Денатурация фибриногена крови

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Фибриноген растворен в кровяной плазме в концентрации всего 0,2—0,4%. Явление свертывания очень сходно с денатурацией при этом фибриноген — корпускулярный белок — превращается в фибрин — фибриллярный белок. Электроно-граммы кровяного сгустка показывают, что он состоит из волокон, образующих редкую решетку, занимающую весь первоначальный объем крови и включающую всю жидкость. При перемешивании стеклянной палочкой объем сгустка можно уменьшить примерно до 1 /100 объема свернувшейся крови. Некоторые признаки указывают на то, что в фибрине макромолекулы соединены электровалентными связями, существующими между кислыми и основными группами. Как фибриногеп, так и фибрин дают рентгенограммы типа винтов а. [c.444]

Образование студня наблюдается, как известно, при свертывании крови, однако этот процесс не связан с денатурацией. При свертывании крови растворимый белок фибриноген превращается в нерастворимый фибрин. Этот процесс превращения связан с действием тромбин-фермента. Молекулы фибриногена сами по себе к образованию студня не способны. Тромбин-фермент расщепляет специфически несколько пептидных связей у фибриногена и оголяет у него некоторые реактивные центры. Взаимодействуя при встрече этими реактивными центрами, молекулы видоизмененного фибриногена, как показали В. А. Белицер и Е. Л. Ходорова (1950—1952 гг.), образуют сетку фибрина. В образовавшемся сплошном студне быстро наст шает синерезис. [c.301]

Групповое разделение белков. Высаливание — разделение белков на фракции по их растворимости. Принцип метода заключается в дегидратации белков (обычно с помощью сернокислого аммония) при pH, близком к Р1. Различные белки выпадают в осадок при разных концентрациях соли. Это грубый метод разделения на группы. Например, глобулины выпадают в осадок при полунасыщении, а альбумины — при полном насыщении (НН4)2804. Избирательная денатурация — это выпадение в осадок при нагревании раствора до 50 °С или при подкислении среды до pH 5,0. Если выделяемый белок устойчив к нагреванию и изменению pH, то часть ненужных белков можно удалить таким простым способом. Органические растворители при низких температурах используются для щадящего группового разделения белков. По методу Кона белки плазмы крови фракционируют спиртом при температуре 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8, при 1-5 °С р, у-глобулины — спирт 25%, pH 6,9, при 1-5 °С а-глобулины — спирт 18%, pH 5,2, при 1-5 °С фибриноген — спирт 8%, pH 7,2, при 1-3 °С а2-глобулин — спирт 40 , pH 5,8, при 1—3 °С. Диализ — освобождение белковых растворов от низкомолекулярных соединений (например, от сернокислого аммония (NH4)2S04). Белки не проходят через полупроницаемую мембрану, а низкомолекулярные вещества проходят, что и позволяет очистить раствор белков от низкомолекулярных примесей. Получаем группу (смесь) белков, обладающих близкими физико-химически-ми свойствами. [c.50]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология