Переваривание белков ферментами поджелудочной железы

Пищевые белки, поступающие в желудок, под действием фермента (биологического катализатора) пепсина расщепляются на отдельные составляющие аминокислоты или блоки этих аминокислот. Из них синтезируется белок, присущий данному организму. Фермент пепсин образуется из другого фермента — пепсиногена. Для превращения пепсиногена в пепсин необходима соляная кислота. При ее недостатке в желудочном соке переваривание и усвоение белков не происходит или идет в малой степени. Соляная кислота также участвует в образовании гормона секретина и некоторых других гормонов, стимулирующих деятельность поджелудочной железы. Кроме того, она способствует переходу пищевых масс из желудка в двенадцатиперстную кишку и обезвреживанию микробов, попадающих в желудок из внешней среды. [c.23]

Протеазы распространены в животном и растительном мире существуют клеточные протеазы, осуществляющие соответствующие реакции внутри клеток. Особенно известен папаин, который выделяют нз плодов папайи. Но наиболее важны и наиболее изучены протеазы пищеварительного тракта животных и человека. Стенки желудка выделяют неактивный белок профермент) —пепсиноген. Под влиянием кислого желудочного сока и готового находящегося в желудочном соке пепсина от пепсиногена отщепляется полипептидная цепь, и он превращается в активный фермент пепсин, имеющий молекулярный вес 35 000 и давно уже полученный в кристаллическом виде. Пепсин при оптимальном pH 1,5—2,5 разрывает белки преимущественно по месту нахождения обеих ароматических аминокислот (тирозин и фенилаланин) у их аминного конца. При этом необходимо, чтобы аминокислота, соседняя с ароматической, имела такие зацепки для пепсина, как остатки СООН или 5Н, и не имела свободной КНг-группы. Этих условий оказывается, однако, достаточно для того, чтобы в желудке произошел гидролиз макромолекул белков на сравиительно небольшие пептидные цепи. Дальнейшее переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке и далее в тонких кишках происходит в условиях уже щелочной среды. Двенадцатиперстную кишку снабжает ферментами поджелудочная железа, которая выделяет проферменты — трипсиноген, химотрипсииоген и профермент, соответствующий карбоксипептидазе. Эти проферменты (как и пепсиноген, см. выше) превращаются в двенадцатиперстной кишке в ферменты—трипсин, химотрипсин и карбоксипептидазу. [c.701]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Переваривание белков представляет собой сложный процесс и совершается в несколько этапов. Начинается этот процесс в желудке под действием фермента пепсина. Дальнейший гидролиз пептидов происходит в тонком кишечнике протеазами поджелудочной железы трипсином, химотропсином, карбоксипептидазами. В переваривании пептидов участвуют также ферменты слизистой кишечника аминопептидаза и дипептидазы. Благодаря последовательному воздействию на белковую молекулу всех ферментов желудочно-кишечного тракта белок распадается на аминокислоты, которые всасываются в кровь. [c.160]

Синтез протеиназ в виде зимогенов имеет существенное значение по двум причинам. Во-первых, наличие этого механизма предотвращает расщепление других белков поджелудочной железы во-вторых, исключается возможность переваривания одного фермента другим внутри гранул, до того как эти ферменты начнут секретироваться. Образование специфических гранул облегчает регуляцию секреции и делает невозможной активацию зимогенов другими протеиназами, находящимися в клетках вне гранул. С панкреатическим соком секретируется также белок, являющийся специфическим ингибитором трипсина [1, 18]. На его долю приходится только 2% белка панкреатического сока, что значительно меньше содержания трипсиногена [19]. Функция данного ингибитора, вероятно, состоит в том, чтобы не допустить автокаталитическую активацию трипсиногена следовыми количествами трипсина, которые могут образоваться в гранулах благодаря этому активация зимогенов происходит только тогда, когда они встречаются с энтеропептидазой. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология