Иммуноглобулины эффекторные функции

Одноцепочечные антитела могут найти широкое применение в клинике в тех случаях, когда проявление F -эффекторных функций не является необходимым, а малый размер молекулы (мол. масса одноцепочечного антитела составляет примерно 27 кДа, а иммуноглобулина G - 150 кДа) дает определенные преимущества. Кроме того, к одноцепочечному антителу можно присоединить последовательность, кодирующую тот или иной белок, получив бифункциональную молекулу, которая сможет связываться с определенной мишенью, проявляя при этом специфическую активность. [c.220]

Тяжелые цепи имеют большее число константных областей. Различные классы антител различаются константными районами тяжелых цепей, которых существует около восьми. Константные области тяжелых цепей образуют несколько индивидуальных доменов в молекуле иммуноглобулина. Первый домен формируется из константной области легкой цепи и СН1-участка тяжелой цепи. Структура остальной части тяжелой цепи у разных классов несколько различна. На рис. 39.1 изображен короткий шарнирный пептид, связывающий первую половину молекулы с двумя константными доменами, каждый из которых образован соответствующими областями (СН2 и СНЗ) тяжелой цепи. Константные домены выполняют эффекторные функции, необходимые для осуществления иммунного ответа. Эти области молекулы консервативны. Фактически разные классы иммуноглобулинов имеют родственные, но не обязательно идентичные эффекторные функции. В конечном счете характер эффек-торной функции определяется типом константной области тяжелой цепи. [c.503]

Один из наиболее интересных и сложных вопросов, вставших перед биологами в последние десятилетия, был связан с генетическими и молекулярными основами множественности антител (см. гл. 55). Кроме того, благодаря достижениям в области иммунологии было показано, что клетки иммунной системы человека, дифференцируясь, производят антитела с одной и той же специфичностью, но с различными эффекторными функциями. В последние несколько лет исследования ряда лабораторий внесли весомый вклад в понимание генетической основы множественности антител и регуляции экспрессии генов иммуноглобулинов в ходе развития и клеточной дифференцировки. [c.121]

У человека обнаружено пять классов тяжелых (Н) цепей (табл. 55.1), различающихся Сц-областями. Эти классы обозначают греческими буквами у, а, Ц, 5 и е их мол. масса варьирует от 50000 до 75 000 (табл. 55.1). ц- и е-Цепи содержат по четыре константные области, в составе других цепей таких областей три. Тип тяжелой цепи определяет класс иммуноглобулина и, следовательно, его эффекторные функции. Имеется пять классов иммуноглобулинов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE. Как видно из табл. 55.1, несколько классов Н-цепей могут быть разделены на подклассы на основе небольших различий в Сц-областях. [c.321]

В-лимфоциты. Основная эффекторная функция этого клеточного типа — участие в формировании гуморального иммунного ответа посредством активной продукции специфических иммуноглобулинов. Значительная часть гистогенеза В-лимфоцитов происходит в костном мозге. Одной из основных характерологических особенностей В-лимфоцитов является наличие поверхностного [c.18]

Напряженный характер четвертичной структуры IgG, как и, по-видимому, других иммуноглобулинов, имеет большое значение для возможности передачи сигнала пз N-концевой части молекулы, где расположен активный центр, в С-концевую половину (F -участок), в пределах которой находятся центры, ответственные за эффекторные функции иммуноглобулинов (см. гл. 6). Это особенно существенно, если учесть, что общая длина молеку лы IgG достигает 24 нм. [c.73]

Эффекторные функции иммуноглобулинов [c.123]

Изучение химических основ эффекторных функций иммуноглобулинов весьма значимая для теории и практики область молекулярной иммунологии. [c.123]

Интерференция эффекторных функций иммуноглобулинов. При изучении каждой в отдельности эффекторной функции иммуноглобулинов (антител) исследователь не всегда принимает во внимание, что реализация этих функций в организме будет происходить при одновременном присутствии в среде нескольких различных лигандов, причем в условиях, благоприятных для реакции одной и той же молекулы антитела с разными лигандами. Например, комплекс антигена с IgG-антителами способен связывать содержащийся в крови lq, а также фиксироваться на F -v-рецепторах макрофагов, нейтрофилов или лимфоцитов. Центры для lq и F -рецептора находятся, как известно, в F -участке молекулы IgG и пространственно разобщены. Но достаточно ли удалены эти центры друг от друга, чтобы исключить их взаимное стерическое экранирование Вопрос существен для оценки возможностей реализации эффекторных функций в условиях целого организма и, в частности, для оценки иммунопатологических свойств комплексов антиген-антитело. [c.151]

Изучение эффекторных функций РаЬ-фрагментов убедительно иллюстрирует возможности молекулярной иммунологии в расширении существующих представлений о гомеостатических механизмах регуляции биосинтеза белка у высших организмов. В самом деле, до выяснения функции промежуточных продуктов катаболизма иммуноглобулинов i биосинтезе иммуноглобулинов был экспериментально доказан только один механизм регуляции биосинтеза иммуноглобулинов по типу обратной связи подавления биосинтеза антител IgG-антителами той же специфичности (см. гл. 10). Описанный в этом разделе механизм усиления биосинтеза антител фрагментом (пептидом) из РаЬ-участка молекулы IgG также относится к механизмам регуляции биосинтеза белка по типу обратной связи. Ведь фрагменты типа РаЬ — промежуточные продукты катаболизма иммуноглобулинов, а по- [c.157]

Фрагменты типа F продолжительное время находятся в циркуляции благодаря наличию в их составе центра, ответственного за реабсорбцию IgG в извитых канальцах почек (см. гл. 6). Мало вероятно, что у этого фрагмента отчетливо выражены другие эффекторные функции. Что же касается всего F -фрагмента, то надежных оснований считать его промежуточным продуктом катаболизма иммуноглобулинов нет. Нельзя однако исключить, что такие фрагменты все же появляются в циркуляции в следовых количествах и даже в этих условиях проявляют свою биологическую активность. То, что F -фрагменты, полученные при протеолизе, имеют характерные эффекторные свойства, убедительно доказано. [c.159]

К эффекторным функциям иммуноглобулинов относится также их избирательное взаимодействие с различными типами клеток при участии специальных рецепторов клеточной поверхности (рис. 6.18). [c.107]

I Как методы молекулярной биологии помогают картировать структурные сайты иммуноглобулинов, ответственные за эффекторные функции Насколько они эффективнее методов, применявшихся в прошлом [c.112]

Константные области молекул иммуноглобулинов, особенно Сц2 и 3 (а также Сц4 в IgM и IgE), образующие F -фрагмент, ответственны за эффекторные функции иммуноглобулинов, специфические для данного класса (табл. 55.2). Некоторые иммуноглобулины, например IgG, существуют только в те-трамерной форме. Другие иммуноглобулины (IgA и IgM) могут формировать олигомеры более высокого порядка, включающие два или три (IgA) или пять (IgM) тетрамеров (рис. 55.5). [c.323]

В книге обсуждаются основные вопросы клеточной иммунологии и многие иммунологические феномены, однако она не подменяет собой руководств по общей иммунологии. Именно молекулярные аспекты иммунологии являются ее основным содержанием. В пособии представлены прежде всего те разделы современной иммунологии (строение антигенов и антител, биосинтез антител, эффекторные функции иммуноглобулинов, система комплемента), где уже осуществлен глубокий анализ явлений на молекулярном уровне. Рассматриваются также молекулярные аспекты регуляции иммунного ответа и некоторые проблемы иммунопатологии. В книгу вошел также раздел, знакомящий читателя с методологией нм-мунохимического эксперимента, возможностями молекулярной иммунологии для решения ряда задач современной молекулярной биологии и биохимии. Последнее представляется необходимым, чтобы показать, сколь велики возможности молекулярной иммунологии в областях, во многом определяющих прогресс биологии. [c.4]

Каждая эффекторная функция иммуноглобулинов зависит от особенностей строения определенного участка молекулы. Этот участок по аналогии с активным центром (антидетерминантой) называют эффекторным центром. В одних случаях этот центр подобно антидетерминанте связывает определенный лиганд и (или) сам служит лигандспецифической структурой, распознаваемой другим, неродственным иммуноглобулину белком. В других случаях под эффекторным центром подразумевают ту область молекулы, от которой зависит инициация каскада реакций, приводящих к сложному биологическому эффекту. [c.123]

Биологические реакции, возникающие в результате взаимодействия антител с антигеном как в биологических жидкостях, так и на поверхности клеток, лежат в основе многих явлений, которые наблюдаются при инфекционных и аллергических заболеваниях, осложнениях, возникающих при вакцинации, а также при аутоиммунном процессе. Их возникновение обусловлено реализацией антигенсвязывающих и эффекторных функций иммуноглобулинов. Рассмотрим основные эффекторные функции, характерные для комплекса антиген-антитело. [c.140]

I Все антитела несут две функции. Кроме связывания антигена, они осуществляют одну или несколько эффекторных функций. Структурные участки молекулы иммуноглобулина, ответственные за эффекторную активность (например, за активацию комплемента или связывание с клетками), пространственно удалены от антигенсвязывающих центров и находятся главным образом в Рс-области. [c.97]

Каждый иммуноглобулин выполняет две функции. Одна область его молекулы предназначена для связывания с антигеном, а другая осуществляет так называемые эффекторные функции. К ним относится связывание иммуноглобулина с тканями организма, различными клетками иммунной системы и белками системы комплемента. Антигенсвязывающие центры образованы вариабельными участками цепей Ig. Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу IgG на три фрагмента два анти-генсвязывающих Fab и один Рс. [c.200]

Антитела состоят из легких (L) и тяжелых (П) цепей. Иммуноглобулин G, имеющий субьединичную структуру Е П , содержит два участка связывания антигена. При ферментативном расщеплении иммуноглобулина G образуются два F -фрагмента, которые связывают антиген, но не дают с ним осадка, а также один F -фрагмент, обладающий функцией эффектора (в частности, связывает комплемент). Сравнение последовательностей аминокислот в миеломных иммуноглобулинах показало, что L- и П-цепи состоят из вариабельной (V) области (N-концевая последовательность, обьгано из 108 остатков) и константной (С) области. Участки связывания антигена сформированы из остатков аминокислот, принадлежащих гипервариабельным участкам вариабельных областей как L-, так и П-цепей. Молекулы антител свертываются в компактные домены, содержащие примерно по 108 аминокислотных остатков в виде гомологичных последовательностей. Полагают, что домены константной области, выполняющие эффекторные функции, возникли в процессе эволюции путем удвоения и последующего расхождения гена, кодирующе- [c.258]

Реализация иммуноглобулинами, продуктами их про-теолпза илн комплексами антиген-антитело биологических функций выражается в том пли ином эффекте, феномене, реакции. Вот почему биологические функции иммуноглобулинов, складывающиеся часто из нескольких более простых реакций, целесообразно обозначать как эффекторные, подразумевая под ними наиболее простые реакции. Что касается взаимодействия антител с антигеном (гаптеном), то если исключить биологические последствия этого взаимодействия, эту функцию иммуноглобулинов южно назвать афферентной. [c.123]

Жизненный цикл иммунокомпетентных клеток лимфоидной ткани (В- и Т-клетки и их потомки в виде клеток, синтезирующих иммуноглобулины и антигенраспознающие и эффекторные лимфоциты) существенно короче, чем время жизни организма. В связи с этим ведущим условием для осуществления иммунологических реакций служит постоянное протекание в лимфоидной ткани гистогенезов, в ходе которых происходят пролиферация предшественников иммунокомпетентных клеток и их дифференцировка в зрелые клетки. Последние, как правило, высоко-специализированы и гетерогенны, а дифференцировочные различия, связанные с иммунологическими функциями, у них жестко закреплены (класс и специфичность синтезируемого иммуноглобулина у В-клеток и специфичность рецепторов для антигенов у Т-клеток). Наоборот, среди клеток-предшественников в течение всей жизни присутствуют и такие, для которых открыты несколько возможностей дифференцировки (Фриденштейн, Чертков, 1969). [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология