Превращения фруктозо-6-фосфата

ПРЕВРАЩЕНИЕ ФРУКТОЗО-6-ФОСФАТА В ГЛЮКОЗО 6-ФОСФАТ [c.63]

Превращения фруктозо-6-фосфата [c.526]

Работы выполняют согласно методике, описанной на с. 61, за исключением того, что в качестве субстрата используют З-Ю М раствор фруктозо-6-фосфата. О превращении фруктозо-6-фосфата судят по его убыли и приросту глюкозо-6-фосфата. [c.63]

Таким образом, под действием упомянутых выше ферментов происходит превращение фруктозо-6-фосфата в производные трех моносахаридов — глюкозы, маннозы и N-ацетилглюкозамина, отличающихся друг от друга заместителем у Сг или конфигурацией у этого атома. Указанные моносахариды, в свою очередь, являются исходными веществами для биосинтеза ряда других моносахаридов каждый из них составляет начал биогенетической ветви моносахаридов. [c.384]

Рнс. 15.6. Превращение фруктозо-6-фосфата в рибозо-5-фосфат. [c.313]

Важным этапом серии гликолитических реакций является превращение фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат. В этой реакции, определяющей скорость всего процесса гликолиза (см. стр. 70), используется еще одна молекула АТФ (роль донора фосфата могут выполнять также УТФ и ИТФ) [3]. Эта реакция в клетке практически необратима [АС° = —14,2 кДж/моль (—3,4 ккал/моль)]. Обратное превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат идет в клетке, но оно протекает по другой реакции (гидролиз под действием фермента фосфатазы, А0 = —16,7 кДж/моль). [c.419]

Примечание в данном случае катализирует превращение фруктозо-6-фосфата во фруктозу-]-Рь [c.567]

Глюкозофосфатизомераза (КФ 5 3.1.9) катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата. Равновесие устанавливается при соотношении альдозы к кетозе приблизительно равном 2 1. Для проявления активности фермента не требуется присутствия ионов металлов или каких-либо кофакторов. Реакция изомеризации легко протекает в диализованных экстрактах мышц. Отсутствие АТФ в таких экстрактах делает невозможным дальнейшее превращение фруктозо-6-фосфата под влиянием фосфофруктокиназы. О процессе изомеризации судят по изменению содержания глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата в процессе инкубации. [c.61]

При изучении регуляции альтернативных метаболических путей, таких как гликолиз и глюконеогенез, большое значение придается ключевым реакциям, некоторые участники которых являются общими интермедиатами указанных метаболических путей. К числу таких химически различных альтернативных реакций относятся, например, фосфофруктокиназная и фруктозо-1,6-дифосфатазная реакции гликолиза и глюконеогенеза соответственно. Указанные реакции катализируют так называемый субстратный цикл обратимого превращения фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат, протекающего с затратой одной молекулы АТФ. [c.354]

Для превращения фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат под влиянием фосфофруктокииазы необходим [c.569]

Очевидно, что метаболические процессы во всех живых организмах должны очень четко контролироваться, чтобы обеспечить строго направленные изменения, избежав при этом катастрофического срыва в направлении к состоянию термодинамического равновесия. Однако ферменты, имеющие рассмотренные в предыдущих главах кинетические свойства, вряд ли способны в должной мере обеспечить подобный контроль. Имеет смысл поэтому предварительно обсудить одну из важных стадий метаболизма — взаимное превращение фруктозо-6-фосфата и фруктозо-1,6-дифосфата—и выяснить, какими кинетическими свойствами должны обладать регулируемые ферменты. Для превращения фрзт тозо-6-фосфата в фруктозо-1,6-дифосфат требуется АТФ [c.162]

Это превращение катализируется фосфофруктокиназой и представляет собой первую стадию гликолиза, которая присуща только этому процессу, иначе говоря, это стадия гликолиза, которая не входит ни в какие другие метаболические процессы. Стадия превращения фруктозо-6-фосфата в фруктозо-1,6-дифосфат вполне может поэтому контролировать весь процесс гликолиза и, несомненно, является его ключевой стадией. В физиологических условиях эта реакция практически необратима, и в глюконеоге-незе обратная реакция протекает обходным путем, а именно путем гидролиза фруктозо-1,6-дифосфата, катализируемого фруктозо-дифосфатазой [c.162]

Реакция взаимного превращения фруктозо-6-фосфата и фруктозо-1,6-дифосфата может служить иллюстрацией еще одного важного аспекта метаболического контроля. Продукт этой реакции и конечный продукт гликолитической цепи различаются между собой. Действительно, в реакции, катализируемой фосфофруктокиназой, АТФ выступает в роли субстрата,, в то время как функцией гликолиза в целом, если его рассматривать как путь, ведущий к циклу трйкарбоновых кислот и транспорту электронов-является наработка больших количеств АТФ. Таким образом, АТФ следует считать продуктом гликолиза, несмотря на то что он является субстратом реакции, контролирующей скорость гликолиза. Поэтому обычное ингибирование фосфофрукто-киназы продуктом, АДФ, приводит к эффекту, обратному желаемому для того чтобы обеспечить стационарное снабжение энергией, фосфофруктокиназа должна ингибироваться конечным продуктом цепи, АТФ, что и наблюдается в действительности. Подобный тип ингибирования не может быть реализован на основе обычных механизмов, т. е. путем связывания ингибитора, являющегося структурным аналогом субстрата. В одних случаях такие ингибиторы могут вызывать нежелательный эффект, а в других конечный продукт цепи может иметь незначительное структурное сходство с любым из участников стадии, которая является контролирующей (например, Ь-гистидин имеет очень мало сходства со своим предшественником в биосинтетической цепи — фосфорибозилпирофосфатем). Ингибирование или активация соответствующими метаболическими эффекторами возможны благодаря тому, что во многих регулируемых ферментах имеются центры связывания эффектора, которые пространственно удалены от каталитических центров. Эти центры названы [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология