Дайзенхофер

Осн. закономерности образования О2 при окислении воды в Ф. установлены в работах Б. Кока и П. Жолио (1969-70) Близится к завершению выяснение мол. организации мембранного комплжса, катализирующего этот процесс. В 80-х гг. методом рентгеновского струкгурного анализа детально изучена структура отдельных компонентов фотосинтетич. аппарата, включая реакционные центры и светособирающие комплексы (И. Дайзенхофер, X. Михель, Р. Хубер). [c.179]

М. Левитт и С. Лифсон [15], а также Дж. Дайзенхофер и У. Стей-геманн [16] проанализировали данные рентгеноструктурного анализа белков и пришли к выводу о не вполне плоском строении пептидных групп, заключающемся в отклонении двугранного угла (о от 180°, пира-мидализации связей атома N и, в меньшей степени, связей карбонильного углерода. Учитывая, однако, разрешающую способность метода, речь не может идти о твердо установленных фактах, а лишь о возможных отклонениях от плоского строения группы и соответствующих инверсиях конфигураций. Теоретические расчеты энергии неплоских деформаций пептидной группы [17] показывают, что поворот вокруг связи N-0 вблизи ш = 180° на 10°и выход связи Ы-С из плоскости СМС на 20° увеличивают энергию на 2,0-3,0 ккал/моль. Более значительными энергетическими потерями сопровождается пирамидализация связей карбонильного углерода выход этого атома из плоскости С ОМ на 0,1 А требует затраты энергии около 5,0 ккал/моль. [c.136]

Не будет преувеличением сказать, что уровень исследования БПТИ во многом отражает сегодняшние экспериментальные и теоретические воз. можности естествознания в изучении белковых молекул. В частности, особенно важным оказалось то, что изучение механизма свертывания и развертывания полипептидной цепи БПТИ, предпринятое Т.Крейтоном [7] безусловно, опережает все аналогичные работы по денатурации других белков. Аминокислотная последовательность БПТИ из 58 аминокислотных остатков была установлена Б. Касселем и М. Ласковским [8]. Трехмерная структура БПТИ с разрешением 1,9 А получена Р. Хубером и соавт. [9] и уточнена до 1,5 А Дж. Дайзенхофером и У. Стейгеманном [10]. Белок включает шесть остатков ys, которые образуют три дисульфидные связи ys - ys , Су5 -Су5 и ys °- ys . Конформационный анализ БПТИ [И], результаты которого рассматриваются в этой главе, проводился для линейной последовательности белка, так как априорный расчет должен автоматически привести к сближенности соответствующие остатки ys в наиболее предпочтительной конформации. [c.428]

При оценке значимости совпадения вычисленных и опытных значений двугранных углов нужно иметь в виду то обстоятельство, что по ряду причин они не являются удовлетворительными количественными характеристиками пространственного строения белка, найденного теоретическими экспериментальным путем. Их величины зависят от длин связей и валентных углов молекулы, которые в двух случаях не могли быть идентичны. Так, полученные Дж. Дайзенхофером и У. Стайгеманом [10] при уточнении кристаллической структуры БПТИ по методу Даймонда [13] величины валентных углов С(МС С ) обнаруживают существенный разброс (95-124°), который не может отвечать реальной ситуации. Приведение углов х(ЫС С ) к действительно наблюдаемым у пептидов значениям (интервал 106-114°) неминуемо повлечет изменение найденных в работе [Ю] двугранных углов ф, у. оо основной цепи и Х боковых цепей. В нашем расчете была выбрана иная валентная геометрия белковой цепи, основанная на параметрах Полинга для длин связей [14] и усредненных значениях валентных углов пептидной группы [15]. Другая причина неполной корректности сопоставления структур по двугранным углам связана с точностью их расчета. Небольшие ошибки в значениях отдельных двугранных углов, особенно основной цепи, могут привести к значительному изменению всей структуры. Поскольку в расчете они неизбежны, на первый взгляд представляется даже бесперспективным теоретический кон-формационньп анализ белков. На самом деле такое опасение оказалось сильно преувеличенным. Вследствие высокой конформационной чувствительности потенциальной энергии, уникальности трехмерной структуры белка и большой гибкости пептидной цепи на ряде участков аминокислотной последовательности двугранные углы не являются независимыми друг от друга и отклонения расчетных значений одних углов от их истинных величин в той или иной степени компенсируются отклонениями других. Поэтому допускаемые в определении углов погрешности радикальным образом не сказываются на окончательном результате. Однако при сопоставлении их опытных и теоретических значений трудно оценить, насколько серьезно наблюдаемое численное расхождение между ними. [c.464]

Авторы благодарят Дж. Дайзенхофера за уточнение координат и температурных факторов ИТПЖБ и Ч. Картера за полезные комментарии. Это исследование было начато на семинаре СЕКАМ по молекулярной динамике, состоявшемся в Орси (Франция) в июне—августе 1978 г. и организованном К. Мозером и А. Берендсеном. В остальном работа была материально обеспечена за счет субсидий Национального совета научных исследований (Италия) и Национального научного фонда (субсидия РСМ-76-22723). [c.219]

Германия Дайзенхофер И., Михель X., Хубер Р. Определение трехмерной структуры фотосинтетического реакционного центра у пурпурных бактерий [c.543]

Р. Хубер, X. Михель и Й. Дайзенхофер осуществили кристаллизацию мембранных белковых тел фотосинтезирующих реакционных центров пурпурных бактерий, изучили эти тела методами рентгеноструктурного анализа, реконструировали карту распределения электронной плотности изучаемых молекул. [c.621]

Аминокислотная последовательность БПТИ из 58 остатков была установлена Б. Касселем и М. Ласковским [60] трехмерная структура белка с разрешением 1,9 А получена Р. Хубером и соавт. [61] в 1974 г. и вскоре уточнена до 1,5 А Дж. Дайзенхофером и У. Стейгеманом [62]. Белок включает шесть остатков ys, которые образуют три дисульфидные связи ys-5- ys-55, ys-14- ys-38 и ys-30- ys-51. Схематически трехмерная модель пептидного остова молекулы БПТИ показана на рис. III.4. [c.359]

Как отмечено выше, центральную роль в осуществлении фотосинтеза играет трансформация энергии света в разность потенциалов мембраны фотосинтетического центра и сопряженный с этим синтез АТФ. Недавно, используя методы спектроскопии, рентгеноструктурного анализа и молекулярной генетики, удалось получить детальную картину событий, происходящих при фотосинтезе и выявить пространственное расположение и роль белков и пигментов, участвующих в этом процессе. За эту работу немецкие ученые Р. Хубер, И. Дайзенхофер и X. Михель удостоены Нобелевской премии 1988 г. [c.361]

Сложности, связанные с приготовлением сверхтонких образцов, при этом, разумеется, сохранятся справиться с ними, как и раньше, будет под силу только экспериментатору высокого класса. Но не думают же читатели, будто совершенствование приборов когда-нибудь приведет к тому, что человек с золотыми руками станет ненужным. Здесь-то и подошли мы к проблеме третьего ингредиента , который позволил западногерманским исследователям стать нобелевскими лауреатами 1988 г. Роберт Хубер, руководитель их группы,— признанный всем миром специалист по рентгеноструктурному анализу, Ганс Дайзенхофер — аккуратный экспериментатор и превосходный знаток вычислительной техники. Любая их работа — исследование мирового уровня. Однако для того, чтобы подняться еще на ступеньку выше, потребовались усилия третьего, самого молодого и скромного из всей троицы мастера, Хартмута Михеля. Только он нашел способ вырастить кристаллы (напомню, не индивидуального вещества, а хитроумной их композиции), в которых бьь сохранялось природное расположение компонентов друг относительно друга. А надо сказать, что входящие в состав фотосинтетиче-ского комплекса белки (их относят к разряду мембранных) считались вообще не способными превращаться в кристаллы, пригодные для рентгеноструктурного анализа. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология