Причины разброса, значений энергии связи

На практике ширина изображения больше, чем приведенное выше значение, так как к нему необходимо добавить член, характеризующий несовершенство фокусировки. Этот член в первом приближении выражается, как [326], где 2а представляет собой угол расхождения пучка у щели источника. Так как прибор обладает входной щелью с конечной шириной 5 то эта величина также должна быть добавлена к ширине изображения. Для правильной количественной оценки интенсивности ионного луча прибор должен быть снабжен выходной щелью с шириной 5г, достаточно широкой, чтобы охватить все изображение. Ширина этой щели должна быть прибавлена к 51, если мы рассматриваем ее влияние на способность прибора различать соседние массы. Другие причины, вызывающие уширение изображения входной щели, детально рассмотрены Барнардом [124] и Кервином [1104]. Они связаны с хроматической аберрацией, возникающей благодаря тому, что не все ионы пучка проходят через входную щель с одинаковой энергией. Наряду с неизбежным разбросом по энергии, вызываемым тепловым движением, следует учитывать, что ионы могут образовываться в различных точках области, где имеется градиент потенциала, или могут претерпевать энергетические изменения благодаря столкновениям. Уширение изображения будет также возникать при наличии пульсации в питании ускоряющего напряжения или магнитного поля. Изображение будет искажаться [181], а следовательно, и эффективно еще более расширяться из-за изменения напряженности магнитного поля вдоль зазора между полюсами и наличия ионных пучков, проходящих под некоторым углом к центральной плоскости, а также любых ошибок в установке входных и выходных щелей. [c.20]

При оценке значимости совпадения вычисленных и опытных значений двугранных углов нужно иметь в виду то обстоятельство, что по ряду причин они не являются удовлетворительными количественными характеристиками пространственного строения белка, найденного теоретическими экспериментальным путем. Их величины зависят от длин связей и валентных углов молекулы, которые в двух случаях не могли быть идентичны. Так, полученные Дж. Дайзенхофером и У. Стайгеманом [10] при уточнении кристаллической структуры БПТИ по методу Даймонда [13] величины валентных углов С(МС С ) обнаруживают существенный разброс (95-124°), который не может отвечать реальной ситуации. Приведение углов х(ЫС С ) к действительно наблюдаемым у пептидов значениям (интервал 106-114°) неминуемо повлечет изменение найденных в работе [Ю] двугранных углов ф, у. оо основной цепи и Х боковых цепей. В нашем расчете была выбрана иная валентная геометрия белковой цепи, основанная на параметрах Полинга для длин связей [14] и усредненных значениях валентных углов пептидной группы [15]. Другая причина неполной корректности сопоставления структур по двугранным углам связана с точностью их расчета. Небольшие ошибки в значениях отдельных двугранных углов, особенно основной цепи, могут привести к значительному изменению всей структуры. Поскольку в расчете они неизбежны, на первый взгляд представляется даже бесперспективным теоретический кон-формационньп анализ белков. На самом деле такое опасение оказалось сильно преувеличенным. Вследствие высокой конформационной чувствительности потенциальной энергии, уникальности трехмерной структуры белка и большой гибкости пептидной цепи на ряде участков аминокислотной последовательности двугранные углы не являются независимыми друг от друга и отклонения расчетных значений одних углов от их истинных величин в той или иной степени компенсируются отклонениями других. Поэтому допускаемые в определении углов погрешности радикальным образом не сказываются на окончательном результате. Однако при сопоставлении их опытных и теоретических значений трудно оценить, насколько серьезно наблюдаемое численное расхождение между ними. [c.464]

Сопоставление результатов измерения сил прилипания со значением равновесного расстояния между контактирующими поверхностями (например, методом плоскопараллельных дисков) позволяет оценить энергию коагуляционной связи и выяснить условия, при которых она достигает критического предела, отвечающего порогу быстрой коагуляции. Другое приложение полученных результатов сводится к вычислению из данных о элементарных силах контактного взаимодействия прочности дисперсной структуры. По многим причинам (форма частиц, разброс силы прилипания, неоднородность структуры суспензии) такие подсчеты затруднительны., однако для модельных суспензий, состоящих из монодисперсных шариков с известной степенью заполнения объема системы (известное число контактов в единице объема), удалось получить удовлетворительное совпадение вычисленных и экспериментальных значений предельного напряжения сдвига [8]. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология