РНК расщепление сайт клеточный

Один из известных факторов, обуславливающих инфекционность вирионов вируса гриппа, — это протеолитическое расщепление гемагглютинина (ГА). Расположенные на поверхности вириона молекулы гемагглютинина расщепляются эндогенными клеточными протеазами на молекулы меньшего размера, ГА1 к ГА2 [7, 8]. В некоторых типах клеток, не имеющих соответствующей протеазы, продуктивное размножение вируса гриппа и образование бляшек могут быть индуцированы включением в агаровое покрытие трипсина [9]. Разные штаммы вирусов гриппа отличаются друг от друга по чувствительности к действию протеаз, причем недавние исследования показали, что чувствительность к расщеплению определяется первичной структурой белка в районе соединения ГА1—ГА2 [10]. Аминокислотная последовательность в сайте расщепления молекулы ГА очень сходна с таковой в сайте расщепления белка Р вируса Сендай, и было высказано предположение о том, что механизмы функционирования этих белков, обеспечивающие проникновение вирусов в клетку, аналогичны [И]. Хотя расщепление ГА необходимо для проявления инфекционности, это не единственный фактор, определяющий патогенность вирусов гриппа. По-видимому, данное свойство контролируется несколькими вирусными генами. [c.167]

А. Соотношение между нормальным геном и геном с ретровирусной вставкой. Б. Радиоавтограф, полученный после расщепления ДНК рестриктазой (Я), которая не действует на ретровирус, и последующего разделения фрагментов в геле. ДНК переносили на нитро-целлюлозный фильтр, гибридизовали с радиоактивным зондом, который соответствовал клеточным последовательностям, расположенным непосредственно вблизи сайта встраивания, и подвергали радиоавтографии. [c.271]

Таким образом, первичный транскрипт, или про-мРНК, подвергается в клеточном ядре целому ряду превращений. Происходит кэпирование его 5 -конца, созревание З -конца, заключающееся в расщеплении по сайту полиаденилирования, и затем само полиаденилирование. Наконец, происходит сплайсинг и удаление интронов. Эти процессы кэпирование, созревание З -конца, полиаденилирование и сплайсинг — в совокупности обозначаются как процессинг про-мРНК , или созревание мРНК . [c.60]

Идентификация мутации в Р-глобиновом гене, ответственной за серповидно-клеточную анемию, при помощи эндонуклеазного расщепления. Изображены нормальная и мутантная ДНК. Замена той пары оснований, которая обусловливает данное заболевание, приводит к разрушению сайта узнавания для рестриктазы Ос1е. После расщепления с помощью Ое/е1, гель-электрофореза и ДНК-блоттинга с радиоактивным зондом, комплементарным данному участку р-глобинового гена, нормальная ДНК дает две полосы, а мутантная-одну. [c.12]

Полипептидные факторы транскрипции. Большое число факторов, предположительно участвующих в транскрипции ранней области SV40. было выделено из клеточных экстрактов, способных осуществлять транскрипцию с промотора ранней области. Для их идентификации, очистки и изучения применялись разные методы. Некоторые факторы специфически связываются с конкретным элементом, о чем свидетельствует их способность защищать определенные основания в этом элементе от расщепления ДНКазой 1 (футпринтинг разд. 8.2.в), а также уменьшение электрофоретической подвижности ДНК, содержащих такой элемент, при связывании его с белком (смещение полосы). Имеются данные о восстановлении транскрипционной активности в экстрактах, обедненных определенными факторами, при добавлении последних, а также об отсутствии такого восстановления в том случае, когда сайты связывания разрушены. Это указывает на то, что связывание данных факторов активирует транскрипцию. Клонированы и секвенированы гены, кодирующие некоторые факторы транскрипции. Их экспрессия в Е. соН и способность синтезированных продуктов активировать транскрипцию in vitro позволяют идентифицировать важные домены белков. [c.54]

OM С мембраной. В ходе синтеза белковой молекулы N-концевая область G-белка проникает через мембрану и оказывается в просвете ЭР, где первые 16 аминокислотных остатков удаляются протеолитическим расщеплением. В процессе трансляции синтезируемый полипептид постоянно продвигается через мембрану в просвет ЭР. Гликозилирование происходит тогда, когда в просвет выходят соответствующие сайты — два аспарги-новых остатка в 178-м и 335-м положениях, на которые с липидного носителя переносятся уже готовые сложные олигосахаридные цепи. После завершения трансляции G-белок ориентирован несимметрично его основная часть находится в просвете ЭР, следующие 20 аминокислотных остатков заякорены в мембране, а 29 С-концевых остатков находятся в цитоплазме. Далее гликопротеин переносится в аппарат Гольджи, где происходит его дальнейший процессинг, в частности созревание сложных олигосахаридов одни концевые сахара удаляются, а другие — обычно нейраминовые кислоты — присоединяются. Поскольку отдельные стадии гликозилирования осуществляются клеточными трансферазами, состав концевых сахаров в разных клетках варьирует. Когда G-белок VSV-Индиана уже находится в аппарате Гольджи, к нему вблизи карбоксильного конца ковалентно присоединяются 1—2 молекулы жирных кислот [3, 40]. Роль этих кислот не ясна, т. к. у G-белка VSV-Нью-Джерси они отсутствуют. В конце концов G-белок переносится в клеточную мембрану, где и накапливается. При этом основная часть белковой молекулы располагается на внешней поверхности, а карбоксильный конец находится в цитоплазме. Точный механизм, направляющий перенос G-белка из одного компарт-мента в другой, неизвестен. Известно лишь, что его транспорт из ЭР в аппарат Гольджи и далее в плазматическую мембрану осуществляется в составе небольших окаймленных клатрином везикул [36]. В клетках MD K специфичность транспорта еще более высокая. Здесь гликопротеин VSV транспортируется только на базолатеральную мембрану, а гликопротеин вируса гриппа — на апикальную поверхность. [c.437]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология