Коллагеновые фибриллы

Рис. 7-14. Расположение молекул тропоколлагена в коллагеновых фибриллах.

Миллер и Рэй предложили другую модель коллагеновых фибрилл, согласно которой молекулы тропоколлагена группируются в жгуты, свитые из пяти нитей [160]. Эта модель также согласуется с рентгенографическими данными. Вопрос, тем самым, требует дальнейшего исследования, [c.256]

Коллагеновые фибриллы, в общем, нерастворимы, и их можно сделать полностью водостойкими с помощью стандартных дубителей, например формалина. Приводимые ниже данные характеризуют поведение обработанных формалином коллагеновых волоконец, выделенных из сухожилий хвоста крысы. Все измерения проводились в водной среде, в условиях равновесия между набухшей аморфной и устойчивой спирально-упорядоченной кристаллической фазами (подробнее см. [29]). [c.60]

В челюстно-лицевой хирургии в качестве матриц для прорастания тканей используют композиционные полимерные маты, содержащие углеродные и фторуглеродные волокна, а для армирования искусственных хрящей, имеющих гелеобразное строение — коллагеновые фибриллы. [c.314]

Рис. 3-28. Молекула коллагена - это тройная спираль, образованная тремя вытянутыми белковыми цепями Множество сшитых вместе стержнеобразных молекул коллагена образует прочные нерастяжимые коллагеновые фибриллы (вверху), которые обладают прочностью на

При недостатке витамина С нарушается гидроксилирование остатков пролина, что затрудняет формирование коллагеновых фибрилл и волокон. В результате возникает системное поражение соединительной ткани. [c.141]

Большая прочность и другие свойства коллагенов связаны с особенностями строения его молекул — тропоколлагенов. Каждая молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, скрученных в виде трехжильного каната (рис. 91, а). Множество молекул коллагена объединяются в виде параллельных повторяющихся пучков, смещенных друг относительно друга, образуя коллагеновые фибриллы (рис. 91, б). Между отдельными фибриллами имеются поперечные водородные связи, благодаря чему образуются практически не растяжимые волокна (рис. 91, в). С возрастом у человека образуется все больше поперечных связей в коллагеновых во- [c.241]

Строение молекулы коллагена (а), коллагеновых фибрилл (б), коллагеновых волокон соединительной ткани (в) и молекулы эластина (г) [c.242]

II и III - фибриллярные коллагены. Это главные типы коллагенов, встречающихся в соединительных тканях, из них особенно широко распространен тип 1. Носле того как молекулы этих трех типов коллагена переходят из клеток в межклеточное пространство, они организуются в упорядоченные полимеры, называемые коллагеновыми фибриллами. Это тонкие (толщиной 10-300 нм) канатовидные структуры длиной во много микрометров, ясно видимые на электронных микрофотографиях (рис. 14-33). Эти фибриллы часто группируются в более крупные пучки толщиной в несколько микрометров, которые видны уже в обычный микроскоп как коллагеновые волокна. Молекулы коллагена типа IV [c.495]

После того как коллагеновые фибриллы сформировались во внеклеточном пространстве, их прочность сильно возрастает благодаря [c.498]

Рис. 14-36. Схема ступенчатого расположения молекул коллагена (они изображены в виде стрелок) в коллагеновой фибрилле. Молекулы в соседних рядах сдвинуты друг относительно друга на 67 нм, а промежутки между молекулами в продольном ряду составляют 35 нм. При такой величине этого промежутка продольное расположение молекул повторяется через каждые пять рядов, так что, например, молекулы в рядах 1 и 6

Коллагеновые фибриллы имеют разную толщину и по-разному организуются в различных тканях. Например, в коже млекопитающих они расположены наподобие прутьев в плетеных изделиях и поэтому сопротивляются нагрузкам по всем направлениям. В сухожилии они собраны в параллельные пучки, уложенные вдоль главной оси, а в зрелой костной ткани и роговице их расположение напоминает чередующиеся слои в фанере - фибриллы каждого слоя уложены параллельно друг другу почти под прямым углом к фибриллам соседних слоев. Так же организованы они и в коже головастика (рис. 14-39). [c.499]

Рис. 14-40. Схема различных внутриклеточных и внеклеточных событий нри образовании коллагеновой фибриллы. В качестве примера того, как фибриллы могут упорядочение располагаться во внеклеточном пространстве, показана их последующая сборка в большое коллагеновое волокно, видимое в световой микроскоп. Ковалентные сшивки, стабилизирующие внеклеточные агрегаты, не показаны. У человека известно много наследственных заболеваний, при которых нарушается образование коллагеновых фибрилл, что не удивительно при столь большом числе

Организация коллагеновых фибрилл во внеклеточном матриксе приспособлена к потребностям ткани 499 [c.539]

Клетки могут участвовать в организации секретируемых ими коллагеновых фибрилл, изменяя натяжение матрикса 499 [c.539]

Коллагеновые фибриллы образуют продольные зигзагообразные структуры длиной чуть меньше 1 /4 длины тройной спирали. Между концом одной тройной спирали и началом следующей имеется пространство, которое может служить местом отложения кристаллов гидроксилапатита при образовании кости. Диаметр коллагеновых фибрилл колеблется от 10 до 100 нм, и под микроскопом они видны в виде пучков в экстрацеллюлярном матриксе соединительной ткани. [c.347]

Микрофибриллы уложены в тетрагональную решетку, имеющую период 3,8 нм. Они образуют волокнистый элемент коллагена — коллагеновую фибриллу Диаметр этих фибрилл в зрелом возрасте колеблется в пределах 100—500 нм. [c.95]

Коллагеновые фибриллы окружены межфибриллярной матрицей, состоящей в основном из мукополисахаридов и в меньшей мере — из структурных гликопротеинов. Эта структура распространяется в ширину, образуя элементы сухожилия диаметром в несколько сотен микрометров. Элементы сухожилия, соединяясь с упругими волокнами и фибробластами, образуют макроскопическое сухожилие. [c.95]

Коллагеновые фибриллы образуют плоские гофрированные ленты разных размеров (рис. 2.64, б). Эти ленты являются основой макроскопического элемента сухожилия. [c.96]

Дубящий эффект фенолов и фенольных смол обусловлен способностью фенольных гидроксильных групп образовывать сильные водородные связи с иолнпептндными груинамп — такнм образом достигается сшивание коллагеновых мицелл. Полимеризация реак-ционноспособны.ч соединений непосредственно в коже приводит к денатурации коллагеновых фибрилл (после удаления воды) и, таким образом, к необратимым ее изменениям [29]. [c.270]

В процессе биосинтеза коллагена в фибробластах сначала образуется водорастворимый протоколлаген, не содержащий гидроксипролина и гидроксилизина. Обе гидроксиаминокислоты образуются позднее при действии на молекулу белка особой проколлагенгидроксилазы. После спонтанного образования трехспиральной структуры в молекулу через ОН-группы гидроксилизина встраивается углеводный компонент (галактоза, глюкоза). Окончательное формирование коллагеновой фибриллы происходит во внеклеточном пространстве после секреции предшественника. [c.424]

Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

Коллаген представляет собой очень высокую организацию материи на всех ступенях развития своей структуры — от объединения аминокислот в нолипептидные цепи до разнообразнейшего переплетения коллагеновых фибрилл и волокон, которые мы наблюдаем в различных тканях [c.352]

Проявление ранних (до 1 месяца) изменений в легких состоит в общетоксическом, аллергическом действии Б. в поздний период (до 12 месяцев) — гиалиноз коллагеновых фибрилл, прогрессирование склероза легких с образованием коллагеновых волокон, тяжелые деструктивные изменения паренхимы с нарушением в легких воздухообмена, развитие гипоксии и ги-поксемин. В легких в ранней стадии увеличивается содержание коллагеновых белков, о чем свидетельствует прирост окси-иролина, затем оно снижается, а к 9—13 месяцам опять резко возрастает. [c.93]

Рис. 7-12. Электронная микрофотография коллагеновых фибрилл соединительной ткани. Обратите внимание на пери одичность поперечных полос в фибриллах. В коллагенах многих тканей эти полосы повторяются примерно через каждые 64 нм.

Рис. 14-33. Электронная микрофотография части фибробласта, окруженного коллагеновыми фибриллами, в соединительной ткани Сильно развитый гранулярный эндонлазматический ретикулум фибробласта отражает снособность клетки к активному синтезу и секреции

После секреции пропептиды молекул нроколлагена типов 1. 11 и 111 разрушаются специфическими ферментами уже вне клетки, и проколлаген превращается в коллаген (называемый также тропоколлагеном . Образовавшиеся молекулы коллагена толщиной 1,5 нм объединяются во внеклеточном пространстве в значительно более крупные коллагеновые фибриллы (толщиной 10-300 нм). Фибриллы образуются частично за [c.497]

Рис. 14-38. Внутримолекулярные и межмолекулярные сшивки между модифицированными боковыми цепями лизина в коллагеновой фибрилле. Сшивки образуются в несколько этапов. Вначале некоторые остатки лизина и гидрокеилизина дезаминируются внеклеточным ферментом лизилоксидазой, и здесь появляются альдегидные группы, обладающие высокой реакционной способностью. Затем эти группы самопроизвольно реагируют с образованием ковалентных связей друг с другом или с другими остатками лизина или гидрокеилизина, так что в сшивке может участвовать более двух аминокислотных боковых цепей. Некоторые из образуемых связей относительно нестабильны и в конце концов модифицируются, превращаясь в разнообразные более стабильные сшивки. Обратите внимание, что большинство сшивок образуется межд>

Рис. 14-48. Базальная мембрана роговицы куриного эмбриона. Микрофотография, нолученная с помощью сканирующего электронного микроскопа. Часть эпителиальных клеток (Эп) была удалена, чтобы показать верхнюю поверхность базальной мембраны (БМ). Обратите внимание, что с нижней поверхностью мембраны взаимодействует густая сеть коллагеновых фибрилл (К). Макромолекулы базальной мембраны синтезируются лежащими на ней эпителиальными клетками. (С любезного разрешения Robert Trelstad )

Б. Роль в гомеостазе. Основная биологическая роль кальцитриола — это стимуляция всасывания кальция и фосфата в кишечнике. Кальцитриол — единственный гормон, способствующий транспорту кальция против концентрационного градиента, существующего на мембране клеток кишечника. Поскольку продукция кальцитриола очень строго регулируется (рис. 47.4), очевидно, что существует тонкий механизм, поддерживающий уровень Са + во ВЖ, несмотря на значительные колебания в содержании кальция в пище. Этот механизм поддерживает такие концентрации кальция и фосфата, которые необходимы для образования кристаллов гидроксиапатита, откладывающихся в коллагеновых фибриллах кости. При недостаточности витамина [c.199]

После завершения этого внутриклеточного процессинга молекулы гликозилированного проколлагена продвигаются к наружной поверхности клетки через комплекс Гольджи. Внеклеточные аминопро-теаза и карбоксипротеаза проколлагена удаляют соответственно аминоконцевой и карбоксиконцевой пропептиды. Вновь образованные молекулы коллагена содержат примерно 1000 аминокислот на цепь и спонтанно собираются в коллагеновые фибриллы, неотличимые от зрелых фибрилл, присутствующих в тканях. [c.349]

Наружная эластическая мембрана состоит из продольно ориентированных толстых эластиновых волокон и спирально расположенных пучков коллагеновых фибрилл. Сеть поперечных коллагеновых волокон создает из них единую структуру. Наружная оболочка образована соединительной тканью. В ее [c.50]

Сухожилие является частью поперечно-полосатой мышцы, посредством которой она прикрепляется к кости или другим анатомическим образованиям. Оно представляет собой многокомпозиционный материал, состоящий из коллагеновых фибрилл. [c.94]

Рис. 12-41. Электронная микрофотография части фибробласта, окруженного коллагеновыми фибриллами, в соединительной ткани. Сильно развитый гранулярный эндоплазматический ретикулум (ЭР) фибробласта отражает способность этой клетки к интенсивному синтезу и секреции коллагена и других макромолекул внеклеточного матрикса. (С любезного разрешения Russell Ross.)

Справочник химика 21

Химия и химическая технология