Ароматически аминокислоты

Альдольные конденсации. По принципу альдольной конденсации боковую цепь R вводят при помощи альдегидов. Такого рода синтезы особенно пригодны для получения некоторых ароматических аминокислот, так как в этом случае соответствующие альдегиды легко доступны. Способ может быть применен для получения фенилаланина из бензальдегида, 0-метилтирозина из анисового альдегида, гистидина из имидазол-4-альдегида. В качестве реагентов с активной метиленовой группой применяются различные соединения и, соответственно, существует несколько вариантов метода. Важнейшими из них, бесспорно, являются азлактонный и гидантоинный синтезы. [c.363]

Биосинтез ароматических аминокислот через шикимовую кислоту, по-видимому, протекает по следующей схеме [c.835]

Метод основан на способности ароматических аминокислот (триптофана, тирозина и в меньшей степени фенилаланина) поглощать ультрафиолетовый свет с максимумом при 280 нм. Измеряя величину оптической плотности при этой длине волны, находят количество белка в растворе. Поскольку белки отличаются по содержанию ароматических аминокислот, их поглощение в ультрафиолетовой области спектра может сильно различаться. Условно считают, что при концентрации усредненного белка в растворе, равной 1 мг/мл, величина оптической плотности при 280 нм-равна 1,0 (при толщине слоя жидкости в 1 см). [c.83]

ПОЛОСЫ с достаточной степенью точности определяется формой полос поглощения указанных ароматических аминокислот с учетом содержания последних в белке. Спектры поглощения простых амидных производных фенилаланина, тирозина и триптофана в этой области представлены на рис. 13-7 и 13-9. Низкоэнергетическая полоса триптофана соответствует двум перекрывающимся переходам Ьа и [26]. Полоса, соответствующая Ьь-переходу, имеет четко выраженную колебательную структуру, тогда как полоса Ьа носит более диффузный характер. Максимум О—О-полос для обоих указанных переходов у производных трип- [c.21]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Синтез ароматических аминокислот [c.238]

Таким образом, шикимовая кислота, которая отнюдь не является ароматическим соединением, оказалась промежуточным продуктом в процессах биосинтеза трех ароматических аминокислот и других существенных ароматических соединений [98Ь]. [c.137]

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра., [c.326]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

Показана возможность гидрирования бензола и других ненасыщенных соединений на комплексных катализаторах, получаемых восстановлением солей трехвалентного родия в присутствии ароматических аминокислот и пептидов. [c.138]

Метод основан на образовании окрашенных продуктов ароматических аминокислот с реактивом Фолина в сочетании с биуретовой реакцией на пептидные связи. Метод характеризуется высокой чувствительностью (10—100 мкг белка в пробе). На развитие окраски влияет большое количество веществ компоненты буферных систем (трис-буфер в концентрации 0,2 мМ, глицилглицин), восстановители (цистеин, дити-отреитол в концентрации 0,01—0,4 мМ, аскорбиновая кислота), комп-лексоны (ЭДТА в концентрации 0,5 мМ), детергенты (тритон Х-100 в концентрации 0,1—0,2% вызывает выпадение осадка), сернокислый аммоний в концентрации 0,15%, сахароза в концентрации 10% и др. [c.81]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, свет, излучаемый отдельными молекулами [c.84]

Роль заместителей со свободными электронными парами ясно показывает сравнение кривых КД двух ароматических аминокислот — фенилаланина и тирозина (рис. 60). [c.505]

Разложение ароматических веществ микроорганизмами является предметом изучения специалистов с конца прошлого столетия. Собственно углеводороды ароматического ряда привлекли внимание биологов позднее. Фундаментальные исследования дефадации углеводородов, проведенные в течение последнего десятилетия, дополнили полученные ранее данные, касающиеся в основном окисленных соединений тша фенолов, ароматических аминокислот. [c.110]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Ароматические аминокислоты содержат в своем составе ароматическое ядро, аминные и карбоксильные группы. Функциональные группы могут находиться в ядре или в боковой цепи [c.233]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

Помимо трех указанных ароматических аминокислот в ближней ультрафиолетовой области поглощают дисульфидные связи (рис. 13-7). Поскольку характеристики этого процесса зависят от величины двугранных углов, образуемых дисульфидными мостиками, определить вклад данного хромофора в полосу с Хтах = 280 нм довольно трудно. [c.21]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

К образованию полиамидов приводит также конденсация аминокислот, получаемых обычно в виде лактамов. Полиамиды, синтезированные на основе ароматических аминокислот или ароматических аминов и кислот, отличаются высокой термостабильностью (до 500 °С) [c.382]

На ранних стадиях развития предбиологических систем некоторые матрицы играли важную роль. Простейшая небиологическая организация — кристалл — могла служить местом ориентированной адсорбции органических веществ и таким образом вносить некоторый порядок в их расположение. Д. Бернал полагал, что вещества углистых хондритов и глины на поверхности Земли могли функционировать в качестве матриц. М. Блуа приписал аналогичную роль беспорядочно построенным полимерам — меланинам, которые получаются в результате действия ультрафиолета на ароматические аминокислоты и содержат в качестве основного звена соединение [c.381]

Например, фенилуксусная и фе-нилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбок-си пептидазы (см. с. 325). Они не подвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, но конкурируют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят [c.330]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Животные неспособны синтезировать циклическое ядро ароматических аминокислот. Фенилаланин и триптофан относятся к незаменимым аминокислотам. Тирози Же может быть образован в организме животного путем гидроксилирования фенилаланина (разд. 3,5). [c.137]

По растворимости в воде соединения делят на две группы, которые затем подразделяются в соответствии с растворимостью в других растворителях. Все измерения проводят при комнатной температуре с 0,02... 0,03 мл жидкости или 4... 6 мг твердого тонко измельченного вещества и 0,2 мл растворителя, прн этом смесь растирают палочкой и сильно встряхивают. Испытания проводят в порядке, указанном в приложении 1, и по нх результатам относят исследуемое вещество к одной нз шести групп. Если на первый Взгляд кажется, что неизвестное вещество более растворимо в разбавленной щелочи или кислоте, чем в воде, то это необходимо подтвердить нейтрализацией раствора,, в результате чего должен выпасть осадок исходного вещества. Ароматические аминокислоты в отличне от алифатических не образуют внутренних солей н растворимы как в разбавленной соляной кислоте, так и в разбавленном растворе гидроксида натрИя, однако нерастворимы в растворе гидрокарбоната натрии, Аминосульфокислоты, существующие в виде внутренних солей, растворимы в щелочах, ио нерастворимы в кислотах. Определение растворимости не всегда приводит к однозначному результату, однако дает предпосылки для выбора методов функционального анализа. [c.66]

Большинство аминокислот практически не поглощает свет в доступной для регистрации области, так что их приходится окра-тпвать нпнгидрином. Этот метод окраски будет подробно рассмотрен в приложении 2, посвященном аминокислотным анализаторам. Пептиды и белки поглощают свет в области 206—215 нм за счет пептидной связи и в широкой области спектра с максимумом вбли- и1 280 нм за счет присутствия в них ароматических аминокислот. Азотистые основания и нуклеиновые кислоты хорошо поглощают вблизи 260 нм. Поэтому не удивительно, что основной метод детектирования в хроматографии белков и нуклеиновых кислот — это регистрация поглощения света в ультрафиолетовой области спектра. Соответствующие приборы мы будем для краткости именовать УФ-детекторами. [c.82]

Окрашивать пептиды после колонки можно нингидрином, но прп этом необходимо освободить концевые аминогруппы пептчдов от возможных модификаций и разрушить пролин, если он окажется на конце пептида. В 3—5 раз более высокую чувствительность регистрации пептидов обеспечивает окраска тринитробензолсульфокислотой [Spadaro et al., 1979]. Полагаться при регистрации на УФ-поглоще-ние прп 280 нм рискованно, так как в некоторых пептидах может не оказаться остатков ароматических аминокислот. Регистрация при 206—220 нм — наиболее надежный метод. Можно воспользоваться и одним из флюоресцентных красителей — ОФА или флюоресцамином [Lay, 1977]. [c.300]

Значительная часть алкалоидов образуется непосредственно из ароматических аминокислот. Впервые это установил Робинсон [141, а, bj Б 1917 г. Робинсон предположил, что алкалоиды могут синтезироваться в результате реакций Манниха из аминов и альдегидов. В реакции Ман-ниха [уравнение (14-47)] амин и альдегид (вероятно, образуя шиффово [c.154]