Протеины получаемые из сон

Теория протеина получила признание и в России. В книге Г. Гесса Основания чистой химии теория протеина изложена без каких-либо оговорок [9]. [c.35]

Глютаминовая кислота. Продукт разложения протеинов. Получают из клейковины. Кристаллы, используемые в медицине и пищевой промышленности. [c.200]

Особенно перспективно сочетание методов обратного осмоса и ультрафильтрации в молочной промышленности, что дает возможность получать молочные продукты в очищенном виде [201]. Цельное молоко и сливки, например, могут быть ультрафильтрационно сконцентрированы при низких давлениях, что значительно снижает расходы на их транспортирование и хранение. Затем концентрат вновь можно разбавить водой, и полученный продукт не будет отличаться от исходного. В сущности, любой раствор, содержащий протеин, независимо от происхождения содержащихся в нем примесей, может быть дешево и эффективно сконцентрирован и очищен ультрафильтрацией. [c.290]

Ферменты представляют собой высокомолекулярные вещества. В 1926 г. Самнеру впервые удалось получить один из ферментов, а именно уреазу, в чистом кристаллическом состоянии. С тех пор и многие другие энзимы были получены в кристаллическом виде. Все они являются протеинами нли, по меньшей мере, содержат белковую компоненту. Поэтому весьма вероятно, что все ферменты принадлежат к группе белков. [c.908]

Хроматография получила очень широкое применение при разделении и очистке лекарственных веществ, витаминов, пигментов, энзимов, протеинов и алкалоидов. [c.145]

Так, сыроваренные заводы США сбрасывают в водоемы количество протеинов, эквивалентное неочищенным стокам города с населением 48 млн. человек. Разработка технологии адсорбции белков на природных сорбентах (высокодисперсные бентонитовые глины, ил и др.) позволяет после обезвоживания (см. раздел ХП.З) получать материалы, содержащие до 70 % (масс.) белка и являющиеся весьма эффективными добавками в рацион домашних животных и птиц . [c.348]

Кроме того, в барде содержатся витамины, органические кислоты и другие соединения. При производстве спирта из зерна и картофеля в расчете на 1 дал спирта обычно получают 0,14 барды. В 1 т барды содержится в среднем 18,6 кг сырого протеина, который переваривается организмом животных примерно наполовину. Барду применяют в качестве добавки к кормам, бедным протеином. [c.388]

В выделенной жирной грязи содержится влаги — 45— 50%, углеводов — 41—43, протеина — до 14, жира — до 17 %. На специальном сепараторе из нейтрализованного сиропа можно выделить более 85 % жиро-белковых примесей и получить жиро-белковую фракцию с содержанием 70—75 % сухих веществ. [c.123]

Неполный гидролиз нуклеиновых кислот дает нуклеотиды, которые могут быть гидролизованы до фосфорной кислоты и нуклеозидов. При гидролизе нуклеозида получают гетероциклический амин (его часто называют просто основанием) и соответствуюш,ую пентозу. Стадии гидролиза нуклео-протеинов приведены ниже. [c.466]

Обратным осмосом концентрируют яичный белок. При этом не происходит денатурирования протеинов и получают яичный белок с содержанием протеинов до 30 %. [c.519]

Утверждение в предисловии, что химии и физике полимеров предшествовала технология, не совсем точно. Если взять технологию химических волокон, то, строго говоря, она была известна еще в древнем Китае, где натуральный шелк получали искусственным образом (подробности об этом и других исторических парадоксах читатель найдет в уже цитированном обзоре [5]). Суть процесса сводилась к следующему. Из гусе-ниц-шелкопрядов выдавливали секрет их желез, состоящий из смеси двух протеинов (белков) — фиброина и серицина. Эту жидкость, представляющую собой очень концентрированный [ 30% (масс.)], но крайне маловязкий (в силу причин, на которых мы остановимся в гл. IV) водный раствор, заливали в некий сосуд (обычно скорлупу ореха), потом бамбуковой палочкой вытягивали струю раствора при этом растяжении происходил очень своеобразный фазовый переход (подробно мы его рассмотрим в гл. XV и XVI применительно к любым гибкоцепным полимерам), в результате которого вязкость струи увеличивалась настолько, что ею удавалось вытянуть из сосуда все содержимое. Разумеется, работнику для этого приходилось бежать, причем на довольно большую дистанцию, ибо струя была очень тонкая — порядка десятков микрометров. Наряду с подскоком вязкости в этом процессе из струи практически вся вода выжималась и она, таким образом, превращалась в волокно почти неотличимое от тех волокон, которые получали обычным способом при разматывании коконов шелкопряда. [c.9]

В заключение укажем также на возможность использования реакции Брдички для изучения различных тонких взаимодействий белковых молекул (например, взаимодействий антиген — антитело и др. [336]), для определения малого содержания протеинов, металлов и решения других научных и практических задач биологии и смежных наук. В этом плане представляет интерес высказывание Б. А. Кузнецова о том, что применение полярографического метода в биологической науке позволит получить много ценных данных возможности здесь почти неисчерпаемы [И, с. 304]. [c.242]

Количество азота в питательной среде определяют, исходя из ожидаемого количества азота в биомассе. Если намечено получить 100 кг дрожжей с 50%-ным содержанием сырого протеина, то для образования этой биомассы необходимо [c.113]

При получении лигнин-протеинового комплекса (соевого) 10 г Н-лигнина и 2 г протеина растворяли в разбавленном едком натре. Затем раствор подкисляли 2 н. соляной кислотой и 0,5 н, о-фосфорной кислотой. Таким путем получали комплексы В, имевшие 2,4% азота и 3,8% азота соответственно. При использовании 4 г протеина соевых бобов они получили лигнин-проте-иновый комплекс, содержавший 6,4% азота. [c.676]

Изучая протеины для наших целей, мы должны ограничиться бесспорными положениями, не затемняя изложения сложными гипотезами, не получившими всеобщего признания. Внимательное отношение к жизненным процессам, их изучение и анализ могут многое объяснить и часто служат отправным пунктом для исследований в области белковых пластиков. [c.9]

Белки, или протеины, получили свое название от греческогс слова рго1е1оз — первичный, так как эти вещества встречаются во всех формах живой материи. Некоторые белки играют роль опорных структур в живых организмах, другие транспортируют жиры в кровеносной системе, являются гормонами, ферментами, переносчиками кислорода иэ легких в ткани. Так как все белки построены из аминокислот и при гидролизе дают смесь аминокислот, прежде всего будет рассмотрена химия этих структурных звеньев. [c.643]

Щитовидная железа играет исключительно важную роль в обмене веществ. Об этом свидетельствуют резкое изменение основного обмена, наблюдаемое при нарушениях деятельности щитовидной железы, а также ряд косвенных данных, в частности обильное ее кровоснабжение несмотря на небольшую массу (20—30 г). Щитовидная железа состоит из множества особых полостей —фолликулов, заполненных вязким секретом—коллоидом. В состав коллоида входит особый йодсодержащий гликопротеин с высокой мол. массой — порядка 650000 (5000 аминокислотных остатков). Этот глико-протеин получил название йодтиреоглобулина. Он представляет собой запасную форму тироксина и трийодтиронина — основньж гормонов фолликулярной части щитовидной железы. [c.264]

Нейрожелатина. Этот растворимый в горячей воде протеин получают экстракцией ткани мозга, слабо подкисленной горячей водой. Нейрожелатина значительно богаче ароматическими аминокислотами, чем желатины, полученные из кости или кожи. [c.139]

Например, этим методом изучалось строение протеинов . При гидролизе протеинов получается смесь большого числа аминокислот и среди них глицина, лизина, тирозина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. Каждое из этих веществ можно изолировать посредством обычных химических операций, но при этом происходят значительные потери, так что становится затруднительно оценить точно количество каждого компонента. Допустим, что необходимо определить количество глицина в гидролизате. С этой целью приготовляют образец синтезированного глицина, содержащего радиоактивный изотоп углерода (т. е. С ) в количестве, например, одного атома на миллион молекул глицина. Навеску этого активного препарата тщательно смешивают с неочищенным гидролизатом. Затем любым способом выделяют из смеси небольшую порцию чистого глицина. Эта порция содержит часть активного вещества, разбавленного неактивным глицином, образовавшимся из протеинов. Интенсивность его радиоактивности служит мерой разбавления, что является основой для расчета общего количества глицина в протеине. [c.333]

П. выделяют из кам.-уг. смолы и из продуктов сухой перегонки протеинов получают нагреванием аммониевой соли слизевой или сахарной к-ты, действием амдшака на янтарный альдегид, пропусканием аммиака и ацетилена через прокаленную трубку, дегидрированием пирролидина и нирролина, каталитич. аммополизом фурана и тиофена, взаимодействием ацетилена с формальдегидом и аммиаком. П. используют для получения пирролидина, необходимого при синтезе нек-рых фармацевтич. препаратов, тетраиодпиррола (иодола), применяющегося в качество дезинфицирующего сродства и др. целей. П. выделен впервые в 1834 Рунге, [c.16]

Как только было установлено, что, для того чтобы материал обладал волокнообразующими свойствами, молекулы его непременно должны иметь очень большую длину, химики приступили к рассмотрению вопроса о возможности создания таких молекул химическим путем — т. е. возможности получения синтетических волокон. При этом вспомнили, что еще Э. Фишер, пытавшийся синтезировать протеины, получил полипептид, состоящий из девятнадцати остатков глицина — аминоуксусной кислоты (в настоящее время термином полипептид обозначают полимер, содержащий большое число амидных связей — ONH—). [c.44]

Какая масса сырого иротеина и углеводов может быть получена при производстве 50 тыс. т кормовых дрожжей, имеющих следующий состав (в массовых долях) влага 0,10, сырой протеин 0,55, липиды 0,05, углеводы 0,18, кислоты 0,05. [c.288]

Очистка растворов некоторых веществ бывает необходимой для ироведення точных анализов. При этом ультрафильтрация может оказаться наиболее простым и эффективным методом очистки. Например, у льтрафильтрацией крови через микропористые мембраны можио получить фильтрат, в котором легко определить содержание глюкозы простым колориметрическим методом, так как в фильтрате отсутствуют протеины, полисахариды и друпие высокомолекулярные вещества, влияющие на результат анализа. [c.287]

Из парафиннстых газойлевых фракций получают 10 % БВК, представляющего собой клеточное вещество микроорганизмов, содержащее до 45—50 % белка, близкого по составу к животным белкам. Наряду с белками в полученном продукте присутствуют водорастворимые витамины, главным образом группы В. С образованием белка газойлевая фракция депарафинируется. Например, после такой биологической депарафинизации газойля (фракция 270—367 °С) температура его застывания понижалась с 5 до —34°С. Полученный таким образом белок (протеины) дозировапно вводится в рацион животных, что эффективно увеличивает выход мясомолочной продукции, потребляемой человеком. [c.204]

Метансульфокислота получена в небольших количествах окислением протеинов [57] и действием дымящей азотной кислоты на у-аминопропилметилсульфоп при температуре 200° [58]. Последняя реакция свидетельствует о большой устойчивости сульфокислоты по отношению к окисляющим агентам в кислом растворе. [c.115]

Еще большая стабильность может быть получена нри использо-вапип высокомолекулярных соединений протеинов, каучука, смолы, резины, крахмала и других полисахаридов (наиример, декстрин, метилцеллюлоза, лигносульфонат) и также синтетических полимеров (поливиниловый спирт и т. д.). Из-за большого количества гидрофильных и гидрофобных групп каждая молекула адсорбируется на поверхности во многих точках и поэтому прочно удерживается. [c.76]

Бисвас и Хейдон получили двумерные релаксационные кривые предела текучести пленки методом Тачибана и Инокучи (1953) и выразили их в форме реологической модели Максвелла — Войгта, определив таким образом цифровые данные для коэффициентов эластичного сдвига и вязкости. В действительности они нашли, что эти две величины тесно связаны. Это объясняется образованием молекулами протеина сетчатых структур. Каждый из двух параметров может быть рассмотрен при анализе связи стабильности с коалесценцией (табл. П.1). [c.111]

Создание теории протеина совпало по времени с форми- ванием представлений о функции Б. в организме. В 1835 И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.-био-каталитической. Вскоре были открыты первые протеоли-тич. ферменты-пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Кор-визар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиолопш пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б. К сер. 19 а было показано, что под действием протеолитич. ферментов Б. распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие наза пептонов (К. Леман, 1850). [c.248]

Другая важная задача — выведение трансгенных животных, устойчивых к заболеваниям. Потери в животноводстве, вызванные различными болезнями, достаточно велики, поэтому все более важное значение приобретает селекция животных по резистентности к болезням, вызываемых микроорганизмами, вирусами, паразитами и токсинами. Пока результаты селекщш на устойчивость животных к различным заболеваниям невелики, но обнаде-живающи. В частности, созданы популяции крупного рогатого скота с примесью крови зебу, устойчивые к некоторым кровепаразитарным заболеваниям. Установлено, что защитные механизмы от инфекционных заболеваний обусловлены либо препятствием вторжению возбудителя, либо изменением рецепторов. Вторжению возбудителей, равно как и их размножению, препятствуют в основном иммунная система организма и экспрессия генов главного комплекса гистосовместимости. Одним из примеров гена резистентности у мышей служит ген Мх. Этот ген, обнаруженный в модифицированной форме у всех видов млекопитающих, вырабатывает у Мх -мышей иммунитет к вирусу гриппа А. Ген Мх был вьщелен, клонирован и использован для получения трансгенных свиней, экспрессирующих ген Мх на уровне РНК. Однако данные о трансляции Мх-протеина, обусловливающего устойчивость трансгенных свиней к вирусу гриппа А, пока не получены. Ведутся исследования в целях получения трансгенных животных, резистентных к маститу за счет повышения содержания белка лакто-ферина в тканях молочной железы. На культуре клеток из почек трансгенных кроликов было показано, что клеточные линии, содержащие трансгенную антисмысловую РНК, имели резистентность против аденовируса Н5 (Ads) более высокую на 90 — 98% по сравнению с контрольными линиями клеток. Л. К. Эрнст продемонстрировал также устойчивость трансгенных животных с геном антисмысловой РНК к лейкозу крупного рогатого скота, к заражению вирусом лейкоза. [c.130]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

За чистым поиском в области супер-полимеров последовало практическое изучение полиамидов, в частности ПА 66. Была создана опытная установка по получению моноволокна и пленки. В октябре 1938 г. фирма Du Pont известила о разработке новой группы синтетических супер-полимеров , из которых удавалось получать очень прочные текстильные изделия. Было объявлено, что супер-полимеры аналогичны протеинам и им было присвоено общее торговое название найлоны . [c.13]

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Около 10 г лигнина и 2 г протеина растворяли в разбавленном едком натре, подкисляли раствор 0,5 н. соляной кислотой п таким образом, получали лигнин-казеиновый комплекс А с 4,48% азота и лигнин-яичноальбуминовый комплекс с 3,6% азота. [c.676]

Фермент, называемый активатором тканевого плазминогена (tPA), - это сериновая протеина-за, состоящая из нескольких доменов ее используют в клинике для растворения сгустков крови. К сожалению, tPA быстро выводится из системы кровообращения, поэтому его приходится вводить путем инфузии. Чтобы добиться желаемого терапевтического эффекта, необходимо использовать высокие концентрации фермента, а это может приводить к неспецифическому внутреннему кровотечению. Таким образом, было бы весьма желательно получить долгоживущий фермент tPA, обладающий высоким сродством к фибрину в тромбах и не вызывающий кровотечения. Белок с такими свойствами можно получить, внося специфические мутации в ген нативного tPA. Заменив Thr-103 на Asn, получили фермент, сохраняющийся в плазме кролика примерно в 10 раз дольше, чем нативный вариант. Заменив аминокислоты 296—299 с Lys-His-Arg-Arg на А1а-А1а-А1а-А1а, добились существенного повышения сродства фермента к фибрину. Заменив Asn-117 на Gin, получили фермент с такой же фибринолитиче-ской активностью, как у исходного фермента. Внеся эти три мутации в один белок, получили фермент, обладающий всеми тремя свойствами (табл. 8.6). Чтобы выяснить, можно ли использовать его вместо нативного tPA, нужно провести дополнительные исследования. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология