Лиганды формирование ферментов

Следующий важный момент в химии металло-энзимов — это способ формирования фермента, т.е. какие лиганды металл координирует и какими типами связей. В качестве лигандов обычно выступают порфириновые циклы. [c.354]

Этот механизм гидролиза пептидов использует некоторые общие представления о природе высокой эффективности ферментативного катализа. Так, в результате формирования циклической структуры с участием Туг-248, воздействия металла на субстрат и образования солевой связи между остатком Arg-145 и СОО -груп-пой субстрата может возникнуть напряжение [59—62]. Геометрия лигандов у цинка в фермент-субстратном комплексе такова, что переходное состояние энергетически выгоднее исходного. В этом отношении интерес представляет смещение атома цинка в комплексах с Phe-Gly-Phe-Gly [65] и Gly-Tyr. Кроме того, локализация заряда на атоме металла [22] может влиять независимо от геометрического напряжения [132], поскольку она дает фермент-субстратный комплекс с относительно высоким содержанием энергии. [c.547]

Когда взаимодействуют две молекулы, распределение электронов в одной молекуле может влиять на химические сдвиги ядер другой. Если ядро находится в полимере, проявляется взаимное влияние различных участков или остатков, которые отдалены в цепи полимера, но находятся по соседству в трехмерном пространстве. Иначе говоря, при свертывании молекулы и формировании третичной структуры полимера могут оказаться сближенными удаленные химические группы, в результате чего создается новое окружение ядер и изменяются химические сдвиги эти изменения могут быть меньше тех, которые наблюдались вследствие внутримолекулярных эффектов, описанных в предыдущем разделе. Межмолекулярные эффекты имеют большое значение для биохимии, так как с их помощью можно контролировать связывание лиганда с макромолекулой (например, взаимодействия между ферментом, кофактором и субстратом) и описать пространственную структуру участка полимера. [c.488]

Лиганды индуцируют формирование ферментов. В отличие от рассмотренного выше случая для треониндеаминазы, димерного фермента с молекулярной массой 360 ООО, содержащего две пири-доксальфосфатные группы (рис. 8,3), L-валин (или ь-изолейцин) служит только в качестве катализатора и не присоединяется к молекуле фермента [468]. Неактивный олигомер при этом проходит дополнительное формирование, в результате которого получается ферментативно активный препарат. При рЯ 7,5 и выше для этого процесса, являющегося непременным условием активации [4691. L-валин совершенно необходим. [c.191]

При электронном микроскопировании мембранных фрагментов, содержащих очищенную Ка+, К+-АТРазу, последняя выявляется в виде хаотично расположенных на поверхности мембран глобулярных частиц. Часто из-за эффектов латеральной диффузии происходит агрегация этих частиц и определенные участки мембраны содержат плотно упакованные молекулы (рис. 1.51). Такая агрегация частиц может быть инициирована внешним воздействием, например, инкубацией мембран при пониженной температуре [583]. В определенных условиях агрегация частиц имеет упорядоченный характер наблюдается образование цепочек, ассоциация их между собой и формирование микрокристаллических областей. Для формирования двухмерных кристаллов большей площади необходимо тщательно оптимизировать условия кристаллизационного эксперимента. На+, К+-АТРаза относится к так называемым Е]Е2-ферментам, т.е, может находиться в двух конформационных состояниях. Для кристаллизации необходимо стабилизировать белок в одной из этих конформаций, что достигается добавлением в среду инкубации соответствующих лигандов. Известно, что анионы ванадиевой и фосфорной кислот стабилизируют Na+, К+-АТРазу в кон- [c.176]

Биологическая роль клеточных рецепторов не ограничена их способностью избирательно связывать те илн иные лиганды. Помимо этой функции, которую можно обозначить как афферентную, рецепторные белки могут обладать рядом других функций, реализация которых зависит от строения участков их молекул, погруженных в цитоплазму и, следовательно, в известной степени изолированных от лигандсвязывающих участков в структурном отношении. Как будет обсуждаться ниже, рецепторР1ые белки могут обладать, в частности, ферментативными свойствами. Для некоторых из них установлена способность взаимодействовать с ДНК, белками хроматина. В тех случаях, когда собственно рецепторный белок лишен ферментативной активности, он может приобрести ее за счет формирования комплексов с мембраносвязанными ферментами. [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология