Общие пути превращения аминокислот

Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме. Глюкоза является основным метаболитом углеводного обмена. Основные источники глюкозы 1) пища 2) распад резервного полисахарида гликогена 3) синтез глюкозы из неуглеводных предшественников (главным образом из гликогенных аминокислот) — глюконеогенез. Основные пути расходования глюкозы 1) образование энергии при аэробном и анаэробном окислении глюкозы 2) превращение в другие моносахариды 3) превращение в гликоген и гетерополисахариды 4) превращение в жир, некоторые аминокислоты и др. В кровь глюкоза попадает из кишечника (пища), печени и почек (фермент глюкозо-6-фосфатаза). Остальные ткани потребляют глюкозу. [c.148]

Второй пример взаимосвязи - существование общих предшественников и промежуточных продуктов. Протекание самых разных реакций на этом пути включает и кооперативные, и сопряженные, и конкурентные взаимодействия. Примером может быть образование различных соединений углеводной и липидной природы на основе глицерина, а также аминокислот - аланина, серина - на основе триоз, образующихся во время гликолиза. Следует отметить, что наиболее важным промежуточным продуктом обмена веществ, участвующих во всех метаболических реакциях, является ацетил-КоА - ключевая молекула и связующее звено различных сторон обмена. Существенно и наличие однонаправленности потока веществ в сторону липогенеза от углеводов и белков через ацетил-КоА. Поскольку в организме человека не существует механизма превращения ацетил-КоА в трехуглеродное соединение, то [c.119]

Углеродный скелет аминокислот в процессе катаболизма претерпевает ряд химических изменений и превращается в соединения, которые включаются в общий путь катаболизма. Таких ключевых соединений всего семь пируват, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, 2-оксоглутарат, сукци-нил-КоА, фумарат и оксалоацетат (рис. 12.7). Такое небольшое разнообразие лишний раз подтверждает высокую экономичность метаболических превращений. [c.384]

Схемы этих синтезов в общих чертах подтверждены в опытах с использованием соединений, меченных радиоактивным углеродом С и тритием Н . Аналогична может протекать и синтез более сложных алкалоидов. Таким образом, хотя пути биосинтеза алкалоидов в растениях до конца не расшифрованы, уже сейчас очевидно, что исходными веществами для их образования являются аминокислоты или продукты их превращений и что синтез и превращения алкалоидов тесно связаны с обменом других азотистых соединений в растениях. [c.341]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в живых организмах, включает катаболические (распад до конечных продуктов обмена), анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных соединений. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот (рис. 12.2). [c.431]

Мы разобрали основные пути синтеза и превращений-аминокислот, которые являются общими для этой группы соеди нений. Однако в связи с различиями в химическом строении, содержанием в растениях и ролью в обмене веществ у отдельных аминокислот имеются и свои специфические реакции. Сейчас мы познакомимся с некоторыми из этих реакций, которые характерны для ряда аминокислот, входящих в состав белков и содержащихся в растениях в свободном состоянии. Многие из этих реакций были изучены лишь в последнее время, в результате применения меченых соединений и использования метода хроматографии на бумаге. [c.249]

ОБЩИЕ ПУТИ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ [c.246]

Аминокислоты, дезаминирование — общая закономерность окислительного превращения аминокислот в организме. В результате дезаминирования аминокислоты, как правило, переходят в кетокислоты. С есгвует несколько путей дезаминирования аминокислот восстановительный," окислительный, дегидратазный, гидролитический в внутримолекулярный. [c.7]

Благодаря работам В. М. Родионова -аминокислоты стали одним из весьма широко изученных классов органических соединений. Им найдены новые общие пути синтеза -аминокислот, детально изучены многие их свойства и превращения, на основании которых даны общие, характерные для этого класса реакции и показана возможность перехода от -аминокислот к другим, самым различным типам органических соединений. Намеченные В. М. Родионовым новые пути и направления открывают широкие возможности для дальнейших успешных исследований в этой области. [c.342]

Рассматривая синтез белка, необходимо в первую очередь обратить внимание на данные о метаболических превращениях аминокислот. На приводимой ниже схеме показаны в общем виде возможные пути превращений аминокислот. Из схемы видно, что существует много метаболических путей, не ведущих к образо- [c.272]

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка или других соединений, не накапливаются. Они подвергаются ферментативным превращениям. Химическая структура их неодинакова. Различны и пути их превращений. Но существуют и общие для многих аминокислот процессы распада — это дезаминирование и декарбоксилирование. [c.124]

Реакции дезаминирования, переаминирования и декарбоксилирования, как уже указывалось, общи для всех аминокислот. Однако этими реакциями не исчерпываются процессы превращения аминокислот в организме. Различные аминокислоты отличаются друг от друга по своей химической природе, и пути использования их в организме не могут быть одинаковыми. С этой точки зрения, можно говорить об обмене индивидуальных аминокислот в организме [c.364]

Он первым постулировал значение данного цикла для полного сгорания пирувата, главным источником которого является гликолитическое превращение углеводов. В дальнейшем было показано, что цикл трикарбоновых кислот является тем центром, в котором сходятся практически все метаболические пути. Таким образом, цикл Кребса—общий конечный путь окисления ацетильных групп (в виде ацетил-КоА), в которые превращается в процессе катаболизма большая часть органических молекул, играющих роль клеточного топлива углеводов, жирных кислот и аминокислот. [c.345]

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Рассмотрим подробно первые четыре реакции, имеющие значение для всех живых организмов. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов открыты ферменты, катализирующие рацемизацию ряда аминокислот (Ала, Глу, Про, Мет, Лиз, Сер) и эпимеризацию оксипролина и а, -диаминопимелиновой кислоты. Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится, вероятно, к синтезу О-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки. [c.431]

Научные исследования охватывают многие области органической химии. Первые работы были посвящены исследованию азокрасителей, сернистых и ализариновых красителей и полупродуктов для них. Изучал алкилирование органических соединений с целью получения удобным и дешевым способом алкалоидов, красителей, душистых веществ и фармацевтических препаратов. Г]редложенный им (1923) синтез солей диазония действием на фенолы азотистой кислоты нашел широкое про.мыш-ленное применение. Открыл (1926) общий метод синтеза р-аминокис-лот конденсацией альдегидов с малоновой кислотой и аммиаком в спиртовом растворе (реакция Родионова) и нашел пути превращения Р-аминокислот в гетероциклические соединения. Исследовал механизм и модернизировал реакцию Гофмана (образование третичных аминов), что открыло возможность синтеза соединений, близких по строению биологически активным аналогам витамина Н — а-биотина. [c.435]

Заканчивая рассмотрение аминокислотного обмена, следует сказать, что обычно в растениях в свободном состоянии содержится 20—30 различных аминокислот, которые подвергаются непрерывным превращениям используются для синтеза белков, нуклеиновых кислот, алкалоидов и других азотистых веществ, превращаются в безазотистые соединения — органические кислоты, углеводы, жиры. Содержание аминокислот в растениях может резко меняться в зависимости от возраста растений, от ряда внешних условий (температуры, длины дня, увлажнения и т. д.), а также от питания. При этом изменяется ке только концентрация, но и качественный состав аминокислот. Различные внешние воздействия, нарушая течение азотного обмена, часто направляют его по другим путям, что приводит к уменьшению или даже к исчезновению ряда аминокислот, характерных для данного растения, или, наоборот, к повышенпю общего содержания аминокислот, или появлению ряда нехарактерных продуктов азотного обмена. При обычных условиях выращивания количество свободных аминокислот с возрастом растений понижается. В вегетативных органах растений свободных аминокислот обычно больше, чем в репродуктивных, в то время как для белков наблюдается обратная зависимость. При различных условиях минерального питания содержание индивидуальных аминокислот в растениях и соотношение между ими могут быть резко различными. Увеличение общего количества свободных аминокислот в растениях и усиленное накопление отдельных аминокислот наблюдается при пониженном питании растений калием, фосфором, серой, кальцием и магнием, а также при недостатке ряда микроэлементов цинка, меди, марганца, железа. Увеличение содержания аминокислот наблюдалось также при лучших условиях азотного питания. При недостатке молибдена количество свободных аминокислот и амидов в растениях уменьшалось вследствие ослабления восстановления нитратов. В настоящее время проводятся широкие исследования [c.264]

Основные пути катаболизма аминокислот. В состав белков входят 20 аминокислот, различающихся по строению радикалов. Во второй стадии катаболизма существует, как минимум, двадцать наборов ферментов, катализирующих превращения этих радикалов. Из общего количества энергии, потребляемой организмом, на долю всех этих превращений приходится не более 10%. Следовательно, участие каждой из аминокислот в общем метаболизме выражается величи- [c.272]

Окислительный катаболизм аминокислот и их превращения в жир и углеводы осуществляется через метаболиты общего пути катаболизма и прежде всего через пять метаболитов цикла трикарбоновых кислот ацетил-КоА, а-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалацетат ала, гли, сер, тре, цис пируват -> ацетил-КоА иле, лей, тир -> ацетил-КоА лей, лиз, тир, три, фен-> ацетоацетил-КоА ацетил-КоА асн, асп -> ЩУК тир, фен фумарат иле, мет, вал -> сукцинил-КоА арг, гис, глн, про глутамат - а-кетоглутарат. Мы не будем подробно рассматривать ферментативные пути катаболизма аминокислот, а остановимся лишь на тех, которые представляют интерес с точки зрения медицины. [c.273]

Поскольку хилщческая структура различных аминокислот неодинакова, то и пути распада различных аминокислот будут неодинаковы. Однако существуют некоторые, общие для большинства аминокислот процессы превращения их в организме. К ним относятся реакции дезаминирования, декарбоксилирован ия и переаминирования. [c.253]

Установив балансовые взаимоотношения и определив путь превращений углерода, можно сделать некоторые общие заключения, касающиеся биоэнергетических и биосинтетических путей метаболизма. Например, появление радиоактивности в клеточной фракции, не растворимой в горячей ТХУ, означает участие меченого субстрата в биосинтезе аминокислот или реакциях биосинтеза клеточных стенок. Природа образующихся газообразных и негазообразных конечных продуктов и их соотношение могут служить ключом к определению типов биоэнергетических путей, используемых в условиях роста, применявшихся в эксперименте. Проводя подобные исследования в изменяющихся условиях роста бактерий (в аэробных и анаэробных, на богатой и бедной среде, в присутствии и в отсутствие различных ингибиторов и т. д.), можно получить дополнительные сведения в этом отношении. [c.436]

В Предыдущей главе мы рассмотрели гликолитический путь, в ходе которого происходит превращение глюкозы в пируват. В аэробных условиях следующим этапом генерирования энергии из глюкозы является окислительное декарбоксилирование пирувата с образованием ацетил-СоА. Этот активированный ацетильный компонент далее полностью окисляется до GO2 в цикле трикарбоновых кислот, последовательности реакций, известных также как цикл лимонной кислоты, или цикл Кребса. Цикл трикарбоновых кислот представляет собою конечный общий путь окисления топливных молекул - аминокислот, жирных кислот и углеводов. Большинство топливных молекул вступают в этот цикл после превращения в ацетил-СоЛ. Цикл трикарбоновых кислот вьшол= няет еще одну функцию - поставляет промежуточные продукты для процессов биосинтеза. Реакции цикла трикарбоновых кислот происходят в митохондриях в противоположность реакциям гликолиза, которые протекают в цитозоле. [c.49]

Превращение альдегида в аминокислоту с числом атомов углерода на два больше, чем в исходном альдегиде, может быть осуществлено по крайней мере тремя путями. Сюда относятся конденсации альдегида с гидаитоином и его производными, с дикетоиииеразпнами и с родаиином. Так как эти способы были уже ранее подробно описаны в литературе [52, 127, 128], здесь они рассматриваться не будут. В общем синтез с помощью азлактона дает более удовлетворительные результаты, хотя в отдельных случаях другие способы могут оказаться более выгодными [129—132], [c.207]

Общие сведения. Дезаминирова>ше — один из путей дальнейшего превращения амииокислот Г организме. I результате этого процесса аминокислоты отщепляют аммиак и прспращаются п безааотистые соединения. Возможны НРС ко ль ко типов дезаминирования [c.151]

Способы получения. Фенолкарбоновые кислоты можно получить при помощи общих методов, например окислением метильной группы крезолов после защиты фенольного гидроксила (превращением в сульфат или фосфат), щелочным плавлением альдегидофенолов, трудно окисляющихся иным путем, или диазотировапием и последующим гидролизом ароматических аминокислот, например антраниловой кислоты. Особенно важным является метод непосредственного карбоксилирования фенолятов щелочных металлов. [c.172]

Аминокислоты, катаболизм — распад аминокислот в организме, сопровождающийся отщеплением аминогруппы. Углеводородный скелет молекулы аминокислоты превращается в продукты, которые способны метаболизировать по путям, общим с продуктами превращения углеводов и липидов, в дальнейшем эти продукты могут быть полностью окислены до углекислого газа и воды. Азот аминогруппы переходит в состав конечных продуктов азотистого обмена, основными из которых являются мочевина, мочевая кислота, аммиак. Кроме главных, экскретируются также и другие соедвнения, содержащие азот, но в значительно меньших количествах креа-тинин, индикан, аллантоин, свободные аминокислоты, пурины. [c.7]

Дальнейшие энзиматические превращения фосфоглицериновой кислоты ведут к образованию карбоновых кислот, углеводов и аминокислот. Синтез гексоз проходит в обратном направлении, тем же путем, как гликоли т. е. энзиматический распад углеводов с участием процессов фосфоролиза,. наблюдаемый при спиртовом брожении, в мышечных тканях и т. д. Предшественниками сахарозы являются не глюкоза и фруктоза, а продукты их фосфорилирования, а именно глюкозо-1-монофосфат (эфир Кори) и фрук-тозо-6-монофосфат. Это видно из того, что в сахарозе и в обоих эфирах, при кратковременном освещении, радиоактивный углерод появляется раньше, чем в глюкозе и фруктозе. Образование аминокислот, из которых синтезируются белки, идет в общих чертах следующим путем. Двууглеродные группы типа ацетатов образуют пировиноградную и щавелеуксусную кислоты, аминирование которых дает аминокислоты. Синтез последних из ацетатов был подтвержден прямым путем добавление к освещаемой взвеси хлореллы ацетата, меченного радиоактивным С в карбоксиле, быстро ведет к появлению радиоактивного а-аланина с меченым углеродом не только в карбоксиле, но и в углеродной цепи. Превращения пировиноградной кислоты по рассматриваемому ниже циклу трикарбоновых киСт лот, повидимому, при фотосинтезе не происходит, так как не удалось идентифицировать образования радиоактивной а-кетоглютаровой кислоты и некоторых других звеньев этого цикла. Во всех рассмотренных превращениях принимают участие энзимы и процессы фосфорилирования и дефое-форилирования, как и в других случаях обмена углеводов. [c.309]

Эту возможность использовали в 1959 г. Чарлз Яновский и Леннокс для построения генетической карты тонкой структуры области trp хромосомы Е. oli. Эта область, как видно из общей карты на фиг. 123, расположена на кольцевой хромосоме в точке, приблизительно соответствующей 24-й минуте, поблизости от генов ton и i/sB, контролирующих структуру рецепторов фага Т1 и синтез аминокислоты цистеина соответственно. Для построения карты тонкой структуры Яновский и Леннокс сосредоточили свое внимание на наборе ауксотрофов Тгр , полученных Яновским. Эти мутанты распадаются на пять четких классов (табл. 5), различающихся по потребностям в факторах роста и по характеру накапливающихся в клетке метаболитов, что в свою очередь зависит от того, какой именно из последних этапов биосинтеза триптофана (фиг. 37) у этих мутантов блокирован. Каждый из этих ауксотрофов Тгр может быть превращен в прототроф Тгр+ заражением лизатом трансдуцирующего фага Р1, выращенного на донорном штамме Е. соИ Тгр+ дикого типа. При отборе таких прототрофных трансдуктантов путем высева зараженных фагом [c.358]

За исключением эпимераз (рацемаз), которые катализируют взаимопревращение оптических изомеров, ферменты в общем случае проявляют асболют-ную оптическую специфичность, по крайней мере 1ю отношению к одному из участков молекулы субстрата. Так, ферменты гликолитического и прямого окислительного пути катализируют превращения только В-, но не Ь-фосфосахаров. За единичными исключениями (например, почечная оксидаза О-аминокислот) больщинство ферментов млекопитающих катализирует превращение только Ь-изомеров аминокислот. [c.67]

В живой клетке протекают тысячи различных химических реакций. каждая из которых катализируется специфическим ферментом. Каким же образом достигается их гармоническая синхронизация Очевидно, что клетке выгодно осуществлять реакции, поставляющие энергию, со скоростями, соответствующими ее энергетическим потребностям, и вырабатывать мономериые единицы (аминокислоты, нуклеотиды, сахара) со скоростями, соответствующими потребностям в этих соединениях для синтеза биополимеров белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов). Механизмы, благодаря которым осуществляется такая регуляция, стали предметом исследования биохимиков относительно недавно. Хотя некоторые детали остаются невыясненными, удалось установить общие принципы регуляторных механизмов примеры регуляции скорости ферментативных превращений можно найти в разных разделах этой книги. Сюда относятся механизмы, подобные системам положительной и отрицательной обратной связи в инженерной электронике они реализуются при функционировании ряда ферментов, участвующих в процессах биосинтеза при этом обеспечивается постоянный поток, но не избыток необходимых промежуточных продуктов. В других случаях регуляция осуществляется путем репрессии или дерепрессии процесса образования ферментов биосинтеза. [c.18]