пептидная миграция цепей

Повышенный митогенетический режим может способствовать ионизации функциональных групп, входящих в пептидные цепи, т. е. возникновению электровалентных межмолекулярных связей, а следовательно, построению комплексов из пептидных цепей. Мы помним, что П. С. Славина обнаружила их при помощи спектрального анализа. Можно допустить, что возникновение объемных комплексов препятствует, вместе с тем, их достаточно точному сближению, необходимому для возникновения общих энергетических уровней. Миграция энергии, требующая протяженных общих энергетических уровней, и накопление энергии в отдельных группах до высокого потенциала является поэтому в раковой клетке маловероятной. Отсутствие деградационного митогенетического излучения можно объяснить именно таким образом. [c.201]

Ацильная миграция была положена в основу разработки химического метода специфического расщепления пептидной цепи по амидным связям, образованным остатками серина или треонина. Методика, нашедшая применение в случае фиброина шелка, состоит в обработке белка концентрированной серной кислотой. Образующиеся в результате такой обработки аминогруппы алкилируют 2,4-динитрофторбензолом и аминокислоты определяют в виде динитрофенильных производных ([660] ср. [540а]). Этот метод применяли и для изучения других белков [1787, 2573]. Действием концентрированной серной кислоты можно почти полностью превратить поли-оь-серин в соответствующий полиэфир [708]. Однако были отмечены низкие выходы, неспеци- [c.279]

Так как эфирная группа, образовавшаяся в результате миграции ацила, в сильной степени подвержена гидролизу, этим способом можно пользоваться для химического разрыва пептидных цепей в пептидных связях, примыкающих к серин- и треонинсодержащим остаткам. Характерный разрыв Паблюдается также в С-метиониль-ных пептидных связях. [c.77]

Электрофорез в полиакриламидном геле (ПААТ) в денатурирующих условиях — еще один метод фракционирования белков по различиям молекулярной массы. Скорость миграции белка в электрическом поле зависит не только от его суммарного заряда, но также и от величины и формы белковой молекулы. Для электрофореза в ПААТ в денатурирующих условиях в анализируемую смесь белков добавляют додецилсульфат натрия (ДДС-Ка, С Н ОЗОзКа), который представляет собой детергент с выраженными амфифильными свойствами. При этом олигомерные белки распадаются на протомеры, протомеры денатурируются и денатурированные пептидные цепи образуют мицеллы с ДДС-Ка, содержащие примерно вдвое больше белка, чем ДДС-Ка. Эти мицеллы имеют отрицательный заряд, обусловленный почти полностью ионами ДДС з)- Суммарный заряд [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология