Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фермент медьсодержащие

    Альбинизм характеризуется отсутствием пигментов в коже, волосах и сетчатке. Этот синдром наблюдается в различных формах альбинизм может быть полным (в таких случаях пигмента нет совсем) или неполным (пигмент отсутствует только в определенных областях). Меланин — пигмент волос, кожи и глаз — представляет собой полимер неизвестного строения, образующийся ири окислении тирозина. Единственный фермент, участвующий в образовании меланина из тирозина,— это тирозиназа, медьсодержащий белок, катализирующий превращение тирозина в диоксифенилаланин. [c.453]


    Возможно включение линейных двух- и трехатомных субстратов, таких, как СО, N0, О2 или N3- Ионы металла находятся внутри макроциклического лиганда, причем каждый из них связан с несколькими донорными группами N 2, а также с расположенным в центре макроцикла субстратом (4 молекулы в случае Поскольку некоторые металлопротеины используют двухъядерные металлические центры для осуществления каталитической функции, то данная модель имитирует медные пары третьего типа в медьсодержащих ферментах. В двухъядерном Си (II)-комплексе расстояние Си—Си оценивается в 0,52 нм. Интересно, что этот комплекс обнаруживает антиферромагнетизм и является диамагнитным при комнатной температуре. [c.380]

    Многие железосодержащие и медьсодержащие белки связывают О подобно гемоглобину, миоглобину и гемоцианину, однако затем кислород активируется и вступает в дальнейшие реакции. Мы рассмотрим далее и эти ферменты, но сначала рассмотрим группу гемсодержащих ферментов, выполняющих функции переносчиков электронов. [c.370]

    Наиболее сложная проблема биоэлектрокатализа — реализация эффективного переноса электронов между активным центром фермента и электродом. Известно несколько путей, позволяющих осуществить эффективное заселение активных центров ферментов электронами (или электронными вакансиями). Первый путь предполагает использование низкомолекулярных диффузионно-подвижных переносчиков электрона (медиаторов), способных акцептировать электроны с электрода и отдавать их активному центру фермента. Этот механизм используется в большом числе ферментативных электродных систем, в частности, в реакциях с участием гидрогеназ — биологических катализаторов активации молекулярного водорода. (В системе гидрогеназа — метилвиологен — угольный электрод удается электрохимически окислять водород без перенапряжения в условиях, близких к равновесным.) Второй путь предполагает непосредственное электрохимическое окисление — восстановление активных центров ферментов, прямой перенос электронов (вакансий) с активного центра фермента на электрод (или обратно). Механизм прямого переноса электронов по пути электрод — активный центр фермента уже реализован в реакции электрохимического восстановления кислорода до воды с участием медьсодержащей оксидазы, в реакции электровосстановления водорода с помощью гидрогеназы. [c.69]

    У больщинства прокариот имеются ферменты, катализирующие реакции одновременного переноса 4 электронов на О2, при которых не обнаружено каких-либо промежуточных продуктов восстановления Оз. Это цитохромоксидазы и некоторые медьсодержащие ферменты. Возможно, что в этих реакциях и возникают короткоживущие продукты неполного восстановления О2, но они остаются связанными с ферментами, не выходят в цитоплазму и практически не наносят вреда клетке. [c.330]


    В то время как у человека конечным продуктом метаболизма пуринов является мочевая кислота, у многих других видов имеется медьсодержащий фермент уратоксидаза, превращающая мочевую кислоту в аллантоин — экскреторный продукт большинства видов млекопитающих, за исключением приматов. У многих рыб аллантоин гидролизуется, превращаясь в аллантоиновую кислоту, причем некоторые из них экскретн-руют это соединение как конечный продукт. Однако у большинства рыб процесс гидролиза идет дальше, давая в качестве продуктов мочевину и глиоксилат. У некоторых беспозвоночных мочевина может быть далее гидоолизована до аммиака. [c.170]

    Стимулирующее действие отдельных фунгицидов объясняется наличием в них химических элементов, необходимых растениям в небольших количествах. Так, применение медьсодержащих препаратов особенно эффективно на почвах, характеризующихся недостаточным содержанием усвояемой меди. Последняя входит в состав некоторых ферментов, положительно влияет на белковый и углеводный обмен растительного организма, а также на окислительные процессы, протекающие в клетках растений. [c.28]

    В определенных медьсодержащих белках как, например, в ци-тохромоксидазе, медь, по-видимому, служит в основном для переноса электронов при этом не наблюдалось взаимодействия Си—О2. Тем не менее очень важно, что многие медьсодержащие белки и ферменты участвуют в реакциях, в которые так или иначе вовлечена молекула кислорода. [c.375]

    Голубые медьсодержащие оксидазы являются необычными катализаторами в том отношения, что они могут восстанавливать оба атома молекулярного кислорода до Н2О. Этим они напоминают цитохромоксидазу (которая также содержит медь разд. Б, 5), но они не содержат железа. Оксидаза аскорбиновой кислоты из растительных тканей превращает аскорбат в дегидроаскорбат (дополнение 10-Ж). При добавлении к этому ферменту субстрата голубой цвет фермента блекнет, и можно показать, что медь в этом случае восстанавливается в (-1-1) "Состояние. Лакказа из сока японского лакового дерева или из гриба Polyporus катализирует такое же превраще-ни субстратов, как и тирозиназа, но продуктом вместо перекиси водорода является Н2О. У фермента из Polyporus, который в отличие от тирозиназы нечувствителен к СО, молярная экстинкция при 610 нм >1000. Было показано, что лакказа содержит но меньшей мере три типа ионов меди. Один имеет голубой цвет, как у молекулы типа азурина, и связывает кислород. Другой ион меди не имеет голубого цвета и, вероятно, служит центром связывания анионов — возможно, это необходимо для стабилизации образующейся на промежуточной стадии перекиси. Два других иона Си + образуют диамагнитную пару, которая служит двухэлектронным акцептором, получающим электроны от субстрата и затем передающим их на кислород, очевидно, с промежуточным образованием перекиси. [c.448]

    Тирозин-гидроксилаза регулируется по принципу обратной связи катехоламинами, а также цДМФ. Образование дофамина находится под контролем декарбоксилазы ароматических аминокислот, обладающей широкой субстратной специфичностью. Синтез норадреналина катализируется медьсодержащим ферментом — дофамин-р-гидроксилазой. И наконец, образование адреналина, связанное с метилированием норадреналина, происходит под действием фенилэтаноламин-Л -метилтрансферазы в цитоплазме адреналин-продуцирующих клеток. Донором метильных групп является 5-аденозилметионин. Новосинтезированные катехоламины поступают в хромаффинные гранулы посредством активного транспорта, где связываются с АТФ. Под действием нервного импульса происходит перемещение гранул к цитоплазматической мембране и выброс катехоламинов в экстрацеллюлярное пространство методом экзоцитоза. [c.155]

    Действие как гемоцнанина, так и тирозиназы — фермента, активирующего молекулярный кислород при окислении тирозина, основано иа прямом ковалентном взаимодействии Си(1) и О2, в результате которого образуется аддукт молекулярного кислорода. Гриб Gijroporas i/anes ens, который при прикосновении тотчас синеет, также содержит медьсодержащий белок, или, как его еще называют, голубой , белок. [c.375]

    Полученные результаты не позволяют четко выявить механизма ингибирования флавоноидами аскорбатоксидазы. Возможно, что указанные вещества блокируют активный медьсодержащий центр этого фермента. Косвенным подтверждением этого может быть сходство действия флавоноидов в опытах с ионами меди и с аскор-батоксидазой. [c.160]

    При гидроксилировании дофамина аскорбиновой кислотой в присутствии медьсодержащего фермента [уравнение (10-57)] образуется нор-адреналин (норэпинефрин). Последующее метилирование приводит к образованию важного гормона адреналина (эпинефрина). Имеются два основных пути катаболического разрушения катехоламинов. Они показаны на рис. 14-20 на примере адреналина. Моноаминооксидаза (МАО) вызывает окислительное расщепление, сопровождающееся дезаминирб-ванием. Последующее окислительное отщепление боковой цепи в сочетании с метилированием дает такие конечные продукты, как ванилиновая кислота, выделяемая с мочой. Второй катаболический путь состоит в непосредственном О-метилировании под действием катехоламин — 0-метилтрансферазы (КОМТ), очень активного фермента, присутствующего в нервных тканях. Метаболиты почти не обладают какой-либо заметной физиологической активностью и могут экскретироваться как таковые или подвергаться дальнейшему окислительному распаду,  [c.148]


    МЕДНЫЕ УДОБРЁНИЯ, один из видов микроудобрений, содержащий в качестве необходимого растениям микроэлемента Си. Осн. биохим. ф-ция последней - участие в ферментативных р-циях в составе медьсодержащих ферментов. В оптим. концентрациях (0,0001-0,05%) Си усиливает иитеисивность процессов дыхания, что способствует улучшению белкового обмена, росту и развитию растений. При [c.6]

    Медь - один из важнейших микроэлементов. Медьсодержащие удобрения содействуют синтезу белков, жиров и витаминов растительными организмами. Физиологическая активность меди связана с включением её в состав активных центров окислительно-восстановительных ферментов. В нриродньк водах наиболее часто встречаются соединения меди (II). В области 7 < pH < 9 образуется в основном моногидроксокомилекс [СиОН] , нри pH и 9 наиболее вероятно выпадение гидроксида меди (II) Си(ОН)2. Из соединений меди (I) наиболее распространены труднорастворимые в воде Си,0, СигЗ, СиС1. [c.42]

    Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

    В настоящее время известно достаточно много ферментов, активирующих молекулярный кислород. В табл. 19 приведены ок-сидазы, отличительной чертой которых является участие в механизме катализа ионов меди, входящих в активные центры ферментов. Некоторые ферменты способны четырехэлектронно восстанавливать кислород до воды без промежуточного образования перекиси водорода. В качестве примера можно привести цитохро-моксидазу, лакказу, аскорбатоксидазу, церрулоплазмин (см. табл. 19), так называемые голубые медьсодержащие ферменты. [c.142]

    Большая часть медьсодержащих белков реагирует с О2. Иногда эта реакция обратима, как, напрнмер, в случае переносчика кислорода гемоцианина (гл. 10, разд. Б, 4). Однако чаще кислород вступает в химическую реакцию, будучи активированным . Одна группа ферментов параллельно с дегидрированием органических субстратов восстанавливает кислород в Н2О2. Так, галактозооксидаза (из Polyporus) катализирует превращение 6-оксиметильной группы галактозы в альдегидную группу [c.446]

    Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

    Некоторые медьсодержащие ферменты, например дофа-мин-р-гидроксилаза [уравнение (10-57)], являются типичными гидроксилазами. Из медьсодержащих гидроксилаз щироко распространена тирозиназа (известная также как по-лифенолоксидаза) она катализирует двухстадийную реакцию гидроксилирования с последующим дегидрированием. Впер- [c.447]

    PQQ оказался производным хинона, довольно широко распространенным у микроорганизмов, в животных тканях и растениях. Среди бактериальных ферментов, в состав которых PQQ входит в качестве кофермента, следует указать на метанолдегидрогеназу и алкогольдегидро-геназу. Из тканей животных, растений, грибов и дрожжей выделен медьсодержащий фермент метиламиноксидаза, в котором также есть ковалентно связанный PQQ в качестве кофермента. [c.244]

    Меланины - это нерегулярные полимеры, состоящие из остатков индола, бензотиазола и аминокислот. Первый этап их биосинтеза катализируется медьсодержащим ферментом моно-оксигеназой тирозиназы и представляет собой окисление тирозина до дигидроксифенилала-нинхинона. Последние этапы полимеризации не являются каталитическими реакциями и в зависимости от химической природы нехинонных соединений, включающихся в полимерную структуру, дают конечные продукты разных цветов черного, коричневого, желтого, красного или фиолетового. [c.268]

    Комплексы циклических политиаэфиров с СиЦО рассматриваются как модели медьсодержащих, так называемых "голубых" белков [295, 296]. Медьсодержащий белок, который для живых организмов является важным металлсодержащим ферментом, аналогом железосодержащих белков, участвует в переносе электронов, транспорте кислорода, окислительно-восстано- [c.192]

    Допамин-р-гидроксилаза, напротив, содержится только в адренэргических клетках и может рассматриваться как их специфический маркерный фермент. Это медьсодержащий фермент, локализованный главным образом в хромаффинных гранулах, т. е. катехоламиизапасающих везикулах мембраи (см. ниже). [c.218]

    Биоэлектрокатализ открывает принципиально новь1е возможности в изучении действия биокатализаторов. Электрохимические методы позволяют выяснить тонкие детали молекулярных механизмов действия ферментов. Экспериментальное исследование зависимостей тока от потенциала, концентрации фермента, концентрации ионов водорода и субстратов с последующим анализом на основе теории электрохимической кинетики позволяет выявить механизм превращений субстрата в активном центре фермента. Например, исследование кинетики действия медьсодержащей оксидазы, иммобилизованной на электроде, показывает, что наиболее вероятный механизм действия активного центра включает стадию присоединения кислорода, быстрый равновесный перенос одного электрона, двух протонов и синхронный замедленный перенос двух электронов на лимитирующей стадии процесса. Кинетическое исследование с привлечением структурных данных дает представление о молекулярном механизме действия оксидазы. [c.70]

    Происходит прямой электрокаталитический перенос электронов между электродом и активным центром фермента. Например, в атмосфере кислорода в присутствии медьсодержащей оксидазы — лакказы из Poluporoz versi olor, сорбированной на электродах из различных материалов, устанавливается потенциал, близкий к термодинамическому потенциалу кислорода. Лакказа катализирует электрохимическое четырехэлектронное восстановление кислорода при этом имеет место стадия переноса электронов из электрода на активный центр фермента [48]. Описано и электрокаталитическое восстановление пероксида водорода с помощью иммобилизованной пероксидазы, протекающее по такому же механизму [49]. [c.76]

    Лакказа является медьсодержащим ферментом, осуществляющим четырехэлектронное восстановление кислорода при использовании в качестве донора различных ароматических аминов и фенолов. В активный центр фермента входят 4 иона меди, осуществляющие координированное восстановление кислорода. Лакказа является типичным ферментом в плане каталитической эффективности, имеет /гкат = 200 с и по кислороду, равное 10 М. Современные данные о строении активного центра фермента и механизма катализа лакказо.й приведены в [63, 64]. [c.79]

    Ниже pH 5,7 окисления флороглюцина не происходило. В отличие от полифенолоксидазы (медьсодержащий фермент) пероксидаз-ное окисление флороглюцина осуществлялось при участии ионов железа. Авторы пришли к выводу, что нероксидазная и оксидаа-ная функции пероксидазы связаны с одним и тем же активным центром фермента. Окончательное решение вопроса о механизме окисления флороглюцина требует дополнительных более углубленных исследований и, в частности, изучения продуктов окисления и очистки и выделения флороглюцин-оксйда-зы (если таковая существует). [c.197]

    Следовательно, речь должна идти не только о субстрате, но также о косуб-страте (табл. 43). Ферменты этой группы катализируют самые разнообразные превращения. Рассмотрим одно из таких превращений, осуществляемое медьсодержащими ферментами растений. Они превращают монофенолы в дифенолы и окисляют последние до о-хинонов (ХУ.8). Эти ферменты известны под общим названием фенолааного комплекса. [c.371]

    Свойства некоторых медьсодержащих ферментов представлены в табл. 44. Многие из этих белков содержат четное число атомов Сх.1 на молекулу и обладают характерной голубой окраской (Л, .>580 ммк), обусловленной наличием тетрагональных комплексов иоиов Сн с азотсодергкащими лигандами (боковые амино-, имино- и имидазольные группы аминокислот). [c.373]

    Уриказа — фермент, ответственный за это каталитическое превращение,— представляет собой медьсодержащий белок (см. гл. XV). Аллантоин, выводимый с мочой продукт катаболизма пуринов у всех млекопитающих, за исключением человека, и у некоторых пресмыкающихся, дает при гидролизе, катализируемом аллантоиназой, аллантоиновую кислоту  [c.474]

    Фенолазный комплекс следует отличать от фермента лакказы, найденного в некоторых растениях (Накамура [64], Мальмстром и сотр. [65]). Лакказа представляет собой медьсодержащий белок она катализирует окисление п-дифенолов, но не способна гидроксилировать моно([зенолы. Вначале была установлена способность лакказы окислять о-дифенол пирокатехин, но впоследствии этот факт был опровергнут [59]. Лакказа может вызывать окисление наряду с другими субстратами также /г-фенилендиамина и аскорбиновой кислоты, чем она резко отличается от фенолазного комплекса. Возможная роль ее в биосинтезе лигнина кратко обсуждается в разделе VH. [c.327]

    ИЗ шампиньонов, использованный немецкими исследователями, содержал примесь медьсодержащего фермента лакказы (см. раздел IVA), который катализирует окисление соединений с гваяцильными и сирингильными группами. В последующей работе Хигучи и Ито [122] подчеркнули, что лакказа редко встречается в растениях и трудно допустить, чтобы этот фермент обусловливал лигнификацию. В этой же работе японские исследователи разрешили эти противоречия, показав, что из кониферилового спирта получаются окисленные продукты, если окислительная полимеризация идет в присутствии похожих друг на друга тирозиназы щампиньонов, лакказы ревеня или пероксидазы хрена. В своем последнем обзоре Фрейденберг [99] показал, что окислительная полимеризация катализируется лакказой и пероксидазой. [c.337]

    Значение недостаточности меди в питании взрослых людей не установлено, между тем как для грудных детей наличие меди необходимо для правильного кроветворения. Медьсодержащие ферменты вовлекаются в. мобилизацию тканевого железа, церуллоплазмина, активность которого падает при недостатке меди в организме. Существует врожденное заболевание грудных детей, при котором медь не всасывается. Оно проявляется в умственной отсталости, нарушении кера-тинизации волос, пониженной температуре тела, разрушении костей и аорты. [c.19]

    К сожалению, наблюдения при низкой температуре ограничиваются в основном промежуточными продуктами, у которых происходит резкое изменение в поглощении или которые характеризуются специфическим сигналом ЭПР. Косвенные данные, основанные на кинетических измерениях, указывают, что эффективным донором электрона для фотоокисленного Р700 служит не только цитохром /, но также пластоцианин, так что в реакции переноса заряда они участвуют совместно [64]. Пластоцианин, открытый Като [55], нредставляет собой медьсодержащий фермент одноэлектронного переноса Еп = +0,39 в), концентрация которого, как и двух других описанных агентов, составляет 1/500 концентрации хлорофилла. [c.563]

    Одно из наиболее ранних предположений, согласно которому промежуточным продуктом служит Н2О2, разложенная каталазой, противоречит данным о нечувствительности выделения О2 к цианиду в изолированных хлоропластах. На роль промен<уточных соединений предлагались также органические перекиси, эпоксиды, а также железо и марганец в высоковалентных состояниях. Автор этих строк считает, что цитохром / и пластоцианин, т. е. гем с высоким потенциалом и медьсодержащий фермент, являющиеся непременными участниками фотосинтеза, сопровождающегося выделением кислорода, служат жвивалентом цитохромоксидазы в терминальном дыхании иначе говоря, выделение кислорода представляет собой обращение этой стадии под действием света. [c.565]

    Тирозиназа относится к классу оксидоредуктаз, к группе фенолоксидаз. Этот фермент, в отличие от других ферментов этой группы, обладает групповой (относительной) специфичностью и катализирует окисление не только монофенолов, но и полифенолов. Тирозиназа широко распространена в растительных организмах. По своей природе она является медьсодержащим протеидом. [c.143]


Смотреть страницы где упоминается термин Фермент медьсодержащие: [c.208]    [c.128]    [c.540]    [c.346]    [c.215]    [c.382]    [c.373]    [c.453]    [c.284]    [c.128]    [c.197]    [c.410]    [c.142]   
Основы биологической химии (1970) -- [ c.373 , c.375 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте