Желатина аминокислот

Как уже упоминалось, желатина вызывает изменение окраски красно-фиолетового комплекса германия с ПФ [1]. Наши опыты показали, что в присутствии ряда аминокислот (аргинин, лизин, глицин, валин и др.) и неорганических электролитов, как и в присутствии желатины, образуется не красно-фиолетовое, а синее соединение германия с ПФ. Зеленый цвет описанного в литературе соединения в присутствии желатины [1] обусловлен, вероятно, смешением синей окраски комплекса и желтой окраски избытка ПФ. В присутствии определенных количеств желатины, аминокислот или неорганических электролитов окрашенное в синий цвет соединение германия с ПФ выделяется в виде осадка. Концентрация неорганических электролитов, при которой про- [c.70]

Изучено влияние времени, pH и концентрации реагентов на образование красно-фиолетового комплекса германия с пирокатехиновым фиолетовым. При введении желатины, аминокислот и других электролитов (при достаточной концентрации) происходит образование синего соединения германия с ПФ. [c.390]

Чистый желатин не содержит многих аминокислот, в том числе перечисленных выше, и не дает ксантопротеиновой реакции. [c.120]

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

Из высокомолекулярного соединения, например из желатина, кроме истинного раствора, можно получить золь (как и из любого низкомолекулярного вещества). Желатин — белок, Продукт конденсации аминокислот, в молекулах которого содержится много полярных групп (карбоксильных и аминогрупп), имеющих большое сродство с водой. Поэтому он образует в воде [c.203]

Выше отмечалось, что свойства фотографической эмульсии в значительной степени зависят от химического состава желатины (от содержания в ней аминокислот с сульфгидрильными группами). Поэтому для работы по методу постоянного графика в лаборатории необходимо иметь достаточный запас фотопластинок одной партии, одного полива. Для получения стабильных результатов фотометрирования аналитических пар линий, позволяющих длительное время получать совпадающие градуировочные графики, необходимо работать со стабильно работающими дуговыми или искровыми генераторами, строго выдерживать условия съемки спектров и проявления спектрограмм. Проявлять пластинку следует каждый раз в новой свежей порции проявителя постоянного состава строго выдерживать температуру, время и условия проявления. [c.685]

И неполноценные, в которых отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот. С этой точки зрения казеин — основной белок молока— является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена образуется желатина), — неполноценный белок. Желатина не содержит триптофана, валина и очень мало содержит или совсем не содержит треонина. [c.390]

Очищенные ферментные препараты хранят при низкой температуре (до -80 °С). Для стабилизации ферментов в их препараты добавляют коферменты и субстраты. Ферментные препараты для промышленного применения стабилизируют, добавляя глицерин, моносахариды, дисахариды (глюкоза, сахароза, лактоза), HS- o-единения (цистеин, глутатион, меркаптоэтанол, дитиотреитол и др.), отдельные аминокислоты, желатину и другие белки-наполнители. [c.84]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

Интенсивные исследования по изучению коацерватных капель как модели доклеточной организации были проведены А. И. Опариным с сотрудниками. Обычно коацерватные капли получают, сливая растворы противоположно заряженных коллоидов, например желатины и гуммиарабика, гистона и РНК, гистона и желатины и т.д. При смешивании исходно гомогенных растворов каждого компонента образуются сферические частицы. Концентрация полимеров в частице на один-два порядка выше, чем в окружающем растворе. Коацерватные капли отделены от раствора четко выраженной поверхностью, способны избирательно поглощать из среды некоторые вещества (аминокислоты, сахара, мононуклеотиды) и выделять в среду продукты протекающих в них реакций. [c.195]

Относительно желатины, типичного белка, установлено, что один эквивалент кислоты соединяется приблизительно с 1100 г желатины, тогда как для нейтрализации основания требуется около 1700 г. С другой стороны, средний эквивалентный вес большинства аминокислот желатины приблизительно равен 100 для желатины как кислоты и немного меньше как для основания. Это говорит о том, что более 90% кислых и основных групп, содержа- [c.170]

Ионообменная хроматография аминокислот, полученных из химически модифицированной желатины [923]. [c.252]

А. И. Китайгородским [54] и применяемой в органической кристаллохимии. Мономером при расчете атомарного объема крахмала и целлюлозы служило глюкозное кольцо, а для желатина атомарный объем рассчитывался как сумма инкрементов объемов каждой из входящих в него аминокислот. Атомарный объем остается постоянным в процессе сорбции (десорбции). [c.78]

Мы подвергали желатину тщательному электродиализу, доводя напряжение до 6000 в. В результате этого мы получили высокоочищенную желатину. При электродиализе помимо электролитов через мембрану уходили также низкомолекулярные аминокислоты и, по мере удаления солей, в средней камере оседали глобулины. После диализа мы получили совершенно прозрачный раствор (при 50°). После отделения путем фильтрации этого раствора от глобулинов и охлаждения его раствор мутнел (при температуре 30°) и начинал расслаиваться на две фазы. Верхняя представляла собой очень разбавленный раствор желатины в воде, а нижняя — раствор воды в желатине. При нагревании мы снова получали гомогенный раствор, причем этот процесс мог быть повторен неоднократно. [c.248]

Таким образом, мы видим, что желатиновый раствор является такой же термодинамически устойчивой системой, как и раствор любого другого высокополимера. Кажущаяся необратимость растворов желатины объясняется, по-видимому, образованием структур в этих растворах путем создания каких-то дополнительных связей электролитами или аминокислотами, присутствующими в желатине в довольно большом количестве. Влияние очень небольших примесей на вязкость концентрированных (16 —18%) растворов нитроцеллюлозы, например, было показано в ра- [c.248]

Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]

Потребляемые человеком белковые продукты можно разделить на полноценные белковые продукты, которые содержат все незаменимые аминокислоты, и неполноценные белковые продукты, в которых отсутствует одна или более незаменимых аминокислот. Казеин, например, основной белок молока, с этой точки зрения является полноценным белком, тогда как желатина — белок, получаемый из костей, кожи и сухожилий (при частичном гидролизе нерастворимого белка коллагена и образуется желатина)—неполноценный белок. Желатина не содержит или содержит очень мало треонина и вовсе не содержит триптофана. [c.485]

Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатины) аминокислоту—глицин, а Н. Любавин (1871) установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. В последующее время было доказано, что аминокислоты являются почти единственными продуктами гидролиза белков. Первая аминокислота была получена из сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений, животных и микроорганизмов выделено несколько сотен различных аминокислот в составе белков их обнаружено около 30, остальные существуют в свободном виде. [c.38]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Приведенный перечень наиболее часто употребляемых продажных лигандов с групповой специфичностью, которые нам казалось необходимым хотя бы вкратце охарактеризовать, далеко не исчерпывает всего пх многообразия. Сюда не вошли, например, аминокислоты, различные сахара и амииосахара, производные холевой кислоты, спермин, протамнн, гистон, биотин и авидин, ингибиторы трипсина, апротинин, желатин и др. В этот перечень не были включены и тпо-ловые сорбенты для ковалентной хроматографии, в которой используется образование временных связей между лигандом и веш,е-ством. Такие сорбенты будут рассмотрены отдельно. [c.375]

L-A.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во мн, организмах в своб. виде и в составе белков особенно велико содержание в протаминах и гистонах. L-A.-один из основных метаболитов в орнитиновом цикле. Биосинтез может осуществляться из цитруллина. Выделяют из гидролизатов желатины в виде флавианата м.б. синтезирован из орнитина и цианамида. В спектре ЯМР L-A. хим. сдвиги в D2O для протонов у а-, -, у- и 5-атомов углерода составляют соотв. 3,777, 1,918, 1,703 и 3,256 м. д. При взаимод, А. с а-нафтолом (или 8-гидроксихинолином) [c.193]

Те же реакции проводят с раствором же..чатина желтого окрашивании не наступает, так как желатин не содержит ароматических аминокислот (иногда может появиться очень слабое желтоватое окрашивание, обусловленное примесью других белков), [c.11]

В колб[л 1 и 3 пипеткой вносят по 20 мл раствора желатина, в колбы 2 и 4 — по 20 мл дистиллироианной воды. Растворы во всех колбах перемешивают и иемедлен-1Г0 отбирают из каждой колбы по 2—5 мл смеси в мерные колбы на 25 мл для определения азота аминокислот. [c.149]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Несмотря на то что первая аминокислота—глицин —была выделена А. Бра-конно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам H.H. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты. [c.33]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Солюбилизаторами в аминокислотных растворах служат многоатомные спирты - полиолы сорбит и ксилит, являющиеся одновременно и энергетическими компонентами растворов. Использование с подобной целью глюкозы нежелательно, так как в случае ее применения последующая тепловая стерилизация раствора ведет к появлению окраски либо образованию осадка (взвеси). При этом образующиеся фруктозаминокислоты обладают меньшей биологической и питательной ценностью, чем свободные аминокислоты, чего не происходит при замене сахаров на полиолы. Для облегчения растворения аминокислот и стабилизации растворов могут быть использованы и биополимеры, повышающие вязкость растворов и предотвращающие осаждение желатин, крахмал, альгиновая кислота. [c.348]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Организм животных может синтезировать лишь определенные аминокислоты другие происходят из белков нищи, как уже указывалось выше. Поэтому недостаточно, чтобы пища животных содержала определенное количество белков (определенный процент азота) она должна содержать достаточное количество каждой незаменимой аминокислоты. Белки молока, мяса, рыбы, яиц, мозга, сыворотки, фибрина, сои и пшеничного зародыша содержат незаменимые аминокислоты в адекватном количестве эти белки могут заменять друг друга без какого-либо ущерба. Нанротив, в гемоглобине, желатине и многих белках растений (см. зеин) наблюдается дефицит некоторых незаменимых аминокислот (см. табл. 14). Потребление с пищей исключительно этих белков приводит к серьезным расстройствам (например, к нервным расстройствам у крыс в отсутствие валина). Отсутствие незаменимых аминокислот в белках пищи ярко проявляется на молодых животных, рост которых прекращается или замедляется. Эти явления исчезают при введении в их диету молока. [c.443]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология