Относительная специфичность действия ферментов

Ферменты характеризуются высокой специфичностью как в отношении субстратов, так и катализируемых ими реакций. Кроме стереохимической, выделяют абсолютную и относительную специфичность действия ферментов. [c.60]

Действие некоторых протеолитических ферментов на окисленную В-цепь бычьего инсулина показано на рис. 6.2. Расщепление ферментами пепсином, химотрипсином или трипсином носит ограниченный характер и относительно специфично по сравнению с фактически беспорядочным частичным кислотным гидролизом. [c.179]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Необходимо подчеркнуть, что специфичность действия выражена у различных ферментов в неодинаковой степени. Принято говорить о существовании ферментов, обладающих относительной и абсолютной специфичностью действия. В первом случае речь идет о ферментах, под влиянием которых изменяется ряд близких по химическому строению веществ, во втором — о ферментах с очень узким диапазоном действия. К числу первых относятся, например, многие протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.). Представителем вторых является, например, уреаза (см. стр. 137) — фермент, расщепляющий мочевину на СОа И ННз. [c.124]

Попытка обобщить данный материал сделана в настоящей книге, которая представляет собой логическое продолжение первой части, опубликованной ранее отдельным томом и посвященной анализу специфичности и кинетических аспектов действия ферментов на относительно простые субстраты, такие как алифатические и ароматические спирты и альдегиды, производные карбоновых кислот, замещенные аминокислоты и их производные (не выше ди- или три-пептидов). Главное внимание в первой части книги уделялось характеру фермент-субстрат ных взаимодействий на достаточно ограниченных участках активного центра и кинетическим проявлениям этих взаимодействий. В основе первой части книги лежит экспериментальный материал, полученный при изучении специфичности, кинетики и механизмов действия цинк- и кобальткарбоксипеп-тидазы, химотрипсина и трипсина из поджелудочной железы быка, алкогольде-гидрогепаз нз печени человека и лошади и пенициллинамидазы бактериального происхождения. Итогом первой части книги явились обобщение и формулировка кинетико-термодинамических принципов субстратной специфичности ферментативного катализа. [c.4]

В то же время высокая специфичность действия ферментов ограничивает их использование, поскольку мн. синтетические Р., не встречающиеся в живой природе, не подвергаются воздействию ферментов. Др. недостаток этого метода - относительно высокая стоимость ферментов. Тем не менее расщепление Р. с использованием иммобилизованных на нерастворимом носителе ферментов реализовано в пром. произ-ве оптически активных а.минокислот. [c.200]

СП < п] незначительные изменения или отсутствие таковых для кинетических параметров, если СП > п возможность непродуктивного связывания с ферментом субстратов с СП < п. Теория позволяет связать специфичность действия фермента и структуру его активного центра в данном случае важную роль играет число сайтов и расположение каталитического участка активного центра относительно сайтов, обеспечивающих фермент-субстратное взаимодействие. [c.61]

Другая возможность связана с тем, что природные гидролитические или протеолитические катализаторы, как, например, ферменты, могут взаимодействовать с белками [55 г], образуя с общим атомом металла клешневидное кольцо, замкнутое координационными связями концевых атомов цепи. Если в каталитически активной молекуле фермента имеется заряженная группа, находящаяся в определенном положении относительно подобных замыкающих групп, то близость заряда к молекуле белка при образовании промежуточного клешневидного комплекса, может способствовать притяжению Н+ или ОН в определенных местах. Таким образом, специфичность действия ферментов можно объяснить на основе стерических соображений, а та особая связь в [c.290]

Для расщепления полипептидов и белков использовались и другие ферменты. Однако их действие оказалось недостаточно специфичным, поэтому они не рассматриваются подробно. Для оценки потенциальных возможностей этих ферментов следует указать на некоторые особенности их действия. Несмотря на относительную неспецифичность, эти ферменты исключительно важны для расщепления природных белковых соединений на мелкие осколки с целью получения данных [c.206]

Рестриктазы — ферменты ДНК-азного типа действия, катализируют деполимеризацию ДНК в строго определенных участках молекулы. Рестриктазы обладают высокой специфичностью действия относительно азотистых оснований, расположенных рядом с расщепляемой связью. Они используются для расшифровки последовательности нуклеотидных остатков в ДНК фагов и вирусов, а также находят широкое применение в генетической инженерии для получения рекомбинантных ДНК (гл. 31). [c.424]

Итак, биологическое действие патогенных бактерий на организм хозяина представлено действием двух ферментов нейраминидазы и гиалуронидазы, причем первая имеет широкий спектр действия, так как сиаловые кислоты, которые он отщепляет, содержатся почти во всех тканях и биологических жидкостях микроорганизма. Гиалуронидаза имеет более узкую субстратную специфичность, может активно воздействовать на молекулярную структуру тканей. Биологическое действие патогенных бактерий, видимо, не ограничивается действием этих двух ферментов, нет пока данных относительно действия ферментов другой субстратной специфичности, это вопрос будущего. [c.355]

Крайним случаем подобного типа кинетики могут служить превращения, катализируемые ферментами. Поскольку действие этих агентов регулируется обычно предельной специфичностью, у каждой стадии будет свой катализатор, и отношение найденных констант скорости окажется функцией относительных количеств введенных ферментов. [c.285]

Каждый из двух указанных путей создания моделей ферментативных систем имеет свои преимущества и недостатки. Путь непосредственного исследования и воспроизведения механизма действия ферментов позволяет воспользоваться результатами длительного совершенствования природных катализаторов и раскрыть причины их высокой активности и специфичности. Однако этот путь сопряжен с большими трудностями по выделению, очистке, идентификации и анализу сложнейших органических молекул, составные части которых находятся в сложной взаимосвязи. Второй путь имеет то преимущество, что при постепенном усложнении простого катализатора можно изучить влияние отдельных факторов на его каталитическую активность. Следуя по этому пути, Николаев [76, 85—931 в своих многочисленных работах, посвященных созданию модельных катализаторов с каталазными и пероксидазными свойствами, пришел к интересным выводам относительно эволюции природных катализаторов этого типа. [c.262]

При анализе механизма действия ферментов, в частности при выяснении причин высокого их каталитического эффекта и специфичности, весьма важно исследование относительного значения энтальпии и энтропии, поскольку эти термодинамические параметры определяются конкретными межмолекулярными силами образования и распада фермент-субстратных комплексов. При этом величина АЯ говорит об изменении потенциальной энергии системы при образовании и разрыве химических связей в ходе образования комплекса Е8. Величина А5 является мерой изменения числа степеней свободы системы и, следовательно, связана со структурными (пространственными) изменениями в ходе реакции. Три крайних случая приводит Лейдлер для характеристики относительной роли АЯ и А5 в образовании фермент-субстратного комплекса (табл. 9). [c.131]

Многие ферменты обладают групповой специфичностью. Они катализируют расщепление связей, образованных определенными -функциональными группами (например, эфирную связь). Такая групповая специфичность может быть абсолютной или относительной. Ферменты с абсолютной групповой специфичностью действуют только на один род функциональных групп. Ферменты с относительной групповой специфичностью действуют преимущественно на один тип связи, например амидную, но при этом могут действовать и на другой тип связи (например, эфирную). Примером последнего типа может служить фермент пищеварительного тракта — трипсин. [c.346]

Некоторые группы ферментов обладают относительной специфичностью. Это главным образом гидролитические ферменты. Примерами могут служить эстеразы, действующие на обширный ряд эфиров карбоновы.х кислот, фосфатазы, действующие на эфиры фосфорной кислоты, и пептидазы, расщепляющие пептиды. Но и среди них имеются ферменты с высокой специфичностью, папример фосфолипаза (из группы эстераз), а также некоторые фосфатазы и пептидазы. [c.131]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

Специфичносгь действия ферментов. Ферменты обладают также характерным свойством ярко выраженной специфичности их действия. Каждый фермент действует на определенный тип химической связи в молекуле субстратов. Незначительные изменения в химической структуре вещества исключают иногда возможность проявления действия фермента. По характеру специфичности различают ферменты с абсолютной и относительной специфичностью. Большинство ферментов обладает, по-видимому, первой из них, т. е. фермент может действовать только на один или два субстрата. К ним относятся прежде всего дегидрогеназы, киназы и синтетазы. [c.131]

Наряду с абсолютной специфичностью, различают и относительную спе-цифичность действия ферментов. Липаза — фермент, катализирующий гидролиз жиров, действует с различной интенсивностью на гидролиз различных жиров. Основываясь на приведенном примере, можно говорить о том, что специфичность действия ферментов является не абсолютной, а относительной. [c.172]

Эти два соединения отличаются друг от друга лишь стереохимически Однако гидролитический распад их (отщепление метильной группы) катализируется двумя различными ферментами а-глюкозидазой и р-глюкози-дазой. Соответственно этому существуют а-глюкозидазы, катализирующие гидролиз различных а-глюкозидов, и р-глюкозидазы, катализирующие гидролиз р-глюкозидов. Каждая из этих глюкозидаз, в свою очередь, может обладать и относительной специфичностью действия. Так, например, Р-глю-козидаза с различной интенсивностью катализирует гидролиз различных Р-глюкозидов. [c.172]

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

Следует отметить, однако, что общепринятое понятие абсолютная специфичность в определенной степени условно. Так, глюкозооксвдаза, специфически окисляющая в-глюкозу с образованием глюконовой кислоты, действует еще по крайней мере на 8—10 субстратов, таких, как манноза, мальтоза, лактоза и др. Учитывая тот факт, что скорость окисления этих субстратов ниже по сравнению с глюкозой примерно на два порядка, этими данными зачастую пренебрегают и глюкозооксидазу считают ферментом, проявляющим абсолютную специфичность. Вместе с тем исследования влияния фермента на близкие по строению субстраты оказались чрезвычайно плодотворными в другом отношении. Выяснилось, что на скорость ферментативной реакции влияет не только природа атакуемой связи, но и ее окружение, а также длина углеродной цепи субстрата. Это особенно характерно для ферментов, проявляющих относительную, или групповую, специфичность. Данные ферменты действуют на группу близких по строению субстратов с сопоставимой скоростью, [c.60]

Фермент рибонуклеаза из поджелудочной н<елезы быка — хорошо охарактеризованный белок, полная структура которого теперь уже известна (см. стр. 94)— расщепляет нолинуклеотидную цепь аналогичным способом. Этот фермент представляет собой эндонуклеазу, т. е. он атакует внутри-нуклеотидные связи. При этом для действия его необходимо, чтобы фосфатная группа, участвующая в образовании чувствительной к расщеплению Р — 0-связи, была присоединена в положении 3 пиримидинового нуклеозида. Первая стадия расщепления, т. е. образование циклических фосфатов из полинуклеотидов, по-видимому, обратима. Того же типа расщепление (по положению Ь) вызывают фосфодиэстеразы, выделенные из различных источников растительного происхождения (например, из растений гороха, табака или райграса). Все эти фосфодиэстеразы относительно неспецифичны в том смысле, что для их действия безразлична природа оснований, входящих в состав чувствительных нуклеотидов. Известен, однако, фермент, выделенный из Ba illus subtilis, который, по-видимому, обладает специфичностью, дополняющей специфичность панкреатического фермента (т. е. рибонуклеазы, выделенной из поджелудочной железы). Он катализирует по преимуществу гидролитическое отщепление остатков, соседних с З -пурино-выми остатками. Еще более высокой специфичностью обладают ферменты, выделенные из неочищенных препаратов такадиастазы. Один из них — рибонуклеаза Т1 — катализирует расщепление только тех межнуклеотидных связей, в образовании которых участвуют З -гуаниловые нуклеотиды, а второй — рибонуклеаза Т2 — расщепляет только связи, образованные с участием З -адениловых нуклеотидов. [c.129]

Общими для двух ферментов являются также следующие их характеристики 1) локализация 2) скорость синтеза 3) характер активности (оба фермента являются эндопептидазами). Что касается последнего пункта, то большая часть соображений, высказанных относительно механизма действия химотрипсина, приложима в равной мере и к трипсину. Главное различие между трипсином и химотрипсином касается их субстратной специфичности. [c.427]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Для ферментативного определения Ы-концевых групп иногда применяют и аминопептидазы — ферменты, которые последовательно отщепляют аминокислоты с Ы-конца полипептидной цепи. Наиболее хорошо изученным и часто применяемым ферментом является лейцинаминопептидаза, выделяемая из почек свиньи. Этот энзим был использован для изучения Ы-концевой последовательности инсулина и рибонуклеазы. В опытах на синтетических пептидах и амидах аминокислот было показано, что весьма медленно отщепляются те Ы-концевые аминокислоты, рядом с которыми стоят лизин, аргинин И ароматические аминокислоты. Эта относительно узкая специфичность действия энзима затрудняет его применение специфичность действия других аминопеп-тидаз изучена недостаточно. [c.75]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Мы провели определение активности 5-нуклеотидаз (ТМФ, дЦМФ, УМФ, дУМФ) в радиочувствительных тканях (селезенка, тонкий кишечник) и относительно радиорезистентной ткани печени через 3,24 и 72 часа после гамма-облучения крыс дозой 850 р. Было показано, что эти ферменты обладают (в нормальной печени) следующей активностью по отношению к нуклеоти-дазе ТМФ, активность которой условно принимается за 100% нуклеотидазы дЦМФ, УМФ и дУМФ — 70, 140 и 140% соответственно. Приблизительно те же соотношения наблюдались в тонком кишечнике и селезенке. Можно отметить некоторую специфичность действия 5-нуклеотидаз на разные субстраты. Нуклеотидазы, дефосфорилирующие уридиловые нуклеотиды, особенно активны. [c.138]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Фосфорорганические соединения являются ядами нервного действия, подавляющими активность ферментов, участвующих в передаче нервного возбуждения. Как всякие ферментные яды, фосфорорганические соединения характеризуются высокой специфичностью действия соответственно специфичности и многообразию строения и функций ферментных систем живых организмов. Следовательно, имеется возможность изыскания строго специфических, избирательно действующих инсектицидов, которые прн их высокой токсичности для вредных насекомых являлись бы мало токсичными или, в идеальном случае, совершенно не токсичными для человека и теплокровных животных. Работы в этом направлении уже привели к определенным результатам, и в настоящее время найдены соединения, высокотокснчные по отношению к насекомым и относительно малотоксичные по отношению к теплокровным животным, т. е. соединения, обладающие благоприятным хемотерапевтическим индексом. К их числу относятся прежде всего соединения типа карбофос и метильный аналог тиофоса—мэгафэс [О,О-диметнл-О-(4-нитрофенил)тиофосфат]. По нашим данным, для кошек и белых мышей метафос примерно в 7—8 раз менее токсичен, чем тиофос. Еще меньшей токсичностью для теплокровных обладают соединения типа карбофос. [c.93]

Для действия ферментов характерна специфичность а) абсолютная — фермент катализирует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину на С02 и ЫНз) б) относительная — фермент катализирует превращения одного типа связей в ряду близких по химическому строению веществ (например, липаза катализирует разрыв сложноэфирных связей независимо от типа радикала) в) групповая относительная — то же, но для разрыва связи важны образующие ее атомные группировки. Все протеолити- [c.62]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

Вторая особенность ферментов заключается в том, что часто они резко изменяют свою активность в зависимости от кислотности или основности раствора. Это свидетельствует о том, что в каталитическом процессе важную роль играют кислотно-основные реакции. Третья особенность ферментов заключается в их высокой специфичности, т.е. в способности катализировать определенную реакцию, не оказывая воздействия на другие реакции, или даже катализировать конкретную реакцию только относительно одного соединения. Степень специфичности ферментов может изменяться в широких пределах. Например, ферменты, называемые карбоксипептида-зами, обладают довольно обшим действием. Они катализируют гидролиз полипептидов с образованием аминокислот [c.451]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

Обретение биологией универсального атомно-молекулярного фундамента живого, если судить по конечным результатам, пока не оказало заметного влияния на состояние многих важнейших для человека областей медицины. По-прежнему не найдены радикальные средства лечения многочисленных форм рака и заболеваний сердечно-сосудистой системы. Нет качественных сдвигов в фармакологии. Действия подавляющего большинства современных лекарств слабоизбирательны, отягощены многочисленными нежелательными побочными эффектами и, как правило, направлены не столько на ликвидацию причин заболеваний, сколько на устранение их следствий, более легко наблюдаемых внешних патологических проявлений болезненных симптомов. Любой фармакологический справочник может свидетельствовать о том, что среди великого множества предлагаемых лекарств практически отсутствуют препараты, наделенные абсолютной специфичностью, т.е. оказывающие благотворное воздействие с точностью, присущей, например, многим ферментам, гормонам и рецепторам. Вот уже около 15 лет медики и биологи многих стран пытаются, пока без видимого успеха, найти защиту от вируса иммунодефицита человека или хотя бы приостановить распространение этой чумы XX в. Если и можно говорить о наметившейся тенденции к улучшению, то она связана прежде всего с профилактикой заболевания, а не с его излечением. В чем же причина существенного разрыва между современным уровнем развития биологии и относительно скромным прогрессом научной медицины Почему наши знания о протекающих в организме человека процессах жизнедеятельности оказываются столь неадекватными нашим возможностям в исправлении этих же процессов при отклонении от нормы Почему между двумя близкородственными областями знаний (биологией и медициной) так неэффективно [c.544]

Инвертаза из дрожжей также является фруктофуранозидазой она специфична по отношению к субстрату с концевым P-D-фрукто-фуранозильным остатком, но проявляет активность также и при относительно больших изменениях в остальной части молекулы субстрата. Например, она гидролизует и рафинозу и стахиозу. Вероятно, таким же образом может действовать и растительный фермент. В животных и микроорганизмах обнаружены инвертазы, атакующие молекулу сахарозы с глюкозного конца, т. е. а-глю-козидазы. [c.155]

По сравнению с другими катализаторами ферменты в большинстве случаев обнаруживают высокую специфичность 3.3.9]. С одной стороны, каталитическая активность может быть направлена исключительно на определенное соедин ние (субстратная специфичность). Так, уреаза катализирует только одну единственную реакцию — гидролиз мочевины (абсолютная субстратная специфичность). Многие дегидрогеназы, эстеразы и гликозидазы действуют не только на свои природные субстраты, но также и на аналогичные по строению соединения относительная субстратная специфичность), С другой стороны, многие ферменты катализируют только один определенный тип реакции реакционная специфичность). Так, эстеразы расщепляют самые разнообразные сложные эфиры, дегидро- [c.658]

Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество (субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза (карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. Этот фермент был выделен в ГНЦЛС из семян столовых арбузов доказана его специфичность, изучены основные биохимические свойства [18, 19]. [c.163]

Химозин, специфичность ферментативного действия которого ограничена упомянутым превращением казеина в параказеин (коагулазное действие), образуется в значительных количествах слизистой сычуга телят, чем и вызвано название его сычужный фермент . Однако, коагулирующее действие проявляет не только химозин —оно присуще всем животным и растительным про-теазам пепсину, химотрипоину, папаину и другим. Оптимальное pH коагулирующего действия химозина 5,4 пепсина — 5,3, хи-мотрипсина — 7,0. Химозин практически неактивен при pH 7,0, но относительно устойчив в сравнении с пепсином в щелочной среде при pH 9,0 (пепсин быстро инактивируется при pH 9). [c.55]

Наблюдение, согласно которому многие производные жирных кислот под действием различных растительных тканей могут уменьшать длину своей цепи, позволяет предполагать, что ферменты, принимающие участие в реакциях Р-окисления, имеют относительно широкую специфичность. Однако некоторые результаты дают возможность предполагать, что ферменты Р-окисления из различных тканей все же имеют разную специфичность по отношению к ряду со-замещенных жирных кислот. Так, в опытах с колеоптилями пшеницы были активны все 2,4,5-трихлорфеноксиалкилкарбоновые кислоты, содержащие в боковой цепи четное число углеродных атомов. В то же время в опытах с тканями гороха и томатов активна была только 2,4,5-трихлорфеноксиуксусная кислота, а более высокомолекулярные гомологи этого ряда не проявляли никакой биологической активности. [c.307]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология