Механизмы увеличения скоростей катализируемых ферментами реакций

Основные научные работы посвящены изучению механизма биохимических процессов. Исследовал кинетику и выяснил механизм спиртового брожения сахаров. Исследовал (1905—1940) ферменты. Отметил увеличение скорости химических реакций в живых организмах под действием ферментов и предложил назвать это явление биокатализом. Совместно с Р. М. Вильштеттером выдвинул (1922) представления, согласно которым частицы ферментов состоят из химически деятельной активной группы и коллоидного носителя. Обнаружил (1928) близость каротина к витамину А по физиологической активности. Установил (1933), что дегидратация всех нуклеотидов дрожжевыми ферментами катализируется козимазой пришел к выводу, что в структуре ферментов следует выделять коферменты и аиоферменты, то есть носители. Внес значительный вклад в изучение биохимии опухолей. [c.591]

Фермент карбоангидраза катализирует реакцию гидратации альдегидов, сложных эфиров, а также и двуокиси углерода. Для проявления ее ферментативной активности необходимо присутствие иона металла, например цинка. Реакцию гидратации пиридин-2-альдегида, катализируемую ионами цинка, можно считать моделью действия этого фермента. Константа скорости второго порядка этой реакции в 6,5-10 раз превышает константу скорости реакции с участием только воды [50]. Такое увеличение скорости реакции лишь в 10 раз уступает ускорению ферментативного процесса. Механизм модельной реакции включает, по-видимому, сближение цинка с реагируюш им центром, поскольку реакцию гидратации пиридип-4-альде-гида цинк катализирует в 280 раз менее эффективно. Реакция представляет собой, вероятно, атаку альдегида молекулой воды, входящей в гидратную оболочку иона цинка, или же ускорение реакции обусловлено поляризацией карбонильной группы ионом металла (как это показано, например, механизмами XXI и ХХП) [c.35]

Таким образом, в реакциях оксидазного окисления, пероксидаза способна катализировать окисление органических соединений, среди которых могут быть и функционально активные вещества. Причем в каталитическом процессе участвует белковый компонент. Реакция сопровождается образованием продуктов свободнорадикального окисления которые приводят к образованию активных форм кислорода. При этом образующаяся перекись водорода взаимодействует с ферментом с образованием соединения I, которое инициирует пероксидазные реакции. По-видимому, в этом случае могут параллельно протекать как реакции оксидазного, так и пероксидазного окисления. Причем последние ускоряют окисление органических субстратов. Образование радикалов органических соединений может способствовать модификации функциональных групп белка, участвующих в катализе, что может приводить к инактивированию фермента, проявляемое в понижении скорости ферментативной реакции. Наличие данного процесса продемонстрировано в реакции оксидазного окисления диоксифумаровой кислоты [Березин и др., 19756]. Используя в качестве субстрата пероксидазы о-дианизидин, который окисляется только перекисью водорода и не окисляется кислородом. Показано, что в системе ДФК-ПО-О наблюдается окисление о-дианизидина, причем скорость его окисления возрастала с увеличением концентрации ДФК. Поэтому образование перекиси водорода в ходе оксидазных реакций пероксидазы является пусковым механизмом для последующего протекания пероксидазных реакций фермента. Данный механизм может быть использован организмами, находящимися в состоянии покоя или гибернации, поскольку активизация оксидазных процессов в биогенной системе может служить пусковым механизмом для покоящихся систем, обеспечивая их энергетические потребности при выходе из состояния покоя. [c.36]