Белки хроматина

Рис. 73. Двухступенчатая очистка одного из негистоновых щелочных белков хроматина тимуса ( белок АК ) методом гель-фильтрации на биогеле Р-60

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ ХРОМАТИНА [c.249]

Регуляторные белки хроматина [c.352]

Кроме ферментов в ядрах содержатся негистоновые белки, имеющие, по-видимому, отношение к структуре хроматина. К ним относятся так называемые H.MG-белки, принадлежащие к двум классам HMQ 14 и 17 и H.MG 1 и 2. (Название H.MQ-белков происходит от англ. high mobility group — группа [белков с высокой подвижностью, так как в обычных системах гель-электрофореза эти белки движутся быстрее других негистоновых белков хроматина.) Эти белки содержат много положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков, причем они располагаются асимметрично iV-концевая часть богата кислыми остатками, а С-концевая — основными. Возможно, HMG-белки участвуют в процессах транскрипции и репликации. [c.238]

У эукариот ДНК в основном сосредоточена в хромосомах, причем, невидимому, в каждой хромосоме содержится одна двунитевая ДНК, размер которой может достигать сотен миллионов пар нуклеотидов. Например, у человека наследственная программа оценивается в 3 10 пар нуклеотидов и сосредоточена в 23 хромосомах, так что в среднем на каждую хромосомную ДНК приходится более ста миллионов пар нуклеотидов. ДНК в хромосомах существует в виде сложного агрегата с большим набором белков — хроматина, описанного в 3.8. Сравнительно небольшие молекулы ДНК, как правило, в несколько десятков тысяч пар нуклеотидов, содержатся в митохондриях. Эти ДНК несут программы для синтеза многих митохондриальных РНК и нескольких митохондриальных белков. Автономные наследственные программы, на порядок большего размера, чем у митохондрий, имеют хлоропласты фотосинтезирующих организмов. Размеры ДНК для некоторых вирусов и живых организмов приведены в табл. 5.1. [c.163]

В этом отношении наиболее интересен метиловый зеленый. Этот краситель связывается с ДНК преимущественно за счет свободных фосфатных групп, а также групп, блокированных слабо основными белками. Деблокирование фосфатных групп ДНК тем или иным способом, как правило, резко усиливает адсорбцию метилового зеленого. Это дает возможность использовать его для оценки характера связи ДНК с белками хроматина. [c.176]

Широко представлен в белках. Основные белки (белки хроматина, рибосомальные белки) богаты лизином высоким содержанием лизина (5—10%) характеризуется фибриноген. [c.22]

Гистоны и негистоновые белки хроматина регулируют клеточный цикл на всех этапах — от деления до завершения существования дифференцированной клетки. Нормальное [c.144]

Системы этого типа были использованы для разделения не-гистоновых белков хроматина [91, 790]. Точность метода составляла 3000 дальтон для мол. массы и 0,2 ед. pH для ИЭТ. [c.232]

Основные белки хроматина, гистоны, растворимы в кислой среде и легко образуют агрегаты, поэтому для исследования этих белков были разработаны специальные методы, например методы с применением электрофореза в свободной среде [290] или на бумаге [572]. Однако наилучщие результаты были получены при электрофорезе в крахмальном геле [638, 1248, 1249], на полосках ацетата целлюлозы [793] или в полиакриламидном геле. [c.306]

Негистоновые белки хроматина обычно исследуют с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН. Одни иа-этих белков обладают, очевидно, тканевой специфичностью [1088, 1461], тогда как другие представляют собой, вероятно,, ферменты, имеющие общие для всех тканей структурные компоненты [337]. [c.307]

Негистоновые белки хроматина (НБХ) из культуры клеток ИТС (происходящих от гепатомы крысы) почти одинаково и полностью связываются с фенил- и октилсефарозой ]при концентрации Na l от [c.181]

Некоторое недоумение на первый взгляд может вызвать другая работа, где гидрофобная обратнофазовая хроматография использовалась, как и выше, для фракционирования негистоновых белков хроматина. В этой работе предварительно отделенные от нуклеиновых кислот и гистонов (на оксиапатите) белки хроматина сначала диали-зовали против довольно концентрированного раствора сульфата ам- [c.182]

В одной из недавних работ [ aiafa et al., 1981) белки хроматина после частичного гидролиза микрококковой нуклеазой сорбировали на оксиапатите (в объеме) в 0,001 М К-фосфатном буфере (pH 7,2), [c.235]

Кстати, использование здесь довольно сильного катионообменника было вынужденным белки хроматина нерастворимы в буфере с меньшей концентрацией соли. Недавно Торрес и соавторы описали остроумный способ обхода этого затруднения. Белки, экстрагированные из хроматина 0,35 М Na I, сначала диализом против воды осаждали, а затем растворяли в 0,01 М Na-фосфатном буфере [c.309]

Естественно, что еще более эффективную, чем с гепарином, и избирательную очистку белков метаболизма и регуляции матричной активности можно получить, используя в качестве лигандов сами нуклеиновые кислоты. Аффинные сорбенты с иммобилизованными НК могут обладать не только групповой (белки хроматина, нуклеазы, рестриктазы и др.), но и сугубо индивидуальной снецифично- [c.370]

Как уже упоминалось, ПК в качестве лигандов могут обладать как групповой специфичностью (для белков хроматина, факторов управления трансляцией, нуклеаз и др.), так и индивидуальной (для индивидуальных мРНК, белков-регуляторов транскрипции и др.). Во втором случае на аффинном сорбенте должны быть закреплены вполне определенные участки генома. Это стало возмолшым после создания способов отбора и наработки в достаточных количествах строго идентичных фрагментов ДНК методами генной инженерии. В последнее время возникла еще одна область использования иммобилизованных НК — в качестве праймеров матричного синтеза. Эти приложения предъявляют разные требования к характеру фиксации НК на матрице. В первом случае расположение точек закрепления на молекуле НК может быть произвольным, во втором определенные и достаточно протяженные участки полинуклеотидной цепи должны быть свободны для комплементарного взаимодействия, а в третьем закрепление НК на матрице желательно осуществить лишь по одному определенному концу молекулы. Что же касается возможности реакций с активированными матрицами, то вдоль всей молекулы НК во множестве располагаются химически эквивалентные группы аминогруппы нуклеиновых оснований, гидроксилы сахаров и др. В особом положении находится только концевой остаток фосфорной кислоты или сахара. [c.387]

П p пм e p 7. Вейсброд и Вайнтрауб описали способ выделения нуклеосом, участвующих в транскрипции, путем сорбции на агарозе с иммобилизованными негистоновыми белками хроматина HMG-14 и HMG-17. Основанием для разработки этого iмeтoдa послужили ранее опубликованные данные авторов о том, что указанные белки преимущественно связываются именно с активными нуклеосома-ми, повышая их чувствительность к обработке ДНКазой I. [c.440]

Предполагают, что механизмы такого действия стероидов включают проникновение гормона вследствие легкой растворимости в жирах через липидный бислой клеточной мембраны, образование стероидрецеиторного комплекса в цитоплазме клетки, последующее преобразование этого комплекса в цитоплазме, быстрый транспорт в ядро и связывание его с хроматином. Считают, что в этом процессе участвуют как кислые белки хроматина, так II непосредственно ДНК. В настоящее время разработана концепция [c.276]

За последнее время в литературе появляются сообщения о -наличии так называемой мембранной, митохондриальной и хлоропластовой РНК. По нашим данным, в клеточном ядре, кроме р-РНК и м-РНК, содержится РНК, прочно связанная с белками хроматина и участвующая в его молекулярной организа-.ции [9]. [c.164]

Третичная структура ДНК эукариот также проявляется в многократной суперспирализации молекулы, однако в отличие от прокариот она осуществляется в составе комплексов ДНК с белками (нуклеопротеины). Основная нуклеопротеиновая структура, содержащая ДНК, — это хроматин (дезоксирибонуклеопротеин). Структурная организация хроматина сложна и изучена далеко не полностью. Примерно V3 массы хроматина приходится на белки, остальное количество — на ДНК. Кроме того, в состав хроматина входит до 10 % РНК. Половина всех белков хроматина — это гистоны. На электронно-микроскопических фотографиях хроматина легко можно рассмотреть образования, напоминающие бусы. Каждая бусина содержит 8 молекул гистонов и намотанную на них (примерно полтора витка) молекулу ДНК длиной около 150 нуклеотидных пар. Такую структуру называют нуклеосомой (рис. 8.9). При таком способе укладки длина молекулы ДНК уменьшается примерно в 7 раз по сравнению с вытянутой спирализованной молекулой. [c.277]

Гистоны составляют большинство основных белков хроматина и находятся примерно в том же количестве, что и ДНК. По относительной доле основных аминокислот каждого типа, которую выражают отношением лизин/аргинин, сна кша охарактеризовали пять типов гистонов. След этой классификации до сих пор остается в названиях гистонов. Практически у всех эукариот обнаруживают одни и те же классы гистонов. Их свойства суммированы в табл. 29.1. [c.359]

Как и следует из названия, негистоны-это все другие белки хроматина. Предполагается поэтому, что они обладают большими видовыми и тканевыми различиями, хотя строгих данных о степени их разнообразия пока нет. Эти белки составляют меньшую долю от всей массы белков хроматина, чем гистоны. Кроме того, сюда относится намного большее число белков, так что любой индивидуальный белок присутствует в значительно меньшем количестве, чем любой гистон. [c.360]

При интенсификации процессов эксцизионной репарации в ответ на повреждающие воздействия в клетках млекопитающих усиливается активность фермента поли(АОР-рибозил)-полимеразы. Этот фермент при участии кофермента NAD+ осуществляет реакцию АОР-рибозилирования белков хроматина. В основном происходит моно-АОР-рибозилирование, однако иногда имеет место присоединение гомополимерных цепочек (АОР-рибоза) . Функция поли(АОР-рибозил)-полимеразы или ее продукта—(АОР-рибоза)п—в процессе эксцизионной репарации не вполне ясна. Наблюдается корреляция во времени между интенсификацией [c.80]

Третий механизм регулирования функционирования клеток реализуется в том случае, если секретируемые эндокринными железами стероидные и тиреоидные гормоны, имеющие липо-фильную природу, взаимодействуют с цитозольными или ядер-ными рецепторами. Эти рецепторы характеризуются высоким сродством к указанным гормонам (полумаксимальное насыщение рецепторов происходит в присутствии гормона в концентрации 10 —10" ° моль/л). Образующийся гормон-рецепторный комплекс, стабильный в течение 1—3 ч, связывается с ДНК и белками хроматина и влияет на экспрессию определенных генов. Трансляция синтезируемой мРНК на рибосомах приводит к появлению 3—7 новых белков, опосредующих биологический эффект стероидных и тиреоидных гормонов. Этот тип регуляции осуще- [c.99]

Важную роль в регуляции транскрипции генов могут играть, наконец, процессы фосфорилирования, метилирования и, возможно, дру1 ие посттрансляционные модификации негистоновых белков хроматина. Заметные изменения в наборах фосфорили-руемых и метилируемых негистоновых белков наблюдаются в ядрах нейронов и глиальных клеток неокортекса крыс в первые недели постнатального онтогенеза. При этом главное различие между ядрами нейронов и глиальных клеток состоит в большем метилировании группы специфических для нейронов негистоновых белков -100 кД. В ядрах нейронов и глии мозга мышей обнаружены протеинкиназная и метилазная активности, значительная часть которых прочно ассоциирована с хроматином. [c.18]

Протеинкиназа осуществляет цАМФ-независимое фосфори-лирование белков хроматина. Ее активность в ядрах нейронов значительно выше, чем в ядрах глиальных клеток. При действии ряда нейромедиаторов на нейроны мозга крыс наблюдается фос4юрилирование ядерных белков и стимуляция синтеза РНК. Фосфорилирование части негистоновых (так называемых НМО) белков индуцируется в клетках верхнего шейного ганглия при действии фактора роста нервов. В хромаффинных клетках надпочечников фосфорилирование негистоновых белков хроматина цАМФ-зависимой протеинкиназой является центральным звеном в транссинаптической регуляции синтеза тирозин-З-мо-нооксигеназы ацетилхолином. Показано, что фосфорилирование негистоновых белков хроматина повышается при выработке оборонительных условных рефлексов. [c.18]

На фоне, в общем, высокой обновляемости белков мозга особого упоминания заслуживают немногие довольно инертные белки. К ним относятся гистоны нейронов неокортекса — катионные белки хроматина этих клеток. Во взрослом организме нейроны-неокортекса не размножаются (см. гл. 1). В соответствии с этим темп обновления гистонов очень незначителен. Среднестатистические сроки обновления половины молекул неко-торьхх фракций гистонов измеряются десятками суток. [c.94]

Индуцируемый тиролиберином тиротропин в свою очередь изменяет уровень фосфорилирования белков хроматина клеток щитовидной железы в транскрипционно активных зонах последнего. [c.332]

Изменение интенсивности фосфорилирования ряда белков, в частности белков хроматина, РНК-полимеразы и рибосом может влиять на синтез некоторых нейроспецифических белков. В гл.З уже приводились данные о корреляции синтеза и содержания ряда нейроспецифических белков с формированием памяти. Среди таких белков наиболее исследованы два — белок 5-100 и белок 14-3-2. Оба белка считаются нейроспецифическими, так как их содержание в головном мозге значи-1ельно превышает количество, обнаруживаемое в любом другом органе (для 8-100 приблизительно в десять тысяч, а для 14-3-2 — в 100-200 раз). При этом показано, что белок 14-3-2 содержится главным образом в нейронах, а 8-100 — в клетках глии. Кроме того, 8-100 обнаружен в синапсах, что дает основание полагать, что он участвует в формировании связей между нейронами. [c.384]

Включение синтеза новых белков может осуществляться посредством того же фосфорилирования (или, напротив, дефосфорилирования) белков хроматина, РНК-полимеразы или рибосомы. Значение синтеза белков для протекания процесса консолидации и формирования долговременной памяти общепризнанно. Доказательством этого служит, во-первых, то, что эти процессы нарушаются ингибиторами белкового синтеза, а, во-вто-рых, что в период, следующий за обучением, когда сначала упрочиваются продолжительные формьг ООП, а затем Происходит закрепление следа в ДП, наблюдается интенсификация процессов, связанных с синтезом белков. К таким процессам относится интенсивное включение лейцина и фукозы в некоторые белки, в частности в гликопротеиды. По данным Г.Маттиеса, интенсифи- [c.387]

В то время как молекулярная масса гистонов не превышает 40 000 [117, 118], негистоновые белки хроматина (по данным электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН) характеризуются большой молекулярной массой (до 180 000) [1282]. [c.307]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология