Ферментативная кинетика и регуляция активности ферментов

Автор данной книги весьма скептически оценивает приложения статистической ферментативной кинетики к анализу экспериментальных данных по деструкции полимерных субстратов на базе представлений о характеристических аффинностях индивидуальных сайтов активного центра, или об аддитивности сродства индивидуальных сайтов к мономерным остаткам субстрата. Возможно, этот скептицизм обусловлен определенной приверженностью автора к классической ферментативной кинетике, где четкий математический аппарат, играя лишь вспомогательную роль, не заслоняет красоту логических построений, направленных на выявление все новых кинетических особенностей игры фермента и субстрата. Но дело скорее не в этом, а в том, что постулат о неизменности показателей сродства сайтов, независимо от того, заняты или нет соседние связывающие участки, и независимо от строения (степени полимеризации) субстрата в корне противоречит современным представлениям о динамической структуре фермента и его активного центра. Вообще деление активного центра на определенное и жестко фиксированное число сайтов, тем более с постоянным сродством, не согласуется с обилием данных в современной физико-химической энзимологии о флуктуирующей структуре активного центра, о тонких механизмах регуляции активности и субстратной [c.106]

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА И РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ [c.32]

Н е й ф а X С. А. Динамическая структура внутриклеточных механизмов и регуляция активности ферментов гликолиза в клетке. В кн. Механизм и кинетика ферментативного катализа. Изд-во Наука М., 1964. [c.290]

Исследование закономерностей инактивации фермента в процессе реакции представляет специальный интерес, поскольку инактивация фермента может составлять один из механизмов регуляции ферментативной активности. Изучение кинетики и механизма инактивации ферментов составляет одну из задач биокинетики. Выше были рассмотрены закономерности инактивации ферментов, в которых концентрация субстрата постоянна, не является переменной величиной. Однако в большинстве случаев в процессе протекания ферментативной реакции в закры- [c.244]

В последние годы все чаще обнаруживаются ферментативные реакции, не подчиняющиеся так называемой кинетике Михаэлиса (простой гиперболической зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата). Кинетика таких, реакций представляет большой интерес, поскольку она может быть связана с механизмом саморегуляции на уровне индивидуального фермента. В книге Уэстли эти актуальные допросы рассмотрены, по нашему мнению, несколько поверхностно и не вполне отражают современное состояние теории, развивающейся особенно интенсивно в последние 2 — 3 года. По этим причинам мы сочли целесообразным снабдить гл. XV, посвященную регуляции активности ферментов, небольшими подстрочными примечаниями и ссылками на работы, вышедшие в последнее время. В список лит - [c.6]

Известно больщое число ферментов со < сложной негиперболичес-кой кинетикой. Одна из причин отклонения от кинетики Михаэлиса— Ментен может быть связана с аллостерическими свойствами фермента. Для регуляторных ферментов кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата часто имеет сигмоидальную форму. При наличии 5-образности резкое увеличение активности происходит в узкой области концентрации субстрата, что может иметь важное значение для функционирования фермента в клетке. В аллостерической регуляции ферментативной активности принимают участие не только [c.214]

Гл. 7 содержит основные сведения по кинетике действия ферментов, занимающих ключевые позиции в клеточном метаболизме, — аллостерических ферментов. Необычные кинетические свойства аллостерических ферментов, важные для выполнения ими регуляторных функций (положительная или отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату, т. е. случаи, когда коэффициент Хилла больше или меньше единицы), связаны с их субъединичной структурой и как следствие с наличием в молекуле фермента нескольких активных центров. Если каталитическая эффективность активных центров изменяется по мере насыщения их субстратом в молекуле фермента (это означает, что существуют взаимодействия между активными центрами), то зависимость скорости ферментативной реакции (1 ) от концентрации субстрата (8) обнаруживает отклонения от закона Михаэлиса— Ментен. Следует подчеркнуть, что положительная и отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату не являются единственными типами кинетического проявления взаимодействия активных центров в аллостерических ферментах Аллостерические взаимодействия могут приводить также к появлению максимумов и промежуточных плато на кривых зависимости I от [8]о. Для исследования подобных сложных зависимостей потребовалось изменить привычную стратегию постановки кинетического эксперимента, пригодную для изучения гиперболических зависимостей V от [З] во-первых, зкспериментаторам пришлось [существенно увеличивать интервал концентраций субстрата, в котором проводились измерения начальных скоростей ферментативной реакции, и, во-вторых, более густо располагать точки по оси концентраций субстрата. Кроме того, потребовалось повысить точность кинетических экспериментов. Применение подобной измененной стратегии к изучению ферментов, не являющихся объектом аллосте-рической регуляции в клетке, показало, что утверждение, гласящее, что большинство ферментов следует кинетике Михаэлиса— [c.6]