Кератин шерсти аминокислотный свойства

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

В белках мозга находится также нейрокератин, напоминающий по своим свойствам (плохая растворимость и устойчивость к протеолитическим ферментам) кератины других тканей (стр. 53). Он отличается от типичных кератинов (кожа, шерсть и т. д.) по своему аминокислотному составу например, аргинина в нем содержится примерно в 2 раза меньше. Йейрокератин находится почти исключительно в белом веществе и нервных волокнах. Он представляет собой белок, образующий вместе с липоидами оболочку нервного волокна. Среди белков мозга найдены также кол л а -ген и эластин. [c.402]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология