Оксидазная реакция

Оксидазные реакции более специфичны в отношении подбора катализаторов, чем каталазная. Из этого, по-видимому, можно сделать вывод, что ускорение за счет энтропийного фактора менее специфично и требует выполнения менее сложных условий, чем ускорение за счет снижения энергии активации. [c.245]

Кроме этих органелл уже упоминались лизосомы - окруженные мембранами образования, содержащие набор гидролаз и обеспечивающие гидролитическое расщепление поступающих в клетку биополимеров. В отдельные структуры заключены ферменты, которые катализируют оксидазные реакции, приводящие к образованию пероксида водорода, и содержат каталазу для его уничтожения. Эти органеллы получили название пероксисом. [c.434]

Исследование интегральной кинетики оксидазной реакции по расходу кислорода [c.62]

На поверхность хорошо подсушенного питательного агара с помощью микропипетки по каплям вносят 0,01 или 0,02 см испытуемой воды или ее разведений. Чашки переворачивают только после полного высыхания капли. После инкубации посевов при 37 °С 24 ч подсчитывают количество колоний с помощью лупы. Подсчет облегчается проявлением оксидазной реакции после введения по каплям (на место посева) реактива для определения оксидазного теста. [c.248]

Определение константы скорости инактивации фермента ротено-ном. Выделяют препарат Кейлина—Хартри, Кювету рН-метра (объ-<емом 4,5 мл) заполняют средой измерения активности (п. 2) и добавляют НАДН до конечной концентрации в кювете, равной 1 мМ. В кювету погружают отмытый рН-электрод, через 2—3 мин вносят 50 мкл суспензии Кейлина—Хартри ( — 25 мг/мл) и регистрируют изменение pH в ходе НАДН-оксидазной реакции. По ходу реакции в кювету вносят ротенон (0,1 мкМ) и наблюдают ингибирование ферментативной активности, связанное с образованием каталитически неактивного комплекса фермент-ротенон. Внося ингибитор в различных концентрациях (0,025 0,05 0,075 0,1 0, 5 мкМ), определяют зависимость скорости инактивации от концентрации ротенона и рассчитывают величину константы второго порядка скорости инактивации фермента ингибитором. [c.441]

Если В образце обнаружены грамотрицательные неспорообра-зующие палочки, которые дают положительную оксидазную реакцию и образуют сине-зеленый пигмент, лекарственное средство контаминировано Pseudomonas aeruginosa. [c.199]

Предшественником этих гормонов, как и кортикостероидов, в организме является холестерин, который подвергается последовательным реакциям гидроксилирования, окисления и отщепления боковой цепи с образованием прегненолона. Завершается синтез эстрогенов уникальной реакцией ароматизации первого кольца, катализируемой ферментным комплексом микросом ароматазой. Предполагают, что процесс ароматизации включает минимум три оксидазные реакции и все они зависят от цитохрома Р-450. [c.281]

Если в образце обнаружены грамотрицательные неспорообразующие палочки, которые дают отрицательную оксидазную реакцию, ферментируют глюкозу с образованием кислоты (или кислоты и газа) и восстанавливают нитраты в нитриты, лекарственное средство контаминировано бактериями семейства Enteroba teria-сеае. [c.337]

Тест на наличие цитохромоксидазы. Полоску фильтровальной бумаги смачивают реактивом в наносят платиновой петлей или стеклянной палочкой суточную чистую культуру исследуемых бактерий со скошенной среды № 1. Синее окрапшваши, появляющееся через 2—5 мин, свидетельствует о положительной оксидазной реакции. [c.338]

Мембранный фильтр с выросшими на нем колониями бактерий переносят пинцетом на кружок фильтровальной бумаги большего диаметра, смоченный реактивом для определения оксидазной активности бактерий. Результат определяют через 2—4 мин. Колонии с синим ободком или посиневшие не учитывают. Мембранный фильтр после четкого проявления оксидазной реакции переносят на среду Эндо и не позднее чем через 5 мин пересеивают оксидазноотрицательные колонии в полужидкую среду с глюкозой инкубируют прн 37 0,5 С [c.390]

Особенностью механизма действия пероксидазы в оксидазных реакциях является способность фермента в процессе каталитической реакции генерировать свободные радикалы , HOj и радикал органического субстрата. Типичным субстратом в оксидазных реакциях пероксидазы является диоксифумаровая кислота [Saunders et al., 1964]. Оксидазное окисление ДФК исследовал Чанс, используя метод остановленной струи при pH 4 [ han e, 1952]. Было показано, что для проведения реакции при 4 °С требовалось присутствие ионов марганца, однако повышение температуры способствовало протеканию реакции и в отсутствие ионов марганца. Для пероксидазы, активированной ионами марганца, Чанс определил константу взаимодействия с кислородом (10 М сек ), и показал, что образующийся комплекс ПО-О реагирует с ДФК, с константой равной 4 10 М сек . [c.33]

Для целей санитарно-бактериологического анализа оксидазную реакцию использовали микробиологи ЧССР и ГДР и предложили ее в качестве основного дифференциального теста при определении коли-индекса в Унифицированных методах СЭВ (1966, 1975). Оксидазный тест в нашей стране был широко проверен в практике сани-тарнО -бактериологического анализа воды различных подо,емов (Т. 3. Артемова, 1971, 1972 Г. И. Овсянникова, 1974 И. Ф. Сухачева, 1974), питьевой воды на различных водопроводных станциях (Л. Е. Корш и др., 1974 Т. 3, Артемова, Л. Е. Корш и др., 1974) и включен в ГОСТ 18963-73. [c.27]

Применение, В гистохимии в сочетании с сс-нафтолом для выявления цито хромоксидазы по С-нади-оксидазной реакции Кейлина и Хартри протекающей [c.134]

Рассмотрим на примере оксидазных реакций с участием эндо-пероксидпростагландинсинтетазы и лакказы основрые закономерности такого рода процессов. [c.54]

С колониями, подозрительными в отношении рода, нейссерий, ставят оксидазную реакцию. Для этого в месте их скопления на поверхность питательной среды наносят каплю свежеприготовленного биметилпарафенилендиамина (рец. 32). Если колонии принадлежат к представителям рода нейссерий, для которого характерно наличие фермента оксидазы (см. табл. 29), то под действием реактива они приобретают розовую окраску. [c.196]

Рис. 39. НАДФН-оксидазная реакция в перитонеальных макрофагах, инициирующая кислородную вспышку

Оксидазные реакции, катализируемые пероксидазой, могут ускоряться другими соединениями. Такой эффект был выявлен при изучении индивидуального и совместного оксидазного окисления ИУК [ olda re et al., 1953 Гуськов и др., 1985]. При этом отмечено, что скорость оксидазного окисления ИУК пероксидазой [c.35]

Таким образом, в реакциях оксидазного окисления, пероксидаза способна катализировать окисление органических соединений, среди которых могут быть и функционально активные вещества. Причем в каталитическом процессе участвует белковый компонент. Реакция сопровождается образованием продуктов свободнорадикального окисления которые приводят к образованию активных форм кислорода. При этом образующаяся перекись водорода взаимодействует с ферментом с образованием соединения I, которое инициирует пероксидазные реакции. По-видимому, в этом случае могут параллельно протекать как реакции оксидазного, так и пероксидазного окисления. Причем последние ускоряют окисление органических субстратов. Образование радикалов органических соединений может способствовать модификации функциональных групп белка, участвующих в катализе, что может приводить к инактивированию фермента, проявляемое в понижении скорости ферментативной реакции. Наличие данного процесса продемонстрировано в реакции оксидазного окисления диоксифумаровой кислоты [Березин и др., 19756]. Используя в качестве субстрата пероксидазы о-дианизидин, который окисляется только перекисью водорода и не окисляется кислородом. Показано, что в системе ДФК-ПО-О наблюдается окисление о-дианизидина, причем скорость его окисления возрастала с увеличением концентрации ДФК. Поэтому образование перекиси водорода в ходе оксидазных реакций пероксидазы является пусковым механизмом для последующего протекания пероксидазных реакций фермента. Данный механизм может быть использован организмами, находящимися в состоянии покоя или гибернации, поскольку активизация оксидазных процессов в биогенной системе может служить пусковым механизмом для покоящихся систем, обеспечивая их энергетические потребности при выходе из состояния покоя. [c.36]

Изучение образования свободных радикалов в каталитической реакции пероксидазы при низкой температуре показало, что свободные радикалы в системе появляются только после перехода Е, в Е [Douzov, Leterrier, 1970]. С помощью ЭПР обнаружены промежуточные свободные радикалы в пероксидазных и оксидазных реакциях пероксидазы с фенолами, нафтолами и бензолами, а также в пероксидазных реакциях метгемоглобина. [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология