Нейраминидаза биологическое действие

Биологическое действие бактериальных нейраминидаз [c.351]

Итак, биологическое действие патогенных бактерий на организм хозяина представлено действием двух ферментов нейраминидазы и гиалуронидазы, причем первая имеет широкий спектр действия, так как сиаловые кислоты, которые он отщепляет, содержатся почти во всех тканях и биологических жидкостях микроорганизма. Гиалуронидаза имеет более узкую субстратную специфичность, может активно воздействовать на молекулярную структуру тканей. Биологическое действие патогенных бактерий, видимо, не ограничивается действием этих двух ферментов, нет пока данных относительно действия ферментов другой субстратной специфичности, это вопрос будущего. [c.355]

Бактериальные нейраминидазы, их антигенные свойства и биологическое действие. [c.396]

Под действием на гликопротеин нейраминидазы происходит отщепление концевых групп N-ацетилнейраминовой кислоты, биологическая активность полностью теряется, сильно снижается вязкость. [c.178]

Действие полисахаридаз не обязательно связано с необходимостью использовать мономерные единицы полисахаридов в энергетическом обмене организма. Расщепление полисахаридов может вызываться необходимостью изменения свойств полисахаридов, выполняющих другие биологические функции. Примерами могут служить расщепление клеточных оболочек семян под действием целлюлаз и близких ферментов при прорастании, расщепление клеточной стенки бактерий под действием лизо-цима, содержащегося, например, в слюне и выполняющего защитную функцию, или изменение свойств углеводсодержащего биополимера поверхности эритроцитов под действием нейраминидазы вируса гриппа. [c.615]

Биологическое значение многих гликозидаз (см. гл. 13) состоит, видимо, в том, что они способны действовать как экзополисахаридазы. Так, нейраминидазы и L-фукозидазы отщепляют концевые моносахаридные остатки сложных углеводсодержащих биополимеров и, например, поверхностных антигенов эритроцитов, изменяя их биологическую специфич-яость. [c.621]

Каковы же возможные механизмы действия нейраминидазы на биологические системы Ферментативное десиалирование таких субстратов, где сиаловые кислоты занимают терминальное положение в полимере, приводит к изменению их свойств, сопровождается нарушением основных функций. Нейраминидаза, воздействуя на эритроциты, отщепляет от поверхностно расположенных гликопротеинов от 20 до 60% сиаловых кислот, меняется при этом скорость миграция эритроцитов. При действии нейраминидазы тканей и тканевых культур нарушается межклеточное взаимодействие. [c.352]

Большой интерес представляет воздействие нейраминидазы на клеточные рецепторы различных биологически активных объектов. Под действием нейраминидаз происходит модификация клеточных сиалосодержащих рецепторов для ряда вирусов и хламидий. [c.352]

Итак, нейраминидазы патогенных микроорганизмов объединяет единство субстратной специфичности, характер каталитического действия, сходное отношение к одним и тем же активирующим или ингибирующим агентам. Особенности ферментативных свойств нейраминидазы определяют и характер ее действия на системы макроорганизма. Ферментативное десиалирование, осуществляемое нейраминидазой, является основой биологического эффекта, который вызывает этот фермент как фактор патогенности возбудителей инфекционных заболеваний. [c.353]

Некоторые исследователи изучали действие нейраминидазы и других ферментов на активность внутреннего фактора, полученного из слизистой желудка человека. По-видимому, обработка препарата нейраминидазой приводит к потере активности последняя измерялась с помощью теста Шиллинга [134—136]. Однако, если активность препарата измерять с помощью других тестов, как, например, связыванием витамина В12, то обработанный нейраминидазой препарат, очевидно, не теряет активности. Файллард и Прибилла [136] установили, что обработка препарата трипсином вызывает значительное понижение активности только после предварительной обработки препарата внутреннего фактора нейраминидазой. Далее эти авторы нашли, что если отщепленную сиаловую кислоту заменить сильно кислым катионообменником, то биологическая активность препарата по тесту Шиллинга восстанавливается. Пепсин и кислая среда вызывают инактивацию препаратов внутреннего фактора. Однако обработка препарата папаином не вызывает потерю активности [135]. [c.251]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология