Полинга Кори параметры

В соответствии с терминологией, предложенной Линдер-стрём-Лангом [ ], можно сказать, что молекулы обычных полимеров в растворе не обладают вторичной структурой, тогда как молекулы биологически активных полимеров и их синтетических аналогов могут ее иметь. При этом первичной структурой макромолекулы называется число и расположение химических связей в молекуле, а вторичной — регулярная пространственная спиральная структура с определенной периодичностью, стабилизуемая водородными связями. Исследованию вторичных структур биологически активных макромолекул посвящено громадное количество работ, в которых были определены параметры спиральных конформаций для большого числа синтетических полипептидов и полинуклеотидов, а также для природных нуклеиновых кислот и белков. В последнем случае, наряду с вторичной структурой, большую роль играет также третичная структура молекул, т. е. взаимное расположение спиральных и неспиральных участков, обусловленное взаимодействием боковых групп цепи, в частности, связями 5—8. Наиболее известные примеры вторичных сгруктур представляют собой а-спираль Полинга — Кори [2> ] для полипептидов и двойная спираль Крика — Уотсона [ ] для дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Эти структуры [c.291]

Вращение вокруг пептидной связи заторможено. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 2.1, а. Эти данные, получены Полингом и Кори [25] на кристаллических структурах молекул, содержащих одну или несколько пептидных связей. Наиболее неожиданным оказалось малое расстояние между атомами С и М, которое на 0,15 А, или на 10%, короче обычного. Кроме того, двойная связь С —О на 0,02 А длиннее, чем в альдегидах и кето-нах [26]. Полинг и сотр. объяснили этот эффект резонансом двух предельных структур, показанных на рис. 2.1, б. В структуре I [c.27]

Пептидная связь. Главной структурной единицей белков и пептидов является пептидная (амидная) связь —СО—N14—. Согласно современным представлениям, пептидная связь в белках является практически плоской, ее основные параметры приведены на рисунке 33. В обычных условиях наблюдаются лишь небольшие отклонения от плоской системы (до 5 — 10 ) большие деформации возможны в напряженных циклических системах. Пептидная связь примерно на 10% короче обычной, простой С—N и имеет характер частично двойной связи — =N . При изучении этой проблемы Л. Полинг и Р. Кори, анализировавшие методом рентгеноструктурного анализа ряд модельных ди- и трипептидов, предложили в 1948 — 1955 гг. объяснять особую природу связи С—N резонансом между двумя формами пептидной связи а и б. [c.85]

Параметры Полинга-Кори [c.176]

Пептидная связь обладает некоторой гибкостью. Конформацион-ные карты на рис. 2.3 и 2.5 построены в предположении жесткой пептидной связи, имеюш,ей параметры Полинга — Кори (рис. 2.1,а). Дальнейшее уточнение модели требует введения потенциалов изменения валентных углов, длин связей н торсионного вращения вокруг пептидной связи. Это, естественно, делает конформационное пространство одного остатка многомерным, а любое непосредственное использование или исчерпывающее описание — затруднительным. Приведем для оценки отклонения, отвечающие увеличению потенциальной энергии на 1 ккал/моль [c.34]

На рис. 5 приведена конформационная карта глицинового-дипептида [19], построенная на основании данных табл. 2 с использованием параметров Полинга — Кори. Полностью разрешенные области охватывают 45% всего пространства карты, в экстремальные пределы попадает 61%. Точки, соответствующие глициновым остаткам в полипептидах и белках, как мы видим, хорошо ложатся в эти области. Однако несколько точек в области ф=а90, г 5г= 180° выпадают из допустимых границ, что свидетельствует о возможной деформации валентных углов. Действительно, если предположить, что валентные углы могут до некоторой степени деформироваться, то эта область станет разрешенной. [c.114]

Конформационная карта метиламида Ы-ацетилглицина (57] приведена на рис. 6. При построении этой карты вместо параметров Полинга — Кори были использованы валентные- [c.114]

На рис. 8.3 приведена конформационная карта метиламида N-ацетилглицина [47], рассчитанная с использованием атом-атом потенциалов. При построении этой карты вместо параметров Полинга — Кори были использованы валентные углы, найденные минимизацией потенциальных функций по независимым гео метрическим параметрам. [c.372]

Разрешенные области для двугранных углов основной цепи. Приняты параметры пептидной связи Полинга и Кори, приведенные на рис. 2.1 [29]. [c.31]

Еще в 1953 году Кори и Полинг [22], детально проанализировав многочисленные рентгеноструктурные данные для полипептидов и аминокислот, нашли средние геометрические параметры для мономерной единицы (табл. 1). Эти параметры были подтверждены анализом недавних структурных исследований [2, 23, 24]. Разумеется, данные табл. 1 нельзя принимать за абсолютные — в реальных молекулах длины связей и валентные углы могут меняться, однако изменения их незначительны, и не они ответственны за пространственные структуры полипептидов и белков. Главными конформационными параметрами являются углы вращения вокруг связей полипептидной цепи. [c.95]

Р-Поли-/-аланин [1211 также построен из складчатых слоев. Полинг и Кори 11599] предположили, что его структура является промежуточной между а- и -кератином, в которой каждый слой образует двойной ряд а-спиралей. Эта модель еще не проверена на опыте, но параметры, вычисленные на ее основе, имеют приемлемые значения. [c.271]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

И существуют пары только определенного вида. Донохью [534] показал, что при менее строгих ограничениях, но без допущения о беспорядочном распределении остатков возможны и другие комбинации. Однако во всех моделях значения структурных параметров Н-связи одни и те же расстояния N — Н...0 и N — Н...Ы равны соответственно 2,85 и 3,00 Л, отклонения от линейности Н-связи не превышают 15°, и циклические основания находятся в одной плоскости. Например, Полинг и Кори, исходя из имевшихся в то время данных, использовали значения 2,80 А (Ы — Н. . . О) и 3,00 Л (М — Н. . . Ы) [1591]. Они допускают некоторое изменение в длине связи, поскольку это обеспечивает возможность образования трех Н-мостиков, как показано на рис. 95. Можно думать, что дополнительная связь еще больше повышает специфичность пар оснований, которую предположили Уотсон и Крик. [c.274]

Еще в начале пятидесятых годов Кори и Полинг [20], детально проанализировав многочисленные рентгеноструктурные данные для полипептидов и аминокислот, нашли средние геометрические параметры мономерной единицы [c.361]

В табл. 11,15 даны теоретические значения валентных углов пептидной группы, усредненные по всем оптимальным конформациям трех моно-пептидов (Gly, А1а, Val). Средние значения практически полностью совпадают с рассчитанными нами валентными углами N-метилацетамида и в то же время несколько отличаются от известных параметров Полинга-Кори [40]. Последние, однако, не являются универсальными для пептидных соединений и, по существу, представляют собой экспериментальные значения, полученные Э. Хьюгэсом и В. Муром для Р-глицилглицина [103]. Более поздний анализ дал иные значения углов. Например, Дж. Пиментел и О. Мак-Клеллан [101] на основании многочисленных опытных данных получили среднее значение угла N O в амидах 122°, что совпадает с нашим расчетным значением (122,5°) и отличается от значения Л. Полинга и Р. Кори (125°). Для всех валентных углов при атоме С Полинг и Кори предлагают значение 109,5°. Эксперимент и наши расчеты противоречат такому предположению. Значения валентных углов при атоме С следует коррелировать по крайней мере с природой заместителя при С В последующих расчетах для длин связей были использованы параметры Полинга-Кори, а для валентных углов пептидной группы - значения, приведенные в табл. 11.15 углы при атоме С коррелировались с природой заместителя. Оставался неясным вопрос о зависимости этих углов от природы атомных фупп при атоме С , который и решался конформационным анализом метиламида ГЧ-ацетил- -фенилаланина. [c.176]

На рис. 8.2 приведена конформационная карта метиламида N-ацетилглицина, построенная с использованием допустимых межатомных контактов Рамачандрана (см. стр. 108) и параметров Полинга — Кори (см. стр. 361). Полностью разрешенные области охватывают 45% всего пространства карты, в экстремальные пре- [c.371]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

Вытянутые полипептидные цепи могут взаимодействовать между собой посредством водородных связей и образовывать слоистые структуры. Кроме а-спиралей в качестве возможных упорядоченных структур полипептидной цепи, образованных водородными связями, Полинг и Кори [204) постулировали плоские параллельный и антипараллельный Р-складчатые листы (рис. 5.8). И в том, и в другом типах р-структур цепь образует линейную группу с одним остатком в качестве элемента группы, (спиральные) параметры которой приведены в табл. 5.1. Углы (ф, г )) в обоих случаях находятся в разрешенной области (рис. 2.3), а образуемые водородными связями диполи находятся на одной линии. Расположение водородных связей схематически показано на рис. 5.8, б и 5.8, в. Если смотреть вдоль полипептидного остова, видно, что боковые цепи ориентированы поочередно то по одну, то по другую стороны средней плоскости складчатого листа, причем связи —Ср приблизительно перпендикулярны плоскости (рис. 5.8, а). Возможны смешанные па-раллельно-антипараллельные слои, для чего требуется некоторое изменение углов (ф, г )). [c.93]

Большинству р-складчатых листов свойственна левая закрутка цепей. При п = +2,0 (табл. 5.1) пептидные цепи, образующие параллельные и антипараллельные 5-структуры, постулированные Полингом и Кори [204 , имеют общую среднюю плоскость. Такая плоская (антипараллельная) р-структура была найдена, например, в глутатионредуктазе [1241. Однако большинство складчатых листов являются неплоскими [43, 205] они характеризуются левой закруткой, если смотреть вдоль плоскости листа перпендикулярно его вытянутым цепям, как показано на рис. 5.10, г (если смотреть по направлению цепей, то скручивание будет считаться правым). Отдельную цепь скрученного листа можно в хорошем приближении описать линейной группой с одним остатком в качестве элемента. Это очень растянутая левая спираль, углы (ф, V )) и спиральные параметры которой приведены соответственно на рис. 2.3 и в табл. 5,1. Как схематично показано на рис. 5.10, б, такая левая спираль отвечает правому повороту карбонильной и амидной групп примерно на 60° на два остатка. Поэтому водородные связи между соседними цепями могут образоваться только в том случае, если направления цепей образуют друг с другом угол около 25 (рис. 5.10, в). Это и приводит к скручиванию слоя. Длина скрученного листа неограниченна. 5-фиброин шелка содержит, по-видимому, очень длинные скрученные ленты р-складчатого листа. [c.95]

На фпг. 37 приведено схематическое изобра кение структуры миоглобина, показывающее ход полипентидной цепи и расположение а-спиральных участков. Видно, что молекула миоглобина содержит восемь спиральных участков, которые перемежаются с участками, имеющими структуру беспорядочно свернутого клубка. Участки со структурой клубка располагаются, как правило, в углах молекулы, т. е. там, где полипептидная цепь, изгибаясь, резко меняет свое направление. В табл. 18 приведены основные параметры а-спиральных участков молекулы миоглобина, по данным Кендрью, в сопоставлении с соответствующими величинами, рассчитанными для а-спирали Полингом и Кори. Такое сопоставление убедительно подтверждает наличие а-спиральных структур в молекуле миоглобина. Полная модель структуры миоглобина представлена на фиг. 38. [c.106]

В 1950 г., за несколько месяцев до опубликования серии исследований Л. Полинга и Р. Кори, появилась большая работа Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Перутца [56], которая как бы подвела черту под структурными исследованиями белков и полипептидов начального периода. В этой работе анализируются структурные модели Астбери, Хаггинса, Цана и других авторов и предлагается ряд новых моделей. Однако, по-прежнему, речь идет о возможных типах укладки основной пептидной цепи. Авторы также рассматривают свои первые результаты рентгеноструктурного изучения гемоглобина и миоглобина. При анализе возможных структур пептидного остова Брэгг, Кендрью и Перутц принимают геометрические параметры пептидной группы, близкие к параметрам Хаггинса и согласующиеся с более поздними данными Кори. Так, длина связи С -С считается равной 1,52 А, С -М - 1,36 А и С =0 - 1,24 А. Валентные углы при атоме С приняты тетраэдрическими (109°28 ), а при атоме N - или тетраэдрическими, или тригональными (120°). Длина водородной связи М-Н...С=0 составляет 2,85 А. Ее направленность строго не лимитируется, но авторы по мере возможности стремятся к линейному расположению связей К-Н и С=0. Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц приняли постулат М. Хаггинса о спиральной симметрии полипептидной цепи с целочисленным порядком винтовой оси, но отвергли его второй постулат о том, что каждый элемент основной цепи должен находиться в одинаковых отношениях с соседними элементами (принцип эквивалентности). Так же как и Хаггинс, они придают огромное значение водородной связи М-Н...С = 0 в формировании структуры основной цепи и считают наиболее стабильными только те из них, которые полностью насыщены ими. Предложенная авторами классификация спиральных структур является общепризнанной и в настоящее время [56]. В основу ее положено разделение структур по симметрии пептидного остова и размеру циклов с водородными связями. [c.19]

Подводя итог циклу работ Полинга и Кори, можно отметить следующее. 1. Были четко сформулированы геометрические требования к полипептидной цепи, в основу которых положены экспериментальные данные о геометрических параметрах амидов и простейших пептидов, водородной связи N—Н..,0=С, а также представление об электронном строении пептидной группы, следующих из первых квантовохимических расчетов. 2. Для своего времени Полинг и Кори наиболее детально учитывали условия упаковки полипептидной цепи, считая стабильными те конформации, которые отвечали минимумам торсионных потенциалов. Тем самым косвенно учитывались невалентные взаимодействия атомов, так как торсионные потенциалы не противоречат атом-атом-ным потенциалам ван-дер-ваальсовых взаимодействий. 3. Для полипептидной цепи предложен ряд структур, среди которых выделены в качестве самых стабильных а-спираль и Э-складчатый лист. Позднее стали ясны причины уникальности этих структур. В а-спирали и (3-складчатом листе имеет место полная согласованность между всеми видами взаимодействий. Они являются оптимальными не только с точки зрения стопроцентной реализации пептидных водородных связей, на что прежде всего обращали внимание Полинг и Кори, но отвечают также наилучшим условиям невалентных взаимодействий атомов пептидного остова и минимумам торсионных потенциалов. Структуры Полинга и Кори удовлетворяли наблюдаемым картинам рентгеновской дифракции, поляризованным инфракрасным спектрам, равенству плотностей а- и р-форм, объясняли эластичные свойства фибриллярных белков и полипептидов, т.е. обратимый а Э-переход 4. Л. Полинг и Р. Кори, проанализировав опытный материал, касающийся пространственного строения белков и синтетических полипептидов, пришли к выводу об их структурной общности. [c.24]

Результаты работ Котельчука и Шераги соответствовали модели Полинга и Кори и, очевидно, в связи с этим не были критически восприняты многими исследователями, что способствовало распространению упрощенного представления о формировании структуры белковой молекулы. Однако данная работа содержит ряд серьезных недостатков и необоснованных заключений. Неудачен сам выбор расчетной модели, исследование которой в принципе не могло дать ответ на вопрос о взаимодействии смежных остатков при трех канонических формах основной цепи. Так, в случае -структурных параметров ф, ф боковые цепи Rj и R2 находятся по разные стороны от основной цепи, причем одна направлена вверх от средней плоскости складчатого листа, а другая - вниз, в результате боковые цепи ни при каких конформационных состояниях Rj и R2 не могут эффективно взаимодействовать между собой. В -структуре сближенными оказываются боковые цепи не смежных остатков, а разделенные одним остатком, т.е. Rj и R3, R2 и R4, взаимодействие между которыми может стабилизировать эту структуру. Следовательно, выбранная модель не отражает специфику взаимодействий боковых цепей в конформации складчатого листа. [c.247]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология