Особенности ферментативного катализа

Особенности ферментативного катализа и его отличие от неферментативного катализа [c.25]

Особенности ферментативного катализа в настоящее время объясняются теорией индуцированного соответствия, основные положения которой указывают на следующие обязательные условия для действия фермента. [c.29]

Характерные особенности ферментативного катализа — большая активность и строгая специфичность по отношению к субстрату или группе субстратов. [c.182]

Удивительная особенность ферментативного катализа состоит в том, что фермент специфическим образом связывает субстрат и все реакции протекают внутри фермент-субстратного комплекса. Таким образом, чтобы понять, как работает фермент, необходимо знать структуру не только нативного фермента, ной комплексов фермента с субстратами, а также промежуточных соединений и продуктов. Только в этом случае мы сможем понять, как происходит связывание субстрата, какие каталитические группы участвуют в этом процессе и какие структурные изменения происходят в субстрате и ферменте при образовании фермент-субстратного комплекса. Основная трудность на этом пути связана с тем, что реакции в фермент-субстратных комплексах и образование продуктов протекают за доли секунды, тогда как для снятия рентгенограммы требуется, как правило, несколько часов. В связи с этим обычно определяют структуру комплексов ферментов с продуктами реакции, ингибиторами или аналогами субстратов. [c.35]

В чем особенности ферментативного катализа [c.57]

ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА [c.97]

Особенности ферментативного катализа [c.343]

Особенностью ферментативного катализа является матричный эффект. Каталитический центр вмонтирован в матрицу сложного сочетания макромолекул, которая подходит, как ключ к замку, лишь к строго определенной системе реагентов. Это обусловливает чрезвычайно высокую селективность катализа в биологических объектах, причем один активный центр катализатора может вызвать сотни тысяч превращений. [c.244]

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов колоссальной активностью, которая вместе с химической специфичностью составляет главную особенность ферментативного катализа. Абсолютная активность ферментов достигает огромных величин, которые на несколько порядков превышают даже самые производительные неорганические катализаторы. [c.116]

При анализе данных о динамике белков и химическим превращениям в активных центрах ферментов представляется целесообразным исходить из представлений химической кинетики с учетом специфических особенностей ферментативного катализа. Молекулярной динамике отводится первостепенная роль в реализации элементарного акта химического превращения в конденсированной фазе. Коротко эта роль сводится к созданию условий для электронно-ядерного соответствия при протекании указанного акта. Энергия системы РЦ - среда в значительной степени зависит от двух типов взаимодействий между электронной и ядерной системами электронно-вибронного и электронно-ориентационного. При первом типе взаимодействий состояние равновесия между электронами и ядерными системами достигается за время одного колебания (у = = с). Ориентация электрических диполей окружения [c.558]

ТЕМА 2.1. ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА [c.344]

Одной из характерных особенностей ферментативного катализа является способность ферментов образовывать адсорбционные, обычно нековалентные комплексы. Идеальные модели ферментативных процессов должны включать взаимодействия данного типа. К такого рода ассоциатам могут приводить ионные и неполярные взаимодействия, а также образование водородных связей. К неполярным следует относить мицеллярные комплексы, я-комплексы и комплексы включения. [c.310]

Другая особенность ферментативного катализа заключается в том, что скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента, тогда как для небиологического катализатора не существует строгой зависимости между скоростью реакции и количеством катализатора. Недостаточное (по сравнению с требуемым) количество фермента обусловливает низкую скорость превращения вещества в живом организме. Поэтому одним из путей приспособления клеток организма к изменению условий функционирования является синтез дополнительных количеств фермента. [c.99]

Характерной особенностью ферментативного катализа является его мультиплетность, или полифункциональность, т. е. одновременное участие в реакции нескольких — обычно более трех группировок активного центра и, соответственно, субстратов. [c.29]

Ферменты обладают еще двумя свойствами, несомненно связанными с их белковой природой,— необычайно высокой активностью и очень строгой субстратной специфичностью этими свойствами не обладает ни один из всех других известных нам катализаторов. Основные усилия исследователей направлены сейчас именно к тому, чтобы полностью изучить и в конечном итоге полностью понять эти две особенности ферментативного катализа. Хотя энзимологи часто обращали внимание на эти особенности, столь же часто они отмечали, что до сих пор не удалось найти полного химического объяснения этих двух особенностей ни для одного фермента. Тем не менее надо сказать, что к настоящему времени в изучении механизма действия ферментов достигнуты существенные успехи. По-видимому, мы располагаем сейчас достаточно точными аналитическими методами, чтобы в ближайшем будущем полностью выяснить механизм действия хотя бы некоторых ферментов. [c.15]

Уже в самых ранних исследованиях по влиянию концентрации реагента на скорость ферментативных реакций была обнаружена очень важная особенность ферментативного катализа, которая состоит в сложном характере кинетики этих реакций. При низких концентрациях реагента (в энзимологии реагент называют субстратом) реакция протекает в соответствии с уравнением первого порядка, однако при высоких концентрациях субстрата скорость перестает зависеть от концентрации и, таким образом, реакция в этих условиях протекает в соответствии с уравнением нулевого порядка. Общий вид зависимости скорости реакции от концентрации субстрата при такой двухступенчатой кинетике приведен на рис. 6.7. [c.341]

Важной особенностью ферментативного катализа является то, что фермент связывает субстрат и реакция протекает в пределах фермент-субстратного комплекса. Чтобы глубже понять причины, обусловливающие прочность и специфичность этого связывания, мы рассмотрим взаимодействие между несвязанными атомами, применив эмпирический и феноменологический подход. В частности, мы уделим большое внимание значению энергии взаимодействия. Нековалентные взаимодействия важны не только потому, что они ответственны за связывание. Как мы увидим ниже (гл. 10), вместо того чтобы давать непосредственный вклад в энергию связывания, эти взаимодействия понижают энергию активации стадии химического превращения субстрата, а кроме того играют важную роль в поддержании структуры белка. [c.272]

Особенности ферментативного катализа с точки зрения общей теории каталитических процессов заключаются в следующем. Каталитический процесс протекает в ограниченной области, называемой активным каталитическим центром фермента. Активный центр фермента содержит активные группы — доноры или акцепторы электронов (группы, содержащие пиридиновое кольцо или имидазольные кольца, хиноидные группы, комплексированные ионы металлов и др.). Необходимым условием каталитического действия ферментов является структурное соответствие активного центра и субстрата. [c.633]

Создание методов проектирования и синтеза катализаторов, долженствующих воспроизвести все положительные особенности ферментов без их недостатков, - это проблема головокружительной сложности и трудности. Ее полное решение, безусловно, дело не столь близкого будущего, так что сегодня подобные проекты в практическом плане никто даже не рассматривает, Тей не менее широкие исследования, направленные к этой отдаленной цели, ведутся во многих лабораториях мира. Здесь нет противоречия просто такие исследования построены не на лобовой атаке на проблему, а следуют стратегии планомерной осады — последовательного создания искусственных систем, моделирующих те или иные особенности ферментативного катализа. Постепенно накапливаемые в ходе этих работ опыт и знания создают ту базу, на которой, как можно надеяться, будут со временем найдены рещения всей проблемы вце-лом. Приводимые ниже иллюстрации основньк направлений подобнь1х исследований целесообразно рассматривать именно в свете такой стратегии, как дальние подходы к проблеме создания ферментоподобных катализаторов. Мы не будем комментировать каждый пример назойливыми указаниями на его связь с этой проблемой — читатель увидит эту связь и без нашей подсказки. [c.478]

Приведенные выше примеры иллюстрируют плодотворность молекулярного дизайна как для накопления и>1формации о специфических особенностях ферментативного катализа, так и для разработки бномиметических подходов к созданию применимых в препаративной практике органического синтеза инструментов. [c.496]

Характер Б определяется наследств информацией, закодированной в генетич аппарате организма Все р-ции в клетке катализируются специфич биокатализаторами-ферментами Благодаря особым механизмам регуляции они обеспечивают строгую направленность Б Важная особенность ферментативного катализа -стереоспецнфичность, к-рая обусловливает образование только определенных стереоизомеров Многие в-ва синтезируются в результате не одной, а неск последовательных р-ций, катализируемых разл ферментами или многоферментными комплексами Такие р-ции составляют путь Б того или иного в-ва Во мн случаях родственные соед синтезируются из одних и тех же исходных в-в-предшественников, напр все стероидные гормоны образуются из холестерина [c.289]

Первая задача заключается в изучении структурной организации и создании теории, устанавливающей логическую и количественную взаимосвязь между аминокислотной последовательностью и пространственной структурой белка, предсказывающей его конформационные и электронные свойства. Цель следующей задачи состоит в изучении физико-химических свойств белка и, основываясь на знании не только геометрии, но и структурной организации белковой молекулы, выявлении принципов ее функционирования, иными словами, разработке теории структурно-функциональной организации белка. Третья задача направлена на создание общей теории рассматриваемой функции (здесь биокатали-тической), учитывающей решения предшествующих задач, особенности ферментативного катализа, физико-химические основы этого явления и возможности современного естествознания. [c.77]

Как уже отмечалось выше, внутримолекулярный катализ отражает многие особенности ферментативного катализа. Поэтому неудивительно, что исследователи часто пытались строить модели ферментативных каталитических систем с использованием внутримолекулярных катализаторов. Одна из таких моделей — деацилирование ацилхимотрипсина — приведена в разд. 10.1.4. Другим примером служат модели зависимых от витамина В12 ферментов. С их помощью моделируется ферментативная активация связей углерод—водород, идущая в присутствии кофермента В12 [23]. При этом не следует забывать, что в [c.270]

При изучении мультиэнзимных комплексов и полифункциональны ферментов удалось понять наиболее важную особенность ферментативного катализа, а именно—эстафетную передачу промежуточных продуктов реакции от одного компонента каталитической системы к другому без их высвобождения. [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология