Метод высоковольтного электрофореза

В. МЕТОД ВЫСОКОВОЛЬТНОГО ЭЛЕКТРОФОРЕЗА [c.113]

Метод высоковольтного электрофореза на бумаге [c.53]

Методом высоковольтного электрофореза на бумаге ири напряжении 1—1,5 кВ в среде 0,1 М КС1 можно разделить Сг и СгО за 5—10 мин [19]. [c.53]

Наряду с бумажной хроматографией используют бумажный электрофорез, который позволяет разделять аминокислоты в зависимости от подвижности их ионов в поле постоянного тока. Особенно широко применяют комбинацию хроматографии в одном направлении и электрофореза в другом, даюш ую возможность четкого разделения аминокислот В последние годы разработан метод высоковольтного электрофореза для разделения и количественного определения аминокислот белковых гидролизатов причем точность метода сопоставима с данными, получаемыми с использованием автоматических анализаторов. Этим методом был определен аминокислотный состав инсулина [c.71]

Определение ЗзОб , 840 , З5ОГ и ЗвО меченных радиоизотопом 3, на бумажных полосках после их разделения методом высоковольтного электрофореза проводят двумя методами. В первом случае вымывают вещество из электрофоретической зоны, превращают его в Ва304 и измеряют -радиоактивность осадка на торцевом счетчике во втором случае измеряют радиоактивность 3 непосредственно на участке электрофореграммы с помощью жидкостно-сцинтилляциопного спектрометра. Последний метод более простой и чувствительный, но его эффективность зависит от природы присутствующих в электролите ионов [616]. [c.60]

Для разделения Zn, u и Ga был использован метод высоковольтного электрофореза на бумаге Ватман № 3 [637]. Разделение проводят в 0,1 М растворе винной кислоты при напряжение 80 в/см в течение 28 мин. при 25 С. Этот же метод используется для количественного анализа смеси 38 неорганических июнов (в том числе Ga +) на бумаге Ватман № 1 в 1 лимонной кислоте при 30 в/см и силе тока 2—3 ма [1309. [c.65]

Гидролиз. Методом высоковольтного электрофореза показана зависимость гидролиза комплексов платиновых металлов от концентрации соляной кислоты в исходном растворе, а также выделены из равновесного рас-твора индивидуальные гидроксокомплексы Н11(П1), 1г(1П) и РЬ(1У) [8]. На подвижности галогенокомплексов платиновых металлов и на расширение мигрирующих зон влияет присутствие гидроксо- и аквагрупп [2]. [c.282]

Небольшие порции каждой из полученных фракций анализируют методом высоковольтного электрофореза на бумаге, у условно чистых пептидов определяют Ы-концевую аминокислоту и иногда частичную аминокислотную последовательность по методу Эдмана в дансильном варианте (гл. 11). Из фракций, содержащих гомогенные по всем показателям пептиды, отбирают аликвоты на аминокислотный анализ, после чего их лиофилизуют. Крупные пептиды (20—50 остатков), даже чистые, часто проявляются на электрофореграммах в виде диффузных полос в отличие от небольших фрагментов, получающихся при их гидролизе, образующих четкие зоны при электрофорезе. Это позволяет при повторной фрагментации небольшой порции материала из условно чистых пиков хроматограммы обнаружить с помощью электрофореза наличие в них минорных компонент, не регистрируемых другим путем. Крупные пептиды, загрязненные примесями, могут быть успению очищены на ДЭАЭ-целлюлозе, хотя выходы при этом бывают довольно низкими. Поскольку для установления или контроля аминокислотной последовательности крупного пептида, как правило, необходимо проведение дополнительного гидролиза, целесообразно две трети очищенного материала оставить для этих целей. Даже [c.353]

Происходит В соответствии с их суммарным зарядом и рК карбоксильных групп. Первыми элюируются кислые пептиды, затем нейтральные и основные. Нейтральные пептиды сходят с колонки обычно двумя группами сначала истинно нейтральные, не содержащие внутренних основных или кислотных остатков, а затем пептиды, внутренние заряды которых компенсированы. Это деление обусловливается более высоким значением р/( карбоксильных групп боковых цепей по сравнению с карбоксильными группами С-концевых остатков. Крупные, гидрофобные и очень основные пептиды (с положительными зарядами от нескольких групп) обычно элюируются с низким выходом. Поскольку пиридин непрозрачен в ультрафиолете при 230 и 280 нм, кривые элюирования пептидов строятся но данным анализа небольших порций полученных фракций методом высоковольтного электрофореза на бумаге при pH 6,5 по результатам анализа фракции объединяют и концентрируют на роторном нснарнтслс. [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология