PR/8/34 и WSN). Общая гомология между последовательностями аминокислот N1 и N2 составила 39%. [c.143]

Серию интересных исследований вьшолнили Е. Каба и Т. Ву [84-87]. Придерживаясь традиционного представления Полинга и Кори о структуре белка, они попытались локализовать спиральные и неспиральные участки на основе статистического анализа конформационного Состояния каждого остатка (п) с учетом влияния предшествующего (п-1) и последующего ( + 1) остатков. Авторы составили таблицу конформационных состояний трипептидов, основанную на данных по 11 белкам известной структуры. В них содержится лишь 15% общего количества возможных тройных комбинаций стандартных природных аминокислот, что недостаточно для предсказания а-спиральных, -структурных и нерегулярных участков. Поэтому предложенный Каба и Ву эмпирический алгоритм применим только для серий гомологичных белков и при использовании других, менее очевидных критериев отбора. Метод был опробован на цитохроме с, для которого известна трехмерная структура и имеются данные о последовательностях 18 гомологов. Даже в таком благоприятном случае удовлетворительного совпадения достигнуто не было. Из 24 остатков, входящих в а-спирали, правильно предсказаны 20 при 24 ошибках остальные остатки (80) не идентифицированы. [c.253]

Эталонной молекулой суперсемейства является, конечно, иммуноглобулин. Собственно именно эта молекула дала название всему суперсемейству. Тот или иной белок может бьггь включен в состав данного молекулярного объединения при соблюдении двух условий — соответствия пространственной организации своих доменов особенностям конформации доменов иммуноглобулинов и достаточной степени гомологии с последовательностью аминокислот в доменах иммуноглобулинов. [c.136]

Хотя структура активационных пептидов трипсиногена и химотрипсиногена существенно различается (табл. 3.2), трипсин, эластаза и химотрипсины А и В имеют сходные черты каждый из этих ферментов содержит около 230 аминокислот и специфически ингибируется ДФФ. Степень гомологии первичной структуры химотрипсинов А и В составляет 78%, а любой другой пары рассматриваемых ферментов — 40— 55% [8]. Очень большое сходство наблюдается в последовательностях аминокислот, окружающих остатки, которые участвуют в формировании активного центра (табл. 3.3). Третичные структуры трипсина [25], эластазы [8] и химотрипсина А весьма близки, а системы передачи заряда идентичны (рис. 3.3) все это свидетельствует об одинаковом механизме катализа у рассматриваемых протеиназ. Разная спе- [c.43]

Способность тромбина специфически расщеплять связь между остатками аргинина и глицина свидетельствует, по-видимому, о сходстве тромбина с трипсином. И действительно, такое сходство имеется, что явствует из сопоставления последовательностей остатков аминокислот в этих белках. Тромбин имеет массу 33,7 кДа и состоит из двух цепей. Цепь А из 49 остатков не проявляет заметной гомологии с ферментами поджелудочной железы. Цепь В, напротив, очень сходна с трипсином, химотрипсином и эластазой по последовательности аминокислот. Последовательность аминокислот [c.169]

Эта очевидная гомология последовательностей аминокислот свидетельствует о том, что молекулы иммуноглобулинов свернуты с образованием компактных доменов, каждый из которых содержит область, гомологичную по крайней мере одному активному участку, выполняюш ему определенную функцию, свойственную молекуле иммуноглобулина в целом (рис. 33.16). Представляется вероятным, что домены сходны по четвертичной структуре, поскольку сходны их последовательности аминокислот. Данные рентгеноструктурного анализа подтвердили гипотезу доменов. Роберто Поляк (Roberto Poljak) раскрыл пространственную структуру при разрешении 2,0 А фрагмента (практически идентичного фрагменту P J человеческого иммуноглобулина. Фрагмент Р , состоит из четырех расположенных в виде тетраэдра глобулярных субъединиц - V , и gi - поразительно сходных по пространственной структуре (рис. 33.17). Обш ая структурная особенность четырех доменов СОСТОИТЕ наличии двух широких антипарал-лельных (3-складок (рис. 33.18). Между ними располагаются плотно упакованные боковые цепи многих гидрофобных остатков. Указанный повторяюш ийся элемент структуры назван иммуноглобулиновой складкой. [c.244]

Установлена первичная структура С. человека и неск. видов животных. С. разной видовой принадлежности, обладая большими нли меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, к-рые формируют две петли-большую, включающую центр, участок аминокислотной последовательности (в С. человека между цис-теином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189). Высокое содержание в молекуле С. остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованшо в р-ре димеров и более крупных агрегатов. [c.383]

Таким образом, рассмотрение в свете результатов теоретического конформационного анализа фрагмента нейротоксина Leu - ys пяти 110мологичных белков приводит к заключению, что различия в аминокислотных последовательностях участка 1-23 не сказываются на форме пептидного остова и конформации дисульфидного мостика ys - ys . Все остатки гомологов свободно встраиваются в рассчитанную для ненро-токсина II циклическую трехмерную структуру Leu - ys- , не вызывая ее дестабилизации. Принимаемые иногда новыми остатками иные положения боковых цепей также отвечают низкоэнергетическим областям Х Хг соответствующих остатков нейротоксина II, которые в этих случаях оказываются более предпочтительными. Следовательно, рассчитанная геометрия белкового остова предоставляет возможность реализации у различающихся аминокислот в эволюционно отобранных последовательностях нейротоксинов ряда конформационных состояний. Для всех гомологов найденная структура фрагмента 1-23 является глобальной. [c.425]

После проверки белков на гомологичность в исследовании наступает ровый этап - установление у отобранного набора аминокислотных (последовательностей вариабельных и константных участков полипеп- идных цепей и конструирование модели консервативного кора целевого Репкг. Опыт, легко объясняющийся бифуркационной теорией свертывания В физической теорией структурной организации белковых молекул (см. гл. ), показывает, что большая часть изменений в порядках аминокислот у (гомологов касается остатков поверхностного слоя белковых глобул, ростоящего, как правило, из неупорядоченной полипептидной цепи между фиксированными точками константных областей. В литературе они долучили название петельных сегментов. Их конформационные состояния [c.523]

Н1, Н2, НЗ, Н4, Н5), различающихся по содержанию (%) основных аминокислот, обусловливающему их физико-химические свойства (электрофоретическую подвижность, ИЭТ и др.). Гистоны являются эволюционно консервативными белками. Степень гомологии аминокислотных последовательностей гистонов Н2, НЗ, Н4, Н5 у разных видов животных, растений и грибов достаточно высока. Эти гистоны попарно образуют октамеры (белковые коры дисковидной формы, которые оплетаются молекулой ДНК). Участок ДНК, спирально оплетающий октаметр, содержит в среднем 145—150 нуклеотидных пар и формирует примерно 1,75 витка левой спирали. Свободные от контакта с белковыми корами участки ДНК называют линкерными (или связующими). Их длина варьирует в за- [c.182]

N-Moнoмeтил-a-aминoки лoты ( иминокислоты ) широко распространены. Например, саркозин (Ы-метилглицин) является метаболически важным соединением, а многие другие производные (которые обычно называют полусистематическими названиями) встречаются в свободном виде и в природных продуктах, особенно в антибиотиках. Эти соединения можно получить из свободных а-аминокислот (схема (25) [73], и несмотря на некоторую рацемизацию, этот метод получил широкое распространение. Последовательность реакций, указанная на схеме (26), по-видимому, лишена этого недостатка. В природе широко распространены также циклические Ы-моноалкил-а-аминокислоты (циклические иминокислоты). Мы уже упоминали особый случай пролина в белках, однако его высшие и низшие гомологи (пипеколовая и азетидин-2-карбоновая кислоты соответственно) и многочисленные другие производные [75] также присутствуют в природе. [c.245]

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, вьщеленных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов вьшолняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомо-логичные белки разных вцдов обычно имеют полипептидные цепи, идентичные или почти идентичные по длине. Более того, в аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты-их называют инва-1 риантными остатками. Вместе с т хь в других положениях таких белков наблюдаются значительные различия в этих положениях аминокислоты варьируют от вида к виду такие аминокислотные остатки называются вариабельными. Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятие гомология последовательностей наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых [c.155]

Была установлена структура гена р2-микроглобулина. Он состоит из четырех экзонов первый из них кодирует сигнальную последовательность, второй-основную функциональную часть белка (от 3-й до 95-й аминокислоты), третий кодирует последние четыре аминокислоты полипептидной цепи и некоторую часть нетранслируемого концевого участка, а оставшаяся часть этого участка детерминируется последним четвертным экзоном. Длина Р2-микроглобулина соизмерима с длиной иммуноглобулинового гена имеется также определенное сходство в аминокислотном составе этих белков и некоторая (хотя и ограниченная) гомология нуклеотидной последователь- [c.517]

Сайт мономера белка его, контактирующий с ДНК, образован последовательностью из 20 аминокислот, формирующих две а-спирали, которые разделены коротким витком. Такой фрагмент спираль-виток-спираль обнаружен и у ряда других бактериальных сайт-специфических ДНК-свя-зывйющих белков, трехмерные структуры которых известны (рис. 9-13). Более того, анализ аминокислотных последовательностей (обнаруженная при этом гомология) свидетельствует о том, что такой фрагмент присутствует и в составе других белков, участвующих в регуляции активности генов у бактерий, дрожжей и дрозофилы. [c.105]

Смотреть страницы где упоминается термин Последовательность аминокислот гомология: [c.413] [c.488] [c.132] [c.132] [c.107] [c.113] [c.150] [c.107] [c.113] [c.150] [c.190] [c.122] [c.38] [c.46] [c.65] [c.248] [c.224] [c.100] [c.282] [c.231] [c.231] [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология