Ферменты скорость реакции

Для большинства ферментов имеется определенное значение pH, при котором их активность максимальна выше и ниже этого значения их активность уменьшается. Для разных субстратов оптимум по pH может сдвигаться. Некоторые примеры приведены в табл. 6.9. Однако не во всех случаях кривые зависимости каталитической активности от pH имеют колоколообразную форму. Примером может служить инвертаза, катализирующая гидролиз сахарозы. Она сохраняет постоянную активность в интервале pH 3,0—7,5. С увеличением концентрации фермента скорость реакции увеличивается (см. уравнение [c.302]

Активность ферментов зависит от pH среды, концентрации фермента, температуры. Каждый фермент проявляет максимум активности при определенном значении pH. С увеличением концентрации фермента скорость реакции увеличивается (см. уравнение (6.45)). Обычно наблюдается линейная зависимость. Повышение температуры приводит к увеличению активности фермента, однако при 40—50°С достигается ее максимум. При., . л. . дальнейшем увеличении темпе- [c.252]

Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (см. рис. 4.12, 4.13), когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Именно при этих условиях определяют величину максимальной скорости (У ) и значения константы Михаэлиса (К (см. рис. 4.13 4.14). [c.144]

В отдельных случаях кинетические исследования ферментативных реакций удобно проводить в условиях избытка фермента по сравнению с субстратом (например, при малой растворимости субстрата в воде, или при высоком молекулярном весе субстрата). Детальный кинетический анализ подобного рода систем проводится в главе 9. Здесь отметим только, что уравнение скорости ферментативной реакции, протекающей в режиме установившегося равновесия в условиях [Е]о > [SJo, является симметричным классическому уравнению Михаэлиса — Ментен относительно концентраций реагентов. Так, при избытке фермента скорость реакции имеет первы.й порядок по концентрации субстрата, и смешанный — по концентрации фермента [c.116]

Скорость ферментативных реакций обычно прямо пропорциональна концентрации фермента в первой степени. Характерно, что при заданной концентрации введенного фермента скорость реакции вначале линейно изменяется с концентрацией субстрата, а затем становится независимой от концентрации субстрата. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата показана на рис. 127, а. [c.511]

Дальнейшее усложнение метаболизма потребовало более четкого согласования последовательностей составляющих его биохимических реакций. Коферменты, обладающие каталитической активностью, значительно более низкой, чем современные ферменты, и не обладающие свойством субстратной специфичности, на определенном уровне развития клеточного метаболизма не могли отвечать необходимым требованиям. Поэтому они были заменены или дополнены более мощными и соверщенными катализаторами — ферментами. Скорости реакций, катализируемых ферментами, примерно в 10 раз выше, чем скорости неферментативных реакций. [c.199]

Концентрация фермента и субстрата. Скорость ферментативных реакций зависит от количества фермента и субстрата в среде. Когда в среде субстрата достаточно, скорость ферментативной реакции возрастает пропорционально увеличению количества фермента. При низкой концентрации субстрата, когда его не хватает для вовлечения в реакцию всего количества фермента, скорость реакции повышается также пропорционально увеличению концентрации субстрата. Однако при его избытке скорость реакции начинает понижаться, так как лимитирующим фактором оказывается количество фе рмента в среде. [c.47]

В соответствии с уравнением (21-13) при постоянной концентрации фермента скорость реакции находится в линейной зависимости от концентрации субстрата при низких концентрациях его, поэтому определение скорости реакции методом фиксированного времени вполне приемлемо. Этими методами обычно и пользуются в химической лаборатории. При высоких концентрациях субстрата скорость реакции становится независимой от его концентрации (рис. 21-7). При определении концентрации фермента скорость реакции определяют методом фиксированной концентрации. [c.437]

Концентрация субстрата. При увеличении концентрации субстрата и постоянной концентрации фермента скорость реакции вначале увеличивается линейно (реакция первого порядка), затем переходит в реакцию смешанного порядка и, достигнув пре-врашается в реакцию нулевого порядка. [c.64]

Для очищенного фермента скорость реакции пропорциональна его концентрации в довольно широких пределах (рис. 221). Концентрация субстрата должна оставаться постоянной и превышать ту его концентрацию, которая необходима для соединения с ферментом. [c.333]

Зависимость скорости реакции от степени измельчения частиц с иммобилизованным ферментом. Скорость реакции в кинетической области не [c.104]

При постоянной концентрации фермента скорость реакции возрастает с увеличением концентрации субстрата, пока не будет достигнута максимальная скорость [c.109]

Различаются даа вида обратимых ингибиторов — конкурентные и неконкурентные. Конкурентные ингибиторы по строению обычно сходны с субстратом они конкурируют с ним за саязывание с ферментом. Скорость реакции в присутствии конкурентного ингибитора определяется аыражением [c.182]

Неконкурентные (обратимые) ингибиторы, как правило, не имеют сходства с субстратом. Они могут обратимо связываться как со свободным ферментом, так и с ES-комплексом и не конкурируют с субстратом, т. е. не аытесняют его иэ комплекса с ферментом. Скорость реакции в присутстаии неконкурентного ингибитора может быть аыражена уравнением [c.182]

Скорость ферментативных реакций, как и большинства любых химических процессов, увеличивается при нагревании. Однако, в отличие от неферментативных реакций, это увеличение скорости в случае ферментов наблюдается в сравнительно узком температурном интервале. По достижении некоторой температуры, характерной для каждого фермента, скорость реакции достигает максимального значения, после чего с повышением температуры падает. Таким образом, в общем случае зависимость скорости фермен-I тативной реакции от температуры выра- [c.126]

На влияние концентрации субстрата указывалось выше. С увеличением концентрации фермента скорость реакции возрастает. При низких концентрациях фермента возрастание скорости прямо пропорционально концентрации фермента. Еели количество ферменту превышает определенную величину, то прямая пропорцио- [c.70]

Скорость всех ферментативных реакций зависит (при прочих постоянных условиях) от концентрации фермента и его субстрата. Рис. 8.3 иллюстрирует эту зависимость. В то время как при увеличении концентрации фермента скорость реакции увеличивается линейно, по мере возрастания концентрации субстрата (при постоянной концентрации фермента) она увеличивается гиперболически, достигая предельной максимальной скорости. Это указывает на то, что фермент должен иметь конечное число участков, взаимодействующих с субстратом после заполнения всех участков дальнейшего увеличения скорости не происходит, и фермент оказывается насыщенным субстратом. Михаэлис и Ментен в 1913 г. одними из первых проанализировали кинетику ферментативного процесса и вывели общее уравнение скорости (известное в настоящее время как уравнение Михаэлиса — Ментен) для реакции, в которой происходит обратимое взаимопревращение одного субстрата и одного продукта. Они предположили, что фермент Е взаимодействует с субстратом 5, образуя фермент-субстратный комплекс Е5, из которого затем освобождаются фермент и продукт Р [c.249]