Фермент протеолитические в желудочно-кишечном тракте

Таблица 12.5. Характеристика особенностей действия протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта (X - любой аминокислотный остаток)

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих [c.430]

Необходимо подчеркнуть, что специфичность действия выражена у различных ферментов в неодинаковой степени. Принято говорить о существовании ферментов, обладающих относительной и абсолютной специфичностью действия. В первом случае речь идет о ферментах, под влиянием которых изменяется ряд близких по химическому строению веществ, во втором — о ферментах с очень узким диапазоном действия. К числу первых относятся, например, многие протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.). Представителем вторых является, например, уреаза (см. стр. 137) — фермент, расщепляющий мочевину на СОа И ННз. [c.124]

Так как белки под влиянием протеолитических ферментов разлагаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, то естественно возникает вопрос, нельзя ли заменить белок искусственно приготовленной смесью аминокислот Такая замена вполне возможна. Если сбалансировать смесь, введя в нее аминокислоты в оптимальном соотношении, то можно получить продукт, пригодный для питания и заменяющий естественные белки. Разумеется, к такой пище необходимо добавить витамины, жиры, углеводы, но это касается в равной мере и белковой пищи из естественных продуктов. Питательная ценность растительных белков может быть повышена, если добавить к ней чистые аминокислоты из числа тех, которых мало в природном растительном белке. [c.66]

Отсюда следует важный вывод о том, что под в л и я п и е м со в-местного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот. [c.317]

Муцины — гликопротеиды, содержащиеся в слизях, слюне, желудочном и кишечном соке. Играют защитную роль, ослабляя степень раздражения слизистой желудочно-кишечного тракта химическими и механическими воздействиями. Муцины богаты сиаловой кислотой, что.обусловливает ингибирование ими агглютинации эритроцитов вирусами. Сиаловые кислоты соединяются эфирной связью с серином и треонином белкового компонента. Муцины устойчивы к действию протеолитических ферментов. [c.23]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Препарат, получаемый из сычугов телят и ягнят молочного возраста. Содержит сумму протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта. [c.140]

Как известно, ряд ферментов синтезируется в организме в неактивной форме предшественника фермента. В этом случае специфический белок-фермент образуется из неспецифического белка-предшественника, еще неспособного выполнять каталитическую функцию, и его превращение в биокатализатор происходит под влиянием субстрата, который играет ведущую роль в соответствующей перестройке специфического белка в фермент. Появление ферментативной активности в данном случае может быть сопряжено с изменением конформации полипептидной цепи, агрегацией субъединиц фермента, разрушением специфического ингибитора ферментов. Протеолитические ферменты, катализирующие различные процессы пищеварения в желудочно-кишечном тракте, например трипсин и химотрипсин, синтезируются в неактивной форме в виде трипсиногена и химотрипсиногена. Активация их происходит за счет протеолиза, катализируемого ферментом трипсином. Как видно, трипсин активирует пре-фермент и регулирует необходимое количество активной формы фермента. [c.438]

При контакте с НС1 белки в желудке денатурируются, утрачивая третичную структуру в результате разрушения водородных связей. Это обусловливает раскручивание полипептидной цепи и увеличивает доступность белка для действия протеолитических ферментов (протеаз). Низкий pH вызывает также разрушение большинства микроорганизмов, поступающих в желудочно-кишечный тракт. [c.287]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Белки пищи подвергаются в желудочно-кишечном тракте животных действию ряда пищеварительных соков, содержащих протеолитические ферменты (пептид-пептидогидролазы). В ре- [c.184]

Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы неполной, если бы мы прошли мимо тех изменений, которые претерпевают белки (аминокислот ы) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Роль микроорганизмов впереварива-н и и белков незначительна, поскольку в желудочно-кишечном тракте человека и животных имеется весь набор протеолитических ферментов, необходимых для расщепления белков. Но часть аминокислот в кишечнике, до их всасывания, используется микробами в качестве источника питагшя. [c.319]

Слюна не содержит протеолитических ферментов, и переваривание белков начинается в желудке. В желудочно-кишечном тракте (см. рис. 35) белки претерпевают ряд изменений, прнводящ,их их к продуктам, способным к нормальному всасыванию. В желудке белки пищи под влиянием пепсина в присут- [c.362]

Детально изучены протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта животных главными эндопептидазами этой [c.259]

Физиологическая роль протеолитических систем желудочно-кишечного тракта ясна с помощью этих ферментов принятые с пищей белки подвергаются гидролизу, в основном, вероятно, до составляющих их аминокислот. Протеолитические ферменты некоторых микроорганизмов обеспечивают способность последних к инвазии животной ткани. Такова, например, функция кол-лагеназы у некоторых спороносных анаэробов lostridia). Установлено, что превращение фибриногена в фибрин в крови млекопитающих катализируется протеолитическим ферментом, отщепляющим от фибриногена пептид (стр. 79). Внутриклеточные протеолитические системы, вероятно, катализируют распад белков в клетке. Ряд исследований посвящен вопросу о возможном участии этих ферментов также и в синтезе пептидных связей реакции, представляющие обращение гидролиза таких связей, осуществлены при помощи различных ферментных препаратов. [c.260]

Ферментные добавки используют при кормлепии различных сельскохозяйственных животных крупного рогатого скота, свиней, овец, птицы. Они особенно эффективны при откорме молодняка, который растет наиболее быстро и у которого процессы обмена веществ наиболее интенсивны. У поросят, например, протеолитические и другие ферментные системы желудочно-кишечного тракта развиты относительно слабо. Поэтому рацион подсосных поросят необходимо обогащать ферментами. Ферментные препа- [c.299]

Белки, переваривание в желудочно-кишечном тракте. Расщепление пищевого белка начинается в желудке, где на него действует желудочный сок. В состав желудочного сока входит протеолитический фермент пепсин (мол. масса 34 ООО) и соляная кислота. Содержание соляной кислоты в желудочном соке поддерживает его pH в пределах 1,5—2,5. Это оптимальное значение для действия пепсина. Пепсин (К< Ф- 3. 4 4.1) обладает широкой субстратной специфичностью. В образовании пептидной связи, чувствительной к действию пепсина, как правило, участвует аминогруппа гомоциклв- [c.14]

Ведущим признаком желудочно-кишечного синдрома является острая диаррея, возникающая вследствие почти полной гибели кишечного эпителия. Однако причина гибели животных в этом случае точно не выяснена. В этом смысле предполагались различные возможности, такие, как дегидратация, потеря электролитов, бактериемия, освобождение протеолитических ферментов, но несомненно, что причиной смерти оказывается не только один из перечисленных факторов. Роль некоторых из них в настоящее время изучена более подробно. Munday и Pover [г] изучали потерю натрия из желудочно-кишечного тракта облученных крыс и пришли к выводу, что ее нельзя рассматривать в качестве главной причины смерти. Эти авторы вводили внутривенно Na и нашли, что скорость выделения изотопа из кишечника увеличивается лишь непосредственно перед гибелью животных. Они показали также, что введение хлористого натрия внутрибрюшинно увеличивает продолжительность жизни облученных животных приблизительно лишь на один день. [c.517]

Как известно, многие протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта, такие, как пепсин, химотрипсин, трипсин синтезируются в животном организме в форме неактивных предшественников (преферментов) — пепсиногена, химотрипсиногена, трипсиногена — и находятся во внутриклеточных образованиях, так называемых зимогеновых гранулах. Поступая в желудок или тонкий кишечник, преферменты превращаются в активные ферменты. [c.215]

Трипсин " . Тринсин — протеолитический фермент желудочно-кишечного тракта, выделяемый поджелудочной железой в виде неактивного предшественника трипсиногена. В настоящее время трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде. [c.304]

Установлено, что протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта сначала вырабатываются в виде неактивных белков, которые лишь впоследствии при определенных условиях превращаются в активные ферменты. На это явление впервые обратили внимание еще в начале XX столетия И. П. Павлов и его сотруд1 ик Н. П. Шеповальников. Они открыли в составе кишечного сока фермент энтерокиназу, которая активирует действие [c.135]

В связи с тем что для биосинтеза организм использует не готовые пищевые белки, а продукты их гидролитического расщепления — аминокислоты, процесс переваривания белков в организме настроен таким образом, чтобы лишить белки пищи их видовой и тканевой специфичности. До 97 % белков пищи под действием протеолитических пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта (табл. 12.5) подвергаются мно гостадийному, селективному гидролизу, в результате которого образуются свободные аминокислоты, используемые в дальнейшем клетками организма для синтеза собственных, специфических белков. Белки опорных тканей — коллаген и эластин не подвергаются гидролизу. В процессах гидролиза сложных белков наряду с протеолитическими ферментами принимают участие ферменты, гидролизующие простетические группы углеводной, липидной и нуклеотидной природы. [c.373]

Гидролиз пептидных связей протеолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта in vitro белков дрожжей и водородных бактерий 1йв Рогожину и др., 1976] [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология