Расщепление оксипролина

I. Расщепление оксипролина у бактерий [c.185]

Расщепление оксипролина у млекопитающих [c.186]

Э. Г. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот. В продуктах расщепления белков открыл валин, пролин, оксипролин н приступил к синтезу полипептидов. [c.660]

Расщепление рацематов а-аминокислот и миндальной кислоты лигандной хроматографией на колонках (диаметр 9 мм, длина 420 мм с сорбентами на основе -пролина (I) и -оксипролина (П), скорость элюирования 10 мл час 163] [c.31]

Помимо бензоильной защиты аминогруппы Фишер, а вслед за ним и другие исследователи использовали замещенные бензоильные производные. Так, для расщепления серина и треонина более пригодным оказалось - -нитробензоильное производное, а для пролина (V)—.и-нитробензоильное производное или 3,5-динитро-бензоильное производное. Последнее использовано также для расщепления оксипролина и серина, причем для солеобразования применялось основание левомицетина. [c.397]

Конфигурация оксипролина была установлена Хадсоном и Ней-бергером (1950) путем расщепления этого соединения / до известного дпамида (—)-метоксиянтарной кислоты [c.653]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

В 1949 г. для гидролиза белков впервые применили карбокси-пептидазу, которая специфически гидролизует С-концевые пептидные связи [99]. В дальнейшем было показано, что на скорость расщепления карбоксипептидазой влияют многие факторы, причем наиболее важным является характер боковой цепи С-концевой аминокислоты и до некоторой степени природа соседней с ней аминокислоты [57]. Легче всего отщепляются С-концевые аминокислоты, содержащие ароматическую боковую цепь, за ними следуют аминокислоты с большой алифатической боковой цепью и затем аминокислоты с алифатической боковой ценью меньшего размера. Еще больше уменьшается скорость отщепления при наличии в боковой цепи кислотных или основных групп С-концевой нролин и оксипролин устойчивы к отщеплению. [c.406]

При действии карбоксипептидазы также можно проследить последовательное отщепление аминокислоты с карбоксильного конца полинептидной цепи и таким образом определить порядок соединения аминокислот в белковой моле суле. Применимость метода ограничивается тем, что пептиды, несущие на карбоксильном конце пролин, оксипролин, аргинин, лизин и, гюзможио, глицин, не расщепляются карбоксипептидазой. Для расщепления низкомолекулярных полипептидов используются также и другие пептидазы. [c.41]

При гидролизе 5,7 н. соляной кислотой в течение 16 час при 105° получают хороший выход всех ДНФ-аминокислот, за исключением производных глицина, пролина и оксипролина. Для расщепления ДНФ-валинсодержащих пептидов может потребоваться гидролиз в 11 н. соляной кислоте при 105° продолжительностью до 40 час. [c.142]

При взаимодействии нингидрина с пролином и оксипролином возникает желтоватая окраска Пирролидонкарбоновая кислота и дикето-пиперазин не дают никакой окраски. Реакция с нингидрином удается только, если раствор аминокислоты нейтрален. Положительную реакцию с нингидрином дают все белковые соединения и продукты расщепления белков, амины (вероятно, в соединениях с слабыми кислотами), аминоальдегиды, производные мочевины, аммониевые соединения органических кислот, некоторые неорганические соединения (сероводород, тиосульфат в присутствии ионов аммония), а также альдегиды и сахара, обладающие свойствами восстановителей. Последние образуют весьма характерные красноватые окраски, пригодные для отличия их по этому признаку. Для проведения реакции с окрашенными жидкостями (коричневыми гидролизатами) в качестве экстрагента применяют амиловый спирт. Исследуемый раствор смешивают с раствором нингидрина как указано выше, смесь слабо кипятят 1—2 мин, охлаждают и встряхивают с 2 мл амилового спирта. В присутствии аминокислот слой амилового спирта приобретает сине-фиолетовую окраску. В присутствии альдегидов или соединений с кетостроением амиловый спирт приобретает желтую окраску или остается бесцветным. [c.705]

Обмен пролина в организме связан с обменом орнитина. При введении крысам орнитина, меченного дейтерием, было обнаружено наличие в белках тканей меченных дейтерием пролина и глютаминовой кислоты. Как уже указывалось (стр. 352), орнитин при окислительном отщеплении б-амино-группы превращается в полуальдегид глютаминовой кислоты, а затем в глютаминовую кислоту. Полуальдегид глютаминовой кислоты может превратиться в пролин. В этом случае происходит циклизация структуры полуаль-дегида глютаминовой кислоты. С другой стороны, оксидаза пролина (стр. 350) катализирует расщепление пролина с образованием глютаминовой кислоты. Отсюда следует, что обмен пролина, оксипролина, орнитина и глютаминовой кислоты тесно связан друг с другом. Представление об этой связи дает следующая схема [c.373]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология