Рапли

Принцип действия центробежного насоса состоит в силовом взаимодействии лопаток рабочего колеса с обтекающим их потоком, при атом происходит преобразование механпчес1 ой энергии колеса в гид-рапл 1ческую энергию потока лдадкости. [c.8]

КИМ образом, эффект, изложенный Рапли, можно объяснить без привлечения гипотезы непродуктивного связывания, а именно с точки зрения возрастания специфичности ферментативного катализа за счет использования все возрастающей части свободной энергии нековалентного фермент-субстратного взаимодействия при увеличении длины цепи олигосахаридиого субстрата. [c.196]

Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

Рапли Дж.А. Структура и стабильность биологических макромолекул. М. Мир, 1973. [c.584]

Ход определения. Определение ведут, как онисано в разд. 6.21.2 вплоть до отбора аликвотной части раствора из мерной колбы вместимостью 100 мл. Отобранную порцию переносят в делитель ную воронку вместимостью 250 мл, разбавляют до 50 мл дистиЛ] лированной водой, приливают 10 мл раствора ЭДТА, 1 раплю раствора метилового оранжевого, нейтрализуют раствором едкого натра до перехода окраски индикатора, добавляют 10 мл ацв< татного буферного раствора, 1 мл раствора сульфата гидроксил амина, 20 мл раствора дитизона и встряхивают 5 мин. Отде ляют слой органического растворителя, фильтруя его через вату, вставленную в трубку воронки, прямо в кювету фотометра, и измеряют оптическую плотность при %. 490 нм по отношению к раствору холостого опыта, проведенного со всеми применен-, ными реактивами, е == 7 101 [c.146]

Гистерезис при замене фаз. Прилипшая рапля жидкости может быть окружена либо воздушной (газовой), либо жидкой фазой. [c.87]

Особенно я должен поблагодарить Мартина Карпласа и Джона Рапли за консультацию и советы, а также Фрэнка Стиллинджера за любезное и умелое заполнение вынужденного пробела в программе, связанного с болезнью Генри [c.7]

Соединение ная температура. Т.рапл., °С Соединение ная температура, Т. разд., °С [c.341]

Долгое время существовало опасение, что пространственное строение белков в условиях кристаллической решетки отличается от строения в растворе. Однако, как утверждали Крик, Кендрью и Перутц еще до расшифровки первых рентгенограмм белков и получения бесспорных доказательств, это опасение лишено серьезных оснований. Сейчас очевидно (Дж. Рапли [6], Б. Мэтьюз [7]), что различия в конформациях белков в кристалле и растворе могут явиться скорее редким исключением [6—9], чем правилом, и коснуться положений некоторых боковых цепей на периферии глобулы. Устойчивость нативной конформации белка неудивительна, если учесть, что для кристаллов белков характерна высокая степень гидратации (приблизительно половина их объема занята водой), а та1С е слабость и немногочисленность (в расчете на одну молекулу) межмолекулярных контактов в кристаллической решетке. Поэтому белок в кристалле находится примерно в том же состоянии, что и в растворе, и, как правило, сохраняет свою физиологическую активность. [c.341]

Б. Ли и Ф. Рихарде [10] впервые в 1971 г., а позднее А. Шрейк и Дж. Рапли [11], введя определенные геометрические критерии, учитывающие контактные радиусы, число возможных межатомных взаимодействий и размеры молекул растворителя, рассчитали степень экспонированности атомов на поверхности белковой глобулы и таким образом определили статистическую доступность аминокислотных остатков молекулам растворителя. Оценки, сделанные для небольших белков (миоглобина, лизоцима и рибонуклеазы 8), показали, что средняя доступность атомов независимо от их полярности в нативной конформации приблизительно в три раза меньше, чем у гипотетической полностью растянутой аминокислотной последовательности. С. Чотиа, использовав тот же метод на большом числе объектов, нашел линейную зависимость между уменьшением доступной растворителю площади при свертывании аминокислотной последовательности и молекулярной массой белка [12]. [c.341]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология