Яичный альбумин гетерогенность

Анионитовые мембраны на основе коллодиевых матриц были получены Абрамсом и Солнером [А2] двумя методами. Первый метод состоял в предварительной активации, при которой колло-диевая пленка окислялась, а затем погружалась в водный раствор сульфата протамина. Второй метод заключался в непосредственной адсорбции протеина из изоэлектрического раствора протамина. Мембраны Абрамса и Солнера имели явные преимущества перед мембранами, использовавшимися в более ранних работах для биологических целей. В этих мембранах такие электроположительные материалы, как окислы алюминия, циркония или тория, вводились в коллодиевые растворы, которые затем отливались и образовывали мембраны гетерогенного типа [Р14]. Про-таминоколлодиевые мембраны обнаруживают несомненные преимущества перед ранее получавшимися Лобом IL12] электроположительными мембранами, в которых применялись желатин, яичный альбумин, казеин и оксигемоглобин. [c.127]

Постепенное дефосфорилирование яичного альбумина было подтверждено электрофоретическим выделением дифосфояичного альбумина Ль частичным дефосфорилированием яичного альбумина фосфатазой предстательной железы, в результате которого образуется монофосфорное производное Л2, и полным дефосфорилированием производного Л2 кишечной фосфатазой с образованием альбумина Лз, не содержащего фосфора [150в]. За исключением содержания фосфора и характера подвижности, все три белка А, Л2 и Л3 обладают сходными свойствами. Как и в случае превращения яичного альбумина в плакальбумин, изменение подвижности, которым сопровождается процесс дефос-форилирования, можно использовать для оценки изменения суммарного заряда белков. Эти результаты показывают, что в удалении каждого из атомов фосфора принимают участие два способных ионизироваться атома водорода. Установление взаимосвязи между тремя формами яичного альбумина помогает объяснить электрофоретическую гетерогенность свежеприготовленных растворов этого белка и изменения, наблюдающиеся при старении. [c.335]

Таким образом, число сульфгидрильных и дисульфидных групп в яичном альбумине точно не известно. Вероятно, присутствует 4 или 5 сульфгидрильных и 1 или 2 дисульфидпые группы. Разные результаты, которые были получены отдельными группами исследователей, по-видимому, могли быть обусловлены тем фактом, что существуют две формы нативного яичного альбумина, отличающиеся по скорости денатурации нагреванием при pH 3 и по некоторым другим показателям. Труднее денатурирующаяся форма образуется в белке яйца из более легко денатурирующейся формы по мере старения яйца [45—47]. Другая возможная причина несовпадения результатов заключается в гетерогенности белка, которая проявляется при электрофорезе на крахмальном геле [48]. Этим методом можно обнаружить до шести фракций точное число и подвижность различных фракций альбумина, по-видимо-му, генетически детерминированы. Причина этой гетерогенности, помимо того, что она обусловлена различным содержанием фосфора (раздел 7), в настоящее время неизвестна. [c.12]

Кристаллический куриный яичный альбумин обнаруживает гетерогенность при некоторых велпчиных pH при проведении свободного электрофореза. Электрофореграмма альбумина в этом случае более проста, чем электро-фореграмма, полученная при электрофорезе на крахмальном геле [48]. Электрофореграммы, полученные с помощью шлиреновской оптической системы при свободном электрофорезе при pH от 4,2 до 9,5 I = 0,1), показывают, что в альбумине присутствуют два компонента в соотношении примерно 3 1. Большая часть более подвижна и названа компонентом А , меньшая фракция названа компонентом Аг [84]. Эти фракции легко разделяются хроматографией па катионообменниках [85]. [c.15]

Особый интерес представляет последняя работа М. Б. Смита, в которой показано, что по мере старения яичного белка первоначальный яичный альбумин медленно превращается во вторую форму, раствор которой труднее денатурируется нагреванием при pH 3. При измерении скорости денатурации [46] были получены косвенные доказательства взаимопревращения дисульфидных и сульфгидрильных групп. Лаш недавно показал, что яичный альбумин гетерогенен и что эта гетерогенность может быть результатом мутации, которая вызывает замещение одной аминокислоты другой [48]. Однако гетерогенность, о которой сообщил Лаш, монсет быть связана с гетерогенностью углеводной компоненты белка, что наблюдал Куннипгам. Несомненно, многие особенности этого белка требуют дальнейшего исследования. [c.21]

Рядом исследователей было показано, что растворы различных высоко-нолимеров являются истинными и подчиняются закону гетерогенного равновесия — правилу фаз Гиббса. Эти данные были получены для растворов яичного и сывороточного альбумина [1], длятаннина [21, мыл [3], н<елатины [4] и глобулина [5], а в последнее время — для растворов ацетилцеллюлозы [c.246]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология