Детергенты прим

Эти методы по сравнению с универсальными и играющими очень важную роль в биохимической практике методами аналитического гель-электрофореза имеют ограниченное применение, поэтому их описание будет кратким. Цель анализа конечного продукта, полученного в результате очистки, заключается в том, чтобы выяснить, содержит ли он один или большее число белков, и обнаружить в нем примеси, даже если они присутствуют в очень малых количествах. Гель-электрофорез позволяет выявить примесь какого-то одного компонента, составляющую 1% содержания основного компонента при условии их хорошего разделения. Однако бывают случаи, когда электрофорез не пригоден для исследования препарата. Это особенно относится к липопротеинам и другим связанным с мембранами белкам, которые при электрофорезе ведут себя необычно и нуждаются в определенных детергентах для поддержания их структурной целостности. В этих случаях, может быть, лучше использовать ультрацентрифугирование как основной или по крайней мере дополнительный метод, позволяющий получить информацию о гетерогенности данного препарата. В опытах по скоростной седиментации хорошо разделяются компоненты с сильно различающимися коэффициентами седиментации, однако если примесь по этому параметру сходна с основным компонентом и особенно если ее относительное количество слишком мало, то этот метод не дает надежных сведений о гетерогенности препарата. Метод седиментационного равновесия более пригоден для детектирования небольших количеств примеси по отклонению экспериментальных данных от теоретической прямой зависимости между логарифмом концентрации и квадратом расстояния от седиментирующей частицы до оси вращения. Однако это от- [c.330]

Как ни соблазнительна описанная выше теория ионных трип летов , все же не следует делать из нее вывода о безусловной необходимости образования детергентами такого рода ионов в углеводородных растворителях. Прежде всего необходимо отметить, что, согласно данным Мэтьюса и Гиршгорна, для объяснения возрастания проводимости такая гипотеза отнюдь не требуется. Дан ные этих исследователей не являются непосредственно сравнимым] с результатами работы Крауса и Фуосса. Далее последние приме няли для своих опытов диоксан, т. е. гидрофильный растворитель. Следует предполагать, что поведение коллоида в додекане будет совершенно иным, чем в диоксане. Слишком уже очевидно нали- [c.204]

Эксперименты но подбору условий получения синтетических моющих средств проводили в обычной трехгорлой колбе с мешалкой при этом строго выдерживали заданный температурный режим. Разделение кислого слоя и сырого алкилата, а также экстракцию проводили в делительных воронках. В табл. 2 приведены подробные данные об условиях проведения опытов и выходах детергентов I и II. Полученное при этом моющее вещество представляло нри обычной температуре гелеобразную массу с механическим вкраплением кристаллов неорганической соли (N82804). Принимая во внимание известные из литературы сведения о том, что примесь сульфатов (в частности, натрия и аммония) не снижает активных свойств детергентов и применяется в ряде случаев в качестве наполнителя, дополнительную отмывку детергента от Каг804 не проводили. [c.83]

Протеиназы давно применяются в пищевой промышленности. Ранее ферменты для этих целей выделяли из животных и растений сегодня их частично замещают протеазы микробов. Первым ферментом, нашедшим применение в промышленности, была а-амилаза (такадиастаза) из Aspergillus oryzae, производство которой началось в 1890 г. Эти препараты содержали значительную примесь протеазы, и их рекомендовали использовать как средство, способствующее пищеварению. Отметим, что производство и поступление на рынок такого рода продуктов было весьма ограниченным вплоть до начала 60-х годов, когда их стали использовать в составе детергентов. Впрочем о такой возможности было известно за пятьдесят лет до этого средство для замачивания белья, содержащее соду и панкреатические ферменты, продавалось еще в 1913 г. Крупный успех в производстве и продаже таких средств был достигнут лишь [c.164]

Основной интегральный белок в / -трубочках скелетных мышц Мд-АТФаза — полипептид с молекулярной массой 103— 107 кД. Из-за высокой каталитической активности этого фермента (свыше 15 мкмоль Р /мг белка в 1 мин в мембранных препаратах, обогащенных / -трубочками) и близости молекулярных масс Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума и Мд-АТФазы долгое время предполагали, что Mg-ATФaзa, присутствующая как примесь в препарате саркоплазматического ретикулума, представляет собой модифицированную Са-АТФазу. Этот фермент называли базальной АТФазой ретикулярных мембран (на фоне базальной АТФазы в препарате микросом дополнительно проявлялась активность Са-стимулированной экстра-АТФазы). Предполагали, что базальная и экстра-АТФа-зы способны к взаимному превращению. В пользу этого свидетельствовал тот факт, что при воздействии детергентов активность Mg-АТФазы исчезает, а активность Са-АТФазы увеличивается. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология