Ароматические аминокислоты в желатине

АЛЬБУМИНОИДЫ Содержание ароматических аминокислот в желатине [c.138]

Эластин. По содержанию ароматических аминокислот этот белок в некоторой степени близок к коллагену (желатине). [c.139]

Таким образом, стабильная конформация является одной из важнейших особенностей строения антигенной детерминанты. Стабильность конформации определяется прежде всего включением жестких циклических структур ароматических аминокислот. Так, например, введение в желатину, не имеющую стабильной конформации, жесткого кольца тирозина приводило к превращению ее в хороший иммуноген. При этом если количество тирозина составляло 2% аминокислотного состава, то антитела были направлены к желатине, если же его количество достигало 10%, то животные продуцировали антитела со [c.31]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

При низкой температуре (77" К) такое свечение в белковых системах встречается значительно чаще. Альбумин бычьей сыворотки, яичный альбумин, у -глобулин, желатина, кератин, цеин, фибриноген и шелковый фиброин обладают характерной голубой фосфоресценцией. Дебай и Эдвардс [58] установили, что из 18 исследованных ими аминокислот заметное послесвечение, которое авторы связывают с триплетно-синглетными переходами, наблюдается только у кислот, молекулы которых содержат ароматическое кольцо (тирозин, триптофан и фенилаланин). [c.133]

Те же реакции проводят с раствором же..чатина желтого окрашивании не наступает, так как желатин не содержит ароматических аминокислот (иногда может появиться очень слабое желтоватое окрашивание, обусловленное примесью других белков), [c.11]

Нейрожелатина. Этот растворимый в горячей воде протеин получают экстракцией ткани мозга, слабо подкисленной горячей водой. Нейрожелатина значительно богаче ароматическими аминокислотами, чем желатины, полученные из кости или кожи. [c.139]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

Химические особенности. Чужеродность и значительный молекулярный вес не являются достаточным условием для проявления иммуногенности антигена. Синтетический поли-Ь-лизин с высоким молекулярным весом не является иммуногеном. В то же время сополимеры, построенные из двух и более аминокислот, приобретают способность индуцировать иммунный ответ. Иммуногенность значительно усиливается, если в структуру сополимера включены ароматические аминокислоты. Так, например, сополимер аминокислот лизина и глутаминовой кислоты приобретает иммуногенность при минимальной мол. массе 30-40 кД. Добавление в сополимер тирозина снижает минимальную молекулярную массу, достаточную для проявления иммуногенности, до 10-20 кД. При включении еще одной ароматической аминокислоты — фенилаланина — иммуногенность сополимера проявляется при мол. массе всего 4 кД. К этой же категории явлений относится увеличение иммуногенности очень слабого антигена — желатина — добавлением небольшого количества тирозина. [c.38]

Далее применяются основания, например КНз, оксиалкиламины, анилин и т. д., а также гексаметилентетрамин, вещества амфотерного характера [аминокислоты, сульфаниловая кислота, (желатина, клей) и т. п.], мочевина. Непригоден ацетанилид. Поливинилхлорид можно стабилизировать при помощи соединенгш типа окиси этилена. Производные фенолов можно применять как таковые или в виде арильных эфиров ароматических карбоновых кислот, например бензойной кислоты [c.185]

Следует учитывать, что в отличие от биуретовой реакции ксантопротеиновую реакцию дают не все белки, поскольку в некоторых из них может и не быть а-аминокислот, содержащих группировки ароматических соединений например, чистая желатина (см.) не дает ксантопротеиновой реакции. [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология