Олигомеры белковые

В этой связи необходимо учитывать различное действие лигносульфонатов сульфитного щелока и сульфитно-дрожжевой бражки. Оно вызвано взаимодействием лигносульфонатов в процессе концентрирования при температуре выше 100 °С с присутствующими в сульфитно-дрожжевой бражке аминокислотами и олигомерами белковой природы. Образующиеся продукты конденсации остаются растворимыми и обладают повышенной поверхностной активностью. [c.241]

Ранее мы рассмотрели способы, при помощи которых белковые субъединицы могут соединяться друг с другом, образуя замкнутые олигомеры и длинные опирали. Другой чрезвычайно важный способ упаковки белков и липидов приводит к образованию пластинчатых структур, или мембран [1—10], которые с молекулярной точки зрения можно рассматривать как практически безграничные двумерные поверхности. Эта глава посвящена строению, химическим свойствам и функциям биологических мембран, а также клеточных стенок бактерий, грибов и растений. [c.337]

МОЖНО ВЫЯВИТЬ только функциональные, но не структурные домены. Вместе с тем по данным известных белковых структур можно заключить, что структурный домен — более основополагающее понятие. Известные примеры белковых агрегатов настолько сложны, что даже выделение мономеров и олигомеров представляет проблему. Мы используем физиологические критерии, согласно которым мономеры могут содержать более чем одну полипептидную цепь, если полипептидные цепи ковалентно связаны. [c.81]

Установление вкладов, вносимых в термодинамические характеристики удерживания отдельными звеньями и функциональными группами молекул и олигомеров, весьма важно, поскольку они, как уже отмечалось выше, должны составить экспериментальную основу развития полу-эмпирической теории удерживания в жидкостной хроматографии. Отметим, что определение таких вкладов в случае белковых аминокислот позволило предсказывать времена удерживания (при определенных pH) ряда пептидов. [c.305]

На рис. 14.18 приведено разделение соответствующих пар изомеров алкилбензолов и полиметилбензолов. Из рисунка видно, что селективность а для этих пар соединений непрерывно возрастает (главным образом, за счет возрастания специфического межмолекулярного взаимодействия адсорбат — элюент в ряду полиметилбензолов). Из измерений А (ДО) в этом ряду оценен вклад одной группы СНг в увеличение специфического взаимодействия адсорбат — элюент. Установление вкладов, вносимых в термодинамические характеристики удерживания отдельными звеньями и функциональными группами молекул и олигомеров, весьма важно, поскольку они, как уже отмечалось выше, должны составить экспериментальную основу развития полуэмпирической теории удерживания в жидкостной хроматографии. Отметим, что определение таких вкладов в случае белковых аминокислот позволило предсказывать времена удерживания (при определенных оН) ряда пептидов. [c.244]

Промывная вода, поступающая на регенерацию лактама с отделочного агрегата, содержит, кроме капролактама и его олигомеров, ряд веществ, нанесенных на нить при ее намотке на прядильной машине,— веретенное масло, сульфированную олеиновую кислоту, соли олеиновой кислоты, белковый гидролизат, эмульгаторы и смачиватели. Как уже указывалось, эти вещества должны быть удалены с нити в течение нескольких минут содержание их в промывной Еоде должно быть как можно более высоким. Эти требования могут быть выполнены при рециркуляции промывной жидкости (подача ее в первую барку отделочного агрегата). При этом промывная вода двигается противотоком к направлению движения волокна, поэтому концентрация лактама в промывной воде в начале процесса промывки максимальна. Допустимый перепад концентраций для каждой установки должен быть установлен раздельно. Если технологический процесс предусматривает химическую обработку волокна раствором капролактама (см. раздел 5.2.2.5.2.1), то перепад концентраций должен быть большим, чем при простой промывке волокна. Концентрация лактама в последней промывной барке должна быть такой низкой, чтобы количество лактама, теряемое с волокном, было невелико и допустимо с точки зрения экономичности производства. Эта концентрация может быть рассчитана из сопоставления затрат на упаривание воды из последней промывной ванны и стоимости теряемого лактама. [c.619]

В этом разделе изложены некоторые кристаллографические исследования белков последних лет, которые подтверждают уникальность получаемой с помощью рентгеноструктурного анализа информации и ее определяющее значение в решении проблемы межмолекулярных взаимодействий аминокислотных последовательностей. Кроме того, рассматриваемые ниже работы демонстрируют новейшие достижения кристаллографии, позволившие расшифровывать на атомном уровне трехмерные структуры белков и комплексов, состоящих из тысячи и более аминокислотных остатков. В данном случае, чисто техническое развитие метода, о чем будет говориться в следующей главе, проявилось в наметившемся в начале 1990-х годов переходе от рентгеноструктурных исследований отдельных белковых молекул к не менее детальному изучению пространственных структур макромоле-кулярных белковых олигомеров, их агрегатов с другими соединениями и субклеточными системами. Иными словами, на атомном уровне стали осваиваться структуры более сложных биологических систем. Это значительное событие в молекулярной биологии, новый этап ее развития. Он отражает современную тенденцию эволюции биологи- [c.107]

Примеры симметрии в белковых структурах. Наибольшее распространение среди белков имеют олигомеры, содержащие [c.36]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОСТАВА БЕЛКОВЫХ ОЛИГОМЕРОВ. ПОЛУЧЕНИЕ МОНОМЕРОВ И ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ [c.15]

Описанные в главе методы могут быть использованы для оценки стехиометрического состава олигомеров. В свою очередь данные об относительном количестве мономеров в олигомере, их молекулярной массе и свойствах дают полезную предварительную информацию о третичной и четвертичной структурах олигомера. Однако рассмотрение закономерностей (и симметрии) структурной организации сложных олигомеров не входит в задачу данной главы [131]. Дополнительную информацию читатель может найти в специальных обзорах, посвященных четвертичной структуре белков [93], белок-белковым взаимодействиям [62], методам определения субъединичной структуры [173]. [c.15]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ СОСТАВА БЕЛКОВЫХ ОЛИГОМЕРОВ [c.16]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

При связывании белка Int с attP образуется комплекс, в котором все сайты связывания могут находиться на поверхности белкового олигомера. Реакция включает обертывание ДНК протяженностью около 230 пар оснований вокруг 4-6 мономеров белка Int. Весьма вероятно, что этот комплекс промежуточный, что далее он вступает в реакцию с attB, в котором единственной областью, узнаваемой белком Int является последовательность кора. [c.456]

Многие белки представляют собой олигомеры, т. е. состоят из двух или нескольких идентичных полипептидных цепей, взаимодействующих между собой с образованием функционально активной четвертичной белковой структуры. В простейшем случае это-димер (аг), состоящий из двух одинаковых субъединиц (а). Это обстоятельство может осложнять комплементационный анализ мутантных структурных генов, кодирующих такие белки. Ранее при обсуждении опытов по комплементации мы исходили из того, что комплементация невозможна при наличии в диплоиде двух гетероаллельных мутаций, вызывающих различные аминокислотные замены, каждая из которых независимо инактивирует соответствующий полипептид (см. главу 6). Для примера рассмотрим случай, когда оба мутантных аллеля, т и Ш2, в условиях гомозиготно-сти приводят к некоторому мутантному фенотипу (например, к отсутствию определенной ферментативной активности). На основании сформулированных ранее представлений следовало бы полагать, что поскольку обе мутации затрагивают один и тот же ген, то и двойные гетерозиготы типа т +1 + т также будут иметь мутантный фенотип. В большинстве случаев, в том числе и для генов, кодирующих олигомерные белки, это действительно так. В то же время известно и доста- [c.30]

По мнению В. Л. Калера, все заключительные стадии биосинтеза хлорофилла локализованы в активном центре одной и той же интегрированной ферментативной системы — олигомере, состоящем из восьми мономерных белковых единиц, причем промежуточные продукты синтеза пигмента постоянно связаны с белком (реакция типа фермент фермент, а не фермент->суб-страт- фермент). Изменение типа ферментативной активности определяется конформационными переходами в олигомере, а вход всего олигомера закрыт до тех пор, пока не завершится реакция протохлорофиллид->хло-рофиллид хлорофилл. Затем хлорофилл сбрасывается с олигомера и после конформационного перехода вос- [c.211]

Участие посторонних белков в сборке, как оказалось, не соответствует традиционному представлению о наличии прямой аналогии между механизмами свертывания полипептидных цепей в искусственных условиях и клетке. Ставшие известными функции молекулярных шаперонов потребовали определенной коррекции давно сформулированного и многократно подтвержденного в опытах in vitro принципа не нуждающейся в каких-либо посредниках самосборки белка. Выяснилось, что это не совсем так. Более того, оказалось, что в сложных клеточных условиях нужны белки, ассистирующие не только котрансляционное и посттрансляционное свертывание полипептидных цепей, но и помогающие транспорту белковых молекул через мембраны, реорганизации, диссоциации и ассоциации белков в олигомерные комплексы, сборке олигомеров внутри органелл и ликвидации белковых повреждений, вызванных стрессовыми и иными внешними воздействиями. [c.420]

Можно высказать также следующее соображение в пользу ослабления аллостерических механизмов регуляции в метаболоне. Аллостерический механизм регуляции в изолированном ферментном олигомере реализуется благодаря согласованным конформационным изменениям субъединиц. В метаболоне иерархически более важными становятся согласованные изменения конформаций молекул ферментов, входящих в состав комплекса. Изменения конформаций субъединиц в отдельной олигомерной молекуле фермента играют подчиненную роль. Наконец, следует иметь в виду, что благодаря белок-белковым взаимодействиям в метаболоне скорость передачи воздействия связывающегося метаболита-регулятора на активный центр соответствующего фермента будет снижена. [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология