Модификация бислоя белками

Модификация бислоя белками [c.41]

Имеются следующие пути влияния Е на структуру биомембран (116, 1201 прямое влияние на мембранные белки или липидный бислой и опосредованное влияние на белки и белок-белковые взаимодействия через модификацию липидного бислоя. [c.74]

Асимметрия мембран эритроцитов не только обусловлена преимущественной локализацией холестерина на наружной стороне бислоя, но и зависит от степени модификации белков на внутренней стороне мембраны (в первую очередь, спектрина) ко- [c.43]

Следовательно, не только липид оказывает воздействие на конформацию мембранного белка, но и сами молекулы белка модифицируют бислой. Разные формы такой модификации представлены на рис. 20, где показана способность белковых молекул изменять структурную упаковку бислоя, его толщину и градиент гибкости. [c.45]

Нарушение проницаемости биологических мембран может быть вызвано не только модификацией липидного бислоя, но и изменением свойств мембранных белков, осуществляющих ионный транспорт и участвующих в его регуляции. [c.195]

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

Подвижность элементов и кооперативные свойства. Некоторые особенности биомембран существенно отличают их от липидных бислоев. Одной из них является текучесть биомембран, подвижность элементов. Исследование дрейфа белков в мембранах показывает, что этот процесс не является хаотическим и случайным, а обеспечивается благодаря функционированию всей клетки в целом [12]. Обсуждаемая модель может быть хорошо приспособлена к описанию процессов управления состоянием мембран через модификацию ССИВС (разд. 3.4),. обусловливающих различную степень жидкостности или ригидности отдельных ее участков. С другой стороны, имеются данные о высокой подвижности липидных компонентов, полученные, в основном, с помощью метода спиновых меток [4]. С позиции модели, однако, эти данные можно интерпретировать и как перенос энергии между спиновыми метками через зоны ССИВС. Такая возможность, ввиду отсутствия представлений, о зонной структуре биомембран, до сих пор не учитывалась. [c.163]

Каталитическая активность мембранной ацетилхолинэстеразы находится под контролем структурного состояния липидной фазы эритроцитарной мембраны. Фосфолипазы (Аз, С и В) оказывают на мембраны близкое модифицируюп ] ее действие, хотя они характеризуются не только различной специфичностью (природой разрываемых в липидах связей), но и пространственной асимметрией действия. Панкреатическая фосфолипаза Ад и фосфолипаза В гидролизуют липиды, расположенные на обеих сторонах эритроцитарной мембраны, а фосфолипаза С гидролизует фосфолипиды, расположенные на внутренней ее стороне. Модификация липидного бислоя с внутренней стороны мембраны приводит к изменению структурного состояния липидов, а затем и белков, расположенных снаружи. Косвенным свидетельством возможности такой трансмембранной передачи структурного сигнала может служить отрыв ацетилхолинэстеразы от мембраны под влиянием фосфолипазы С (И. Д. Болотовский и соавт., 1987). Обработка любыми фосфолипазами как бы превращает мембраносвязанный фермент в квазисвободный. [c.55]

При другом посттрансляционном процессе изменяются сами аминокислоты. Несколько таких примеров показано на рис. 2.6. В ряде случаев функциональное и структурное значение этих процессов неизвестно. Однако такое изменение, как образование заряженной группы у серина в результате его фосфорилирования, может существенно повлиять на локальную структуру белка. Некоторые из этих модификаций представляют только первый этап в более сложных перестройках белковой молекулы. Например, многие белки содержат ковалентно связанные углеводные остатки, начиная от одной-двух молекул сахара, локализованных в одном месте, и кончая множеством крупных олигосахаридных включений. Некоторые из известных способов присоединения углеводов изображены на рис. 2.6. Наиболее предпочтительными местами таких присоединений являются оксиами-нокислоты. Структурные последствия присоединения углеводов и формирования таким образом гликопротеидов еще недостаточно ясны. Олигосахариды чрезвычайно гидрофильны, что может оказывать известное влияние на свойства комплекса. Многие мембранные белки содержат значительное количество связанных сахаров. Быть может, углеводы, имеющие сильное сродство к водной фазе, обеспечивают вытягивание углеводсодержащей части белка из липидного бислоя. [c.60]

На конечных этапах репликации тогавирусов в результате воссоединения трех структурных элементов — нуклеокапсида, липидного бислоя и гликопротеиновых пепломеров (рис. 21.4) — образуется вирион. У альфавирусов, реплицирующихся в клетках позвоночных, процесс сборки происходит в основном на плазматической мембране зараженных клеток [71, 77, 79]. Как описывалось выше, гликопротеины попадают в мембрану по тому же пути, который клетка обычно использует для транспорта поверхностных рецепторов и(или) секретируемых белков. Нуклеокапсиды образуются в цитоплазме при связывании плюс-цепи 498-РНК с новообразованными капсидными полипептидами [99]. Известна лишь одна посттрансляционная модификация, затрагивающая капсидный белок ацетилирование [c.357]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология