Аминокислоты гидролиз

Рис. 62. Схема активного центра карбоксипептидазы А (остаток Туг 198 на схеме не изображен) фермента, катализирующего гидролитическое отщепление С-концевого аминокислотного фрагмента от полипептидов. Фермент абсолютно специфичен к Ь-конфи-гурации отщепляемого аминокислотного остатка и резко преимущественно катализирует отщепление остатков гидрофобных аминокислот. Гидролиз в этом случае протекает по механизму электрофильного катализа и требует участия иона цинка — в белке какие-либо группы, способные выступать в роли электрофиль-ных катализаторов, отсутствуют. Ион цинка фиксирован в активном центре фермента путем координации тремя аминокислотными остатками — двумя остатками гистидина 1118-69 и Н18-196 и одним глутамат-ионом С1и-72. Четвертая координата (для ионов цинка характерна тетраэдрическая зр -конфигурация координационных связей) направлена в комплексе фермент — субстрат на карбонильную группу гидролизуемой пептидной связи. Фиксация С-концевой части гидролизуемого пептида в активном центре обеспечивается в первую очередь взаимодействием с двумя остатками аргинина — Aгg-145 и Arg-127 и кластером гидрофобных

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте настроен таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95—97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков —свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—МН— белковой молекулы. [c.418]

Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

Анализ. Методы анализа белковых макромолекул селективны и осуществляются в зависимости от того, какая структура является объектом исследования, и начинаются с определения аминокислотного состава. Для этого необходимо провести полный гидролиз пептидных связей и получить смесь, состоящую из отдельных аминокислот. Гидролиз проводят при помощи 6 М соляной кислоты при кипячении в течение 24 ч. Так как для гидролиза пептидных связей изолейцина и валина этого может быть недостаточно, проводят контрольный 48- и 72-часовой гидролиз. Некоторые аминокислоты, например триптофан, при кислотном гидролизе разрушаются, поэтому для их идентификации используют гидролиз при помощи метансульфоновой кислоты в присутствии триптамина. Для определения цистеина белок окисляют надмуравьиной кислотой, при этом цистеин превращается в цистеиновую кислоту, которую затем анализируют. Вьщеление и идентификацию аминокислот проводят при помощи аминокислотных анализаторов, принцип действия которых основан на хроматографическом разделении белкового гидролизата на сульфополистирольных катионитах, В основе количественного определения той или иной аминокислоты лежит цветная реакция с нингидрином, однако более перспективным следует считать метод, при котором аминокислоты модифицируют в производные, поглощающие свет в видимом диапазоне. Разделение смеси аминокислот проводят при помощи высокоэффективной жидкостной хроматографии, а само определение — спектрофотометрически. Следующим этапом является определение концевых аминных и карбоксильных [c.40]

Однако, как показывает табл. 3, многие связи, в которых не участвуют остатки ароматических аминокислот, гидролизуются, в то время как многие связи, которые должны были бы разрываться в данных условиях, оказались устойчивыми. По-видимому, это можно объяснить тем, что субстрат фактически подвергается действию нескольких ферментов, или тем, что до настоящего времени недостаточно выяснены особенности структуры, необходимой для осуществления атаки со стороны пепсина. [c.209]

Енольные формы ангидридов аминокислот гидролизуются гораздо легче, чем нормальные формы, и дают енольные формы дипептидов. [c.356]

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кро.ме а-амино-к Слот также другие неорганические или органические вещества. Протеины. Ниже перечислены важнейшие протеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови, [c.626]

Для идентификации ФТГ-лейцина и ФТГ-изолейцина (рис. 175) соскабливают видимое в УФ-свете пятно ФТГ-лейцин — ФТГ-изолейцин, элюируют метанолом, выпаривают элюат досуха, остаток (не менее 1 на ФТГ-аминокислоту) гидролизуют 6 н. НС1 в течение 12 час при 120° (ср. [8]). Из гидролизата удаляют соляную кислоту многократным выпариванием в вакууме с добавлением воды, остаток растворяют в воде, раствор небольшими порциями (по 1 и) наносят на слой с промежуточным высушиванием и затем проводят проточное хроматографическое разделение смесью метилэтилкетон — пиридин — вода — ледяная уксусная кислота (70 + 15 -f 15 +2) (см. стр. 402). [c.429]

Почти все указанные в табл. 17 ФТГ аминокислот разделились не разделившиеся ФТГ аминокислот гидролизуют кислотами или окисляют перекисью водорода до свободных аминокислот. Последние разделяют, как указано выше. [c.97]

Метод, а) Гидролиз и удаление дикарбоновых аминокислот. Гидролизуют 1 г белка с 10 л л крепкой НС1 в течение [c.289]

Строение белков. В результате гидролиза белков получаются смеси а-аминокислот. Гидролиз проводят нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном давлении. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения. [c.297]

Строение белков. В результате гидролиза белков получаются смеси а-аминокислот. Гидролиз проводят нагреванием с разбавлен- [c.335]

При этом выход мальгозы увеличивается по мере понижения плотности сусла а именно при плотности 20—25° по Баллингу выход мальтозы составляет 66%, при 13—20°—80% при 2,4°— 97% Оптимальная температура осахаривания 62—63° Белки, как и полисахариды, представляют собой ангидриды, которые при гид ролизе присоединяют воду и распадаются на простейшие вещества— гидраты или аминокислоты Гидролиз белков протекает в нескольких фазах вначале образуются альбумозы и пептоны, а затем аминокислоты Этот процесс в заторе осуществляет гидролитический фермент (протеаза) при оптимальной температуре 52—53° Таким образом, для эффективного осуществления процессов гидролиза крахмала и белков в заторном аппарате требуется создать оптимальные условия концентрации и температуры среды Емкость аппарата определяют из расчета 6 л на 1 кг зерна, а отношение диаметра к высоте 2 1 [c.197]

Асимметричный гидролиз. В этом случае осуществляется стереоспецифический гидролиз производных аминокислот, в результате которого образуется лишь один энантиомер. Эфиры Ь-аминокислот гидролизуют протеолитическими ферментами например, химотрипсином) нужный продукт и не вступающие в реакцию О-эфиры разделяют по растворимости. [c.170]

Таким образом, при гидролизе различных глюкопротеидов получаются наряду с аминокислотами (гидролиз белковой части) и продукты гид- [c.67]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Отдельные полипептидные цепи, входящие в состав белковой молекулы, часто бывают соединены друг с другом дисульфидными мостиками остатков цистина. В белковых молекулах, состоящих из одной цепи, такие мостики могут соединять две точки цепи, достаточно удаленные одна от другой, если исходить из линейной последовательности аминокислот. Гидролиз цепей, содержащих такие дисульфидные связи, может давать сложные смеси пептидов. Кроме того, дисульфидные связи нестабильны в условиях гидролиза и легко претерпевают различные перегруппировки. Поэтому, прежде чем приступать к изучению последовательности аминокислот, дисульфидные мостики обычно разрушают. [c.88]

Получают аминокислоты гидролизом белков. Из гидролизата выделяют ту или иную аминокислоту. Кроме того, их получают действием аммиака на галогенозамещенные кислоты [c.375]

Запасные белки, находящиеся в эндосперме или семядолях, малорастворимы (или вовсе нерастворимы) в воде, не проходят через клеточные оболочки, не используются непосредственно развивающимся зародышем. При прорастании семян они претерпевают глубокий распад с образованием растворимых и подвижных аминокислот. Гидролизуются белки под действием протеолитических ферментов. В прорастающих зернах пшеницы активность протеиназы усиливается приблизительно в 40 раз и гидролиз белков протекает с большой скоростью. Из получившихся аминокислот синтезируются новые белки, идущие на питание развивающегося зародыша и по- [c.398]

Почки не только регулируют состав крови и лимфы. В тканях почек происходит ряд метаболических процессов дезаминирование аминокислот, гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты. [c.371]

Получают аминокислоты гидролизом белка. Свойства. Так как в аминокислотах есть две функциональные группы, одна из которых (карбоксил) обладает кислотными свойствами, а другая (аминогруппа) — основными свойствами, то в молекуле эти группы взаиню-действуют, приводя к внутримолекулярной нейтрал.i-зации и образованию ионизованной (биполярной) структуры [c.255]

Кетоны реагируют быстрее альдегидов, вместо к-рых удобно использовать их гидросульфитные производные. Вместо H N можно применять Na N или K N. Взаимод. кетонов или а-аминонитрилов с S2 получают 2,4-дитиогидантоины. Р-цию применяют для идентификации карбонильных соеа, а также для синтеза а-аминокислот (гидролизом I идантоинов). [c.340]

А. Штреккером, основан на реакции альдегида К—СНО с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси о, ь-аминокислоты. В качестве примера можно привести получение ь-метионина из р-метилтиопропи-онового альдегида, который, в свою очередь, синтезируется из акролеина и метилмеркаптана [c.22]

Глутамин был идентифицирован в большом количестве во многих тканях и в крови. Здесь глутамин служит, вероятно, резервом аммиака. Он синтезируетси в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и гидролизуется в том. случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Гидролиз происходит под действием фермента — глутаминазы, который также был обнаружен во многих тканях. Таким путем организм животного, который не в состоянии откладывать запасы аминокислот или белков, имеет возможность запасаться достаточно большими количествами аммиака в нетоксичной форме. [c.396]

Окисление надмуравьиной кислотой приводит к разрыву этих мостиков с образованием групп SOgH. При этом получаются две фракции А и Б, каждая из которых подвергалась систематическому расщеплению с образованием пептидов. Последние были разделены при помощи метода бумажной хроматографии и другими методами после установления их строения оказалось возможным определить последовательность аминокислот в канедой из двух цепей. Цепь А содержит 21, а цепь Б — 30 аминокислот. Гидролиз природного инсулина химотрипсином, экстрактом поджелудочной железы и кислотами, т.е. в условиях, в которых не разрушаются связи S—S, привел в дальнейшем к получению пептидов, в которых эти мостики сохраняются. Эти пептиды разделяли ионо-форезом на бумаге и определяли их строение. При этом пришли к заключению, что из шести цистеиновых остатков инсулина четыре находятся в цепи А и два — в цепи Б. Последние обеспечивают связь с цепью А при помощи двух цистеиновых остатков цепи А, тогда как два остальных цистеиновых остатка цепи А образуют меньший цикл. Кроме того, было установлено, что из шести амидных групп молекулы три принадлежат аспарагиновым, а три — глутаминовым остаткам. Таким путем пришли к следующему строению инсулина быка [c.432]

Таким образом, при гидролизе различных глюкопротеидов получаются наряду с аминокислотами (гидролиз белковой части) и продукты гидролиза углеводной группы манноза, галактоза, фукоза, гексозамины, глюкуроновая, серная и уксусная кислоты, нейраминовая кислота и другие. В состав простетической группы различных глюкопротеидов могут входить не все перечисленные вещества. [c.69]

Наиболее простые способы получения -(-аминокислот — гидролиз - -пирролидона (бутиролактама) — внутреннего амида - -ами-номасляной кислоты и восстановление -(-нитромасляной кислоты, образующейся при конденсации метилового эфира акриловой кислоты с нитрометаном в щелочной среде [c.272]

Эта последовательность была подтверждена тем, что в окисленном окситоцине только один цистеиновый остаток имел свободную аминогруппу (определено динитрофенилированием). В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцине. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, — заключение, лодтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир—изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. Окисленный окситоцин обрабатывали ло Эдману и после удаления К-колцевой аминокислоты гидролизовали и определяли аминокислотный состав. Четырехкратное повторение такого расщепления привело к следующим результатам сначала отщеплялась цистеиновая кислота, затем тирозин, изолейцин [c.681]

Амиды аминокислот гидролизуются в условиях, когда кз>к2, и в стационарном состоянии справедливо уравнение (4.39). Прямое экспериментальное подтверждение участия промежуточных соединений ЕЗ и ЕА в катализе гидролиза эфиров N-aцили-. рованных Ь-аминокислот получено из анализа предстационарной кинетики реакции на длинах волн поглощения промежуточных соединений (Я, 290 нм) (Незз, МсСопп, Ки, МсСопкеу. 1970). Так, при смешении раствора а-химотрипсина с метиловым эфиром К-ацетил-Ь-фенилаланина наблюдается быстрое оптически регист- [c.81]

Запасные белки, находящиеся в эндосперме или семядолях, малорастворимы (или вовсе не растворимы) в воде, не проходят через клеточные оболочки, не используются непосредственно развивающимся зародышем. При прорастании семян они претерпевают глубокий распад с образованием растворимых и подвижных аминокислот. Гидролизуются белки под действием протеолитичВ ских ферментов. В прорастающих зернах пшеницы активность протеиназы усиливается приблизительно в 40 раз и гидролиз белков протекает с большой скоростью. Из получившихся аминокислот синтезируются новые белки, идущие на питание развивающегося зародыша и построение тканей растения. Но часть аминокислот расщепляется дальше, до аммиака и безазотистых соединений (при участии фермента дезаминазы), а ядовитый аммиак связывается углеродными цепями с образованием безвредных аспарагина С0(КН2)—СНз—СН(КН2)С00Н иглютамина O(NH2)- H2- H2- H—КНа-СООН. [c.403]

Гидролиз белков. В процессе обмена веществ в живых организмах имеют первостепенное значение разложение белков на отдельные аминокислоты (гидролиз) и синтез новых белков из аминокислот. Вопросы синтеза белков непосредственно связаны с биологическим значением нуклеиновых кислот и будут рассматриваться в гл. ХХХП. [c.436]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология