Кооперативность связывания лиганда

График, имеющий вид вогнутой кривой, может быть обусловлен либо отрицательной кооперативностью связывания лиганда, либо существованием на макромолекуле участков связывания с различными константами диссоциации. В случае положительной кооперативности при связывании лиганда график имеет вид выпуклой кривой. [c.343]

КООПЕРАТИВНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДОВ [c.81]

Кооперативное связывание лигандов с макромолекулами рассматривалось многими авторами. Некоторые аспекты анализа, проведенного ими, и отдельные модели кооперативности обсуждаются в гл. 17. В этом разделе, однако, имеет смысл рассмотреть основные характеристики взаимодействий такого типа. [c.17]

При анализе процессов кооперативного связывания лигандов с макромолекулой обычно используют полуэмпирический подход для определения параметров связывания, а затем объясняют их физический смысл. Полуэмпирический метод основан на предположении, что связывание в пределах части области насыщения описывается уравнениями, феноменологически похожими на уравнения для случая систем с высокой степенью кооперативности. В крайнем случае — бесконечно высокой степени кооперативности — связывание может быть представлено как реакция, протекающая по принципу все или ничего [c.18]

Если допустить, что эти формы обладают разным сродством к лиганду, то подобная модель по сути будет близка к симметричной и, как и последняя, будет предсказывать кооперативное связывание лиганда. Однако уравнения, описывающие связывание лиганда, имеют в этом случае гораздо более сложный вид в них входит концентрация белка, так как от нее зависят относительные-количества свободных форм А и В4. [c.195]

КООПЕРАТИВНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДОВ И АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ [c.252]

КООПЕРАТИВНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДОВ 259 [c.259]

КООПЕРАТИВНОЕ СВЯЗЫВАНИЕ ЛИГАНДОВ 261 [c.261]

Полипептидные цепп с М 40 000 содерл ат дисульфидную связь. Если ее расщепить восстановлением, то кооперативность связывания лиганда исчезает и коэффициент Хилла становится равным 1,0 в то же время уменьшается и сродство к ацетил-холнну. Этот эффект обратим окисление с помощью 5,5 -ди-тпобис(2-нитробензоата) возвращает систему в исходное состояние. [c.263]

Что же определяет возможность взаимодействия производного антибиотика с бактериальным лигандом и последующее ингибирование мембранных трансглнко-зилирующих ферментов В последние годы высказывается предположение, что при взаимодействии крупных молекул с рецептором, отвечающим структурным и термодинамическим требованиям, определяющее значение имеет кооперативное связывание лиганда с рецептором. Кооперативность - общий биохимический феномен, когда несколько процессов, независимых в других случаях, оказываются термодинамически взаимозависимыми. В ряду гликопептидов отмечены биологические эффекты, которые нельзя свести к конформационным изменениям. При невозможности конформационных изменений динамические связь с лигандом и другие процессы оказываются структурно взаимозависимыми и кооперативными. Кооперативные взаимодействия с лигандами ослабевают с уменьшением размера молекулы и этим можно объяснить частичное снижение антибактериальной активности частично разрушенных антибиотиков по сравнению с производными неразрушенных гликопептидов. [c.83]

Нетрудно видеть, что стехиометрические константы ассоциации в случае кооперативного связывания лиганда с белком, имеющим два центра связывания, не соответствуют простому отношению кинетических констант ассоциации и диссоциации отдельных центров связывания белка kijk-i и равны соответственно (Klotz, Hunston, 1975) [c.307]

Хотя приведенные выше экспериментальные факто и можно объяснить с помощью модели МУШ, желательна более прямая проверка некоторых предсказаний модели. Очевидно, одним из наиболее важных является допущение о том, что аллостерические эффекты являются следствием конформационных изменений. Если это так. то конформационные изменения и кривая степени насыщения при кооперативном связывании лиганда не должны совпадать конформационные изменения (R) должны опережать изменение степени насыщения. Шахман (S ha hman) и сотр. поставили специальные опыты для того, чтобы исследовать этот вопрос. [c.99]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

Исследование взаимодействий субъединиц в олигомерных ферментах — это область кристаллографии. Мы знаем структуру дезоксигемоглобина и его полнстью лигандированной формы, а также имеем четкое представление о причинах кооперативности при связывании лигандов. Однако нам не известна кинетика путей перехода между двумя состояниями и структура промежуточных соединений. Хорошо описаны такие явления, как реакционная способность половины активных центров и отрицательная кооперативность связывания лигандов. Однако их значение еще не осознано в полной мере. [c.414]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология