АДК-дезаминаза

Рис. 18.14. Ингибирование биосинтеза этилена с помощью генетических манипуляций. В норме 1-аминоцик-лопропан-1-карбоновая кислота (АСС) синтезируется из 8-аденозилметионина с помощью АСС-синтазы, затем АСС-оксидаза катазилирует его превращение в этилен. Синтез этилена можно блокировать, создав трансгенные растения, синтезирующие антисмысловые версии мРНК либо АСС-синтазы, либо АСС-оксидазы. Можно также ввести в растение ген АСС-дезаминазы, которая конкурирует с АСС-оксидазой за свободный АСС, катализируя образование аммиака и а-кетобутирата вместо этилена.

Дезаминазы — ферменты, катализирующие гидролитическое дезаминирование азотистых оснований и нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот (стр. 282), а также дезаминирование некоторых других соединений. Под действием дезами-наз реакции идут по следующей схеме [c.68]

Недавно обнаружилось, что многие бактерии, стимулирующие рост растений, синтезируют фермент, способный регулировать уровень растительного гормона этилена. Этот фермент, 1-аминоциклопропан-1-карбоксилат(АЦК)-де-заминаза, гидролизует АЦК, который является непосредственным предшественником этилена при биосинтезе в растениях. Одно из объяснений роли этого фермента состоит в следующем. Бактерия связывается с оболочкой семени или с корнями растения, а затем поглощает и гидролизует АЦК, понижая концентрацию этилена в тканях растения. Во многих растениях этилен стимулирует прорастание семян и выводит их из состояния покоя однако, если после прорастания уровень этилена оказывается слишком высоким, удлинение корней замедляется. Таким образом, бактериальная АЦК—дезаминаза предотвращает уменьшение скорости роста корней, и растение развивается быстрее. Кроме того, многие бактерии, стимулирующие рост растений, синтезируют ИУК, а избыток ИУК, не израсходованный на стимуляцию удлинения растительных клеток или ускорение деления, активирует АЦК-синтазу, что приводит к повышению концентрации этилена. Присутствие активной АЦК-дезаминазы препятствует накоп- [c.326]

Протеазы — катализируют реакцию гидролиза белков и продуктов их распада. В эту подгруппу входят протеиназы. расщепляющие натуральные белки до пептонов дезаминазы — гидролизуют аминокислоты до аммиака и соответствующей оксикислоты. [c.526]

Аденозин-5 -моно- аденозин-5 -ди- и аденозин-5 -трифосфорные кислоты. Из мышечного экстракта была выделена (Г. Эмбден, 1927 г.) аденозинфосфорная кислота, изомерная и отличаюш,аяся от так называемой дрожжевой адениловой кислоты (аденозин-З -фосфорной кислоты), полученной гидролизом нуклеиновых кислот. Эта мышечная адениловая кислота (выделенная впоследствии из многих других животных и растительных материалов и универсально распространенная) может быть превращена ферментативным дефосфорилированием в аденозин. Кроме того, мышечная адениловая кислота превращается в результате дезаминирования азотистой кислотой или ферментом адениловой дезаминазой) в инозиновую кислоту (изомер приведенной выше инозин-З -фосфорной кислоты). Инозиновая кислота известна уже давно она была выделена из мясного экстракта Либихом. Инозиновая кислота дает нри кислотном гидролизе гипоксантин и В-рибозо-5 -фосфорную кислоту, строение которой было установлено синтезом (Левен, 1911, 1929 гг.). Тем самым место остатка фосфорной кислоты в положении 5 рибозного остатка оказывается точно установленным, и, таким образом, мышечная адениловая кислота представляет собой аденозин-Ъ -фосфорную кислоту со следующим строением [c.780]

Серии дезаминируется неокислительно (анаэробно) ферментом — дезаминазой серина, находяш ейся в печени и действующей, вероятно, следующим образом (причем только первая стадия процесса является ферментативной) [c.397]

Опосредованная стимуляция роста растений бактериями состоит в защите растений от повреждений, вызываемых фитопатогенными грибами или бактериями. Такая защита осуществляется при участии специфических соединений, синтезируемых бактериями, которые стимулируют рост растений сидерофоров, антибиотиков, других малых молекул и различных ферментов. Некоторые другие продукты синтеза, в частности фитогормоны и АЦК-дезаминаза, влияют на рост растений непосредственно. Есть надежда, что когда-нибудь гены биосинтеза всех перечисленных соединений можно будет использовать для создания бактерий - более эффективных стимуляторов роста растений. [c.328]

Кроме того, при помощи скрининга было идентифицировано большое количество штаммов почвенных бактерий, разрушающих АСС. Ген фермента АСС-дезаминазы, выделенный из одного такого штамма, был помещен под контроль 358-промотора вируса мозаики цветной капусты и встроен в геном томата. Полученные растения синтезировали меньше этилена, чем нормальные, а их плоды тоже имели гораздо более длительный срок хранения. Большинство работ по выведению трансгенных растений с пониженным содержанием этилена касаются томатов, но имеется одно сообщение о создании трансгенной мускусной дыни с такими же свойствами. Все эти данные говорят о том,-л1то данный подход может быть весьма результативным применительно к различным плодовым культурам. [c.406]

Так как сточные воды анидного производства содержат практически только гексаметилендиамин (ГМД), а его дезаминирование, как уже упоминалось ранее, привело бы к полному обезвреживанию этой мертвой воды, мы попытались разрушить ГМД с помощью иммобилизованных ферментов, В качестве источника дезаминаз избрали штамм сиоровых бактерий Вас. зиЬ- [c.181]

Относительные количества каждого продукта можно предсказать статистически 1/8 типа I 1/8 типа II 1/2 типа III 1/4 типа IV. Конечно, при ферментативной тетрамеризации порфобилиногена в уропорфириноген-1П (см. гл. 30.2) образуется только изомер типа III, характерного для природных соединений, что объясняется направляющим влиянием ферментов — дезаминазы порфобилиногена и косинтетазы уропорфиногена-П1. [c.403]

Аденин и гуанин сначала дезаминируются под влиянием специфических ферментов (дезаминаз), называемых аденазой и гуанааой, превращаясь в гипоксантин и ксантин соответственно. Последние попадают в небольших количествах в мочу. Однако большая часть гипоксантина и ксантина окисляется в мочевую кислоту под действием фермента, широко распространенного в животном организме ксантинок-сидазы. Окислительный и гидролитический распад аминопуринов можно представить в виде следующей схемы [c.772]

Метод, а) Контрольный опыт. Необходимо поставить контрольные опыты и вйести поправки а) на аммиачный и амидный азот белка, б) на аммиак экстракта печени, в) на аммиак уреазы (на аммиак из мочевины экстракта печени), г) на аммиак дезаминазы, если экстракт печени ее содержит. [c.48]

При распаде а д е н и н а он под действием адениндезами-н азы подвергается гидролитическому дезаминированию с образованием гипоксантина (6-оксипурина). Гипоксантин при участии ксантиноксидазы окисляется до ксантина (2,б-ди-оксипурина), а затем до мочевой кислоты. Другое пуриновое основание — гуанин деза.минируется под действием ( ермента гуанин дезаминазы и превращается в ксантин, который, в свою очередь, также окисляется до мочевой кислоты. Таким образом, превращение пуриновых оснований в мочевую кислоту происходит в результате следующих реакций (см. стр. 283). [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология