Белковые гидролизаты

Аминокислотный анализ существенно способствовал бурному развитию химин белка. Главными областями применения аминокислотного анализа (наряду с идентификацией отдельных аминокислот) являются установление аминокислотного состава белковых гидролизатов, определение первичной структуры белков, а также аналитический контроль пептидного синтеза. [c.55]

Но конечным продуктом гидролиза полисахаридов в большинстве случаев является какой-нибудь один моносахарид, тогда, как при гидролизе белков всегда образуются смеси разных аминокислот. Как уже было указано, из белковых гидролизатов выделено свыше 20 различных а-аминокислот кроме того, из сложных белков прй гидролизе, наряду с аминокислотами, получаются различные небелковые вещества фосфорная кислота, углеводы, некоторые гетероциклические соединения и т. п. [c.290]

Одно из видоизменений белковых гидролизатов, наиболее полно отраженное в научной литературе, достигается в результате реакции пластеина после протеолиза. Растворимая часть гидролизата после гидролиза регенерируется посредством центрифугирования, диализа или ультрафильтрацией, что позволяет концентрировать до 50 % твердого вещества. В этом случае добавление эндопептидазы, такой, как папаин или химотрипсин, приводит к некоторой конденсации пептидов и образованию геля. Природа этого геля полностью пока не выяснена. [c.610]

Природные аминокислоты из белковых гидролизатов [c.352]

Выделение из белковых веществ. Важнейший источник a-a шнo-кислот — природные белки. При гидролизе белков (стр. 289) образуются сложные смеси, содержащие различные аминокислоты, а также некоторые другие вещества. Трудность заключается в разделении таких смесей на составные части. Однако теперь уже существуют разнообразные методы, позволяющие выделять из белковых гидролизатов индивидуальные аминокислоты. [c.285]

Здесь мы ограничиваемся лишь краткими сведениями о, хроматографическом анализе белковых гидролизатов (ср. [1,2.10]). [c.72]

Бреннер (1961) описал метод тонкослойной хроматогра-4)ии для быстрого разделения и определения 22 аминокислот белковых гидролизатов. [c.651]

Следует упомянуть о возможности окрашивания аминокислот белкового гидролизата перед их фракционированием на колонке. Такой подход имеет то существенное преимущество перед любым [c.523]

Пептиды белковых гидролизатов Гипертензии [c.482]

Выделение из белковых гидролизатов [c.38]

С помощью тонкослойной ионообменной хроматографии можно разделить-16 аминокислот, присутствующих в белковом гидролизате, используя всего лишь один буферный раствор. В буферном растворе Б (табл. 10), имеющем относительно высокую концентрацию ионов цитрата, смесь из 16 аминокислот делится на 15 компонентов. Картина такого разделения показана на фнг. 53. Из 16 аминокислот не разделяются только Тре и Сер. [c.255]

При гидролизе белоксодержашее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 —105 °С в течение 20 — 48 ч. Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глу- бокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы. В ходе кислотного гидролиза бежов происходят рацемизация и разрушение некоторых составляюищх их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и т р рина (10—30%). Лучшим способом уменьшения потерь aMHHflik f от при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка (200 1). Рациональное использование сырья при гидролизе, характерное для многих других биотехнологических производств, обеспечивает создание безотходных технологий и способствует оздоровлению окружающей среды. Ранее методом гидролиза получали аминокислоты исключительно для фармацевтических и научных целей. В последнее время сфера использования белковых гидролизатов существенно расширилась. Их применяют в медицине, животноводстве, пищевой и микробиологической промышленности. [c.42]

Некоторые источники растительных белков, такие, как соя, содержат ингибиторы, значительно снижающие активность протеаз, особенно трипсина, и это необходимо учитывать при выработке белковых гидролизатов. При гидролизе возможно появление также и других веществ, например госсипола, соединенного с белками семян хлопчатника, который способен замедлять высвобождение аминокислот в ходе протеолиза [32]. [c.619]

Метод ферментативного гидролиза растительных белков позволяет в широком диапазоне регулировать технологические параметры этого процесса и варьировать питательную ценность гидролизатов. Хотя промышленное применение ферментативного гидролиза находится еще в начальной стадии, можно констатировать, что гидролизаты растительных белков постепенно внедряются в производство различных продуктов питания. Разработка мембранных реакторов обеспечивает впечатляющее развитие технологии в этой области. Видимо, прогресс в биотехнологии и генной инженерии внесет очень существенный вклад в широкое распространение белковых гидролизатов. [c.619]

Чрезвычайно широко используется разделение аминокислот в белковых гидролизатах с помощью ионообменной хроматографии. Для этих целей, как правило, предпочитают ионообменные смолы [c.260]

Даже при специфическом ферментативном или химическом расщеплении белка или полипептида среднего молекулярного веса получается довольно сложная смесь пептидов. Существует набор разнообразных методических приемов фракционирования этой смеси и очистки отдельных компонентов. Вряд ли можно предложить какую-то одну схему фракционирования, которая была бы равным образом применима ко всем белковым гидролизатам. Первым этапом обычно является предварительное фракционирование в соответствии с зарядом или размером пептидов. За ним следует уже окончательная очистка пептидов с помощью электрофореза, ионообменной или иной хроматографической процедуры. [c.37]

Благодаря специфичности этих реакций изменение заряда касается только тех пептидов, которые имеют в своем составе определенную аминокислоту. Поэтому само явление изменения заряда можно использовать для выделения пептидов, содержащих соответствующие аминокислоты из такой многокомпонентной смеси, как ферментативный белковый гидролизат. [c.106]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

При исследовании любого материала (белкового гидролизата, физиологической жидкости, синтетического материала и др.) количество анализируемого образца в среднем должно быть 0,25— 0,35 мкмоля (при длине кюветы 6,6 мм), причем нижний предел — не ниже 0,1 мкмоля, а верхний — не выше 1,0 мкмоля. Если анализатор снабжен микроспектрофотометром, то можно брать для анализа 0,05—0,075 мкмоля, а нижний и верхний пределы будут 0,001 и 0,3 мкмоля соответственно. [c.178]

В промышленном масштабе аминокислоты получают в основном либо экстракцией из белковых гидролизатов, либо как продукты метаболизма двух неснорулирующих грамположитель-ных почвенных бактерий, oryneba terium или Breviba terium spp. Обычно для повышения продуктивности этих микроорганизмов использует- [c.255]

ДНФ-фр акцию, полученную из смесей с известным количеством белка или пептида, хроматографируют вместе с определенным количеством контрольных ДНФ-аминокислот, после чего ДНФ-аминокислоты элюируют из бумаги и определяют их содержание фотометрически по калибровочной кривой, построенной для ДНФ-аминокислот. Таким способом можно определить концевые группы белков и пептидов, число полипептидных цепей белков, минимальный молекулярный вес белков и аминокислотный состав белковых гидролизатов. [c.272]

Для разделения и количественного анализа аминокислот и родственных соединений в белковых гидролизатах и физиологических жидкостях предназначены автоматические аминокислотные анализаторы, выпускаемые многими фирмами. [c.91]

Аминокислотный состав устанавливается путем анализа пептидных и белковых гидролизатов в основном хроматографическими методами. В настоящее время такой анализ осуществляется с помощью аминокислотных анализаторов. [c.345]

Оптически активные аминокислоты выделяют из белковых гидролизатов, получают микробиологическими и ферментативными методами. [c.450]

В природе давно были найдены такие аминокислоты, которые отсутствуют в белковых гидролизатах нли содержатся /з них лишь в очень малых количествах. Енде Кендалл выделил из гормона щитовидной железы близкую тирозину и динодтирозину иодированную аминокислоту тироксин (3, 5, 3, 5 -тетраиодтиронин). Свойство тироксина стимулировать обмен веществ в еще большей С1епени выражено у 3.5,3 -трииодтиронина. Эти соединения успешно изучались Харрингтоном и его школой [c.373]

Проведены лабораторные исследования в области технологии электрохимического (электрофлотационного) извлечения белка из промышленных сточных вод предприятий пищевой отрасли, загрязненных белковыми веществами. В качестве объекта исследования были выбраны белковый гидролизат кормовых дрожжей (паприн), выращенных на н-парафинах нефти, белковый гидролизат хлебопекарских дрожжей, сточные воды мясоперерабатывающего и молокоперерабатывающего предприятий. [c.160]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

Лучшим методом анализа аминокислотного состава белковых гидролизатов является хроматографическое фракционирование на колонках из крахмала (Мур и Штейн , 1948) или при помощи ионообменных смол (Мур и Штейн, 1951). Количественное определение на ионообменных смолах с применением автоматической схемы (1958) делает возможным за несколько часов провести полный анализ смеси аминокислот, со,цержащей лишь 10 —10 моль каждого компонента. [c.656]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

L-A. может быть выделен в виде нерастворимой Си-соли из белковых гидролизатов. D, L-A. получают из щавелевоуксусной к-ты. В спектре ЯМР L-A. в DjO хим. сдвиги протонов у а-атома углерода составляют 3,579 м. д., у -атома - 2,663 и 2,436 м. д. L-A. применяют для синтеза пептидов, в смеси с др. аминокислотами-для парэнтерального питания. Впервые вьщелен из белка эдестина М. Дамодара-ном в 1932. Мировое произ-во L-A. ок. 50 т/год (1982). [c.209]

Важное событие в изучении Б.-выделение из белкового гидролизата аминокислоты глицина (А. Браконно, 1820). К кои. 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав Б., синтезирован аланин (А. Штреккер, 1850). В 1894 А. Коссель высказал идею о том, что осн. структурными элементами Б. являются аминокислоты. [c.248]

Цистеин легко образует меркаитиды с ионами тяжелых металлов, например, ргути и меди, которые применяют для оиределетгпя цистеина в белковых гидролизатах. [c.472]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Белки сои в форме муки, концентрата или изолята используют для приготовления белковых гидролизатов все шире и шире. Изучены и некоторые другие источники растительного происхождения среди них — клейковина пшеницы, кукуруза, конские бобы, горох, рапс, хлопок и др. [c.598]

Первую попытку использовать теорию химического строения органических молекул в химии белка предпринял П. Шютценберже, выдвинув в 1876 г. так называемую уреидную структурную гипотезу белковых молекул. К 1891 г. А.Я. Данилевским была разработана теория химического строения белков, получившая название "теории элементарных рядов". В ней особенно чувствуется стремление автора полнее использовать достижения классической органической химии. В. Коссель предложил в 1898 г. протаминовую гипотезу, базировавшуюся на известных в то время аналитических данных о составе продуктов кислотного и щелочного гидролиза белков. К этому же кругу работ можно отнести исследования М. Зигфрида (1904 г.), пытавшегося из белковых гидролизатов выделить "ядра" в виде отдельных структур и приписать им определенные химические формулы. Понимание авторами отмеченных теорий необходимости знания структуры не сопровождалось, однако, ясным представлением о способах достижения цели. Предложенные ими формулы в значительной мере представляли собой выраженные в дефинициях органической химии фантазии на заданную тему. Все они, как и формулы Мульдера, предполагали фрагментарное строение белковых молекул. Даже выдающимся химикам конца Х1Х-начала XX в., особенно после упомянутых выше неудачных попыток, задача химического строения белков стала казаться непостижимо сложной, превышающей методологические возможности органической химии. [c.61]

Для получения свободных АК белки подвергают химическому гидролизу в достаточно жестких условиях нагревание в. 6 н. НС1 при 110°С в течение 20-22 ч. При этом разрываются пептидные связи и частично разрушаются некоторые АК для предотвращения глубокого распада АК гидролиз проводят в запаянных ампулах, без доступа воздуха. В результате химического гидролиза получают смесь аминокислот или белковый гидролизат, который может быть использован для изучения аминокислотного состава прогидролизованного белка. [c.17]

Состав белковых гидролизатов не всегда ограничивается генетически кодированными аминокислотами теперь точно установлено, что тироксин н 3,3, 5-трннодтнронин являются двумя тнроид-ными гормонами, а химическая или тепловая обработка, предшествующая гидролизу, могут приводить к артефактам. Необычные аминокислоты, возникающие в физиологических условиях, могут быть разделены на две группы. Первая группа объединяет соединения, полученные путем замещения относительно небольших групп в нормальных белковых компонентах (табл. 23.2.2). Все изменения, по-видимому, являются следствием индуцируемых ферментами реакций, а введенными заместителями, в основном, оказываются С-гидроксил, jV-метил боковой цепи или галоген в ароматическом ядре тирозина. [c.227]

При повыщении концентрации раствора взаимодействие ме Ч частицами возрастает и фактическая осмолярность понижаете по сравнению с идеальной. Теоретический расчет осмолярности pad творов веществ с большой молекулярной массой (например, белковь гидролизатов) и высококонцентрированных растворов невозможен, таких случаях определяют осмоляльность экспериментальным путем ш понижению точки замерзания раствора или по понижению давленш пара над раствором. Каждый осмоль, добавленный в 1 кг воды, понижа ет температуру замерзания на 1,8б с и понижает давление пара на 0,3 мх рт.ст. при 25"С. [c.380]

Следует подчеркнуть, что ионообменная хроматография в тонком слое не годится для количественного определения аминокислотного софава белковых гидролизатов, так как она дает только качественную картину. Зато этот метод вполне применим для исследования гидролизатов пептидов и пептидных остатков при расшифровке последовательности аминокислот. Он позволяет определить моляр- [c.256]

Белковый гидролизат ЦОЛИПК — продукт кислотного гидролиза казеина. Хорошо растворяется в воде. Содержит все незаменимые аминокислоты И является полноценным источником белка. Полезно совмещать с глюкозой и аскорбиновой кислотой. [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология