Классификация растворимых белков

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология