Альбумин сывороточный образование

Как видно из изложенного, в этих клинических методах использовано свойство альбумина препятствовать образованию осадка или мути. Это свойство присуще только альбуминам, но не глобулинам. Защитное действие альбумина обусловлено наличием на поверхности его молекул большого числа отрицательно заряженных групп, а также способностью альбумина легко соединяться с анионами (см. стр. 221). Молекулы сывороточного альбумина, изоэлектрическая точка которого лежит примерно при pH 4,7, имеют при pH 7,0 большой избыток отрицательно заряженных групп. Число ионных групп в молекуле глобулина при этом значении pH гораздо меньше, так как изоэлектрическая точка этого белка лежит примерно при pH 6,0. [c.180]

При высоких концентрациях полимеров скорость образования адсорбционного слоя несколько увеличивается. С этими результатами хорошо согласуются литературные данные, по которым минимальное значение межфазного поверхностного натяжения водных растворов белков и полимеров на границе с предельным углеводородом достигается в течение нескольких часов [149 . Однако следует отметить, что равновесное значение поверхностного натяжения, измеренное методом висящей капли, устанавливается раньте достижения предельного значения межфазной прочности. Например, для сывороточного альбумина, яичного альбумина и лизоцима равновесное значение поверхностного натяжения достигалось примерно через 30 жик, а предельное значение прочности— через 2—3 час. Это указывает на то, что метод определения Ps более чувствителен к изменениям, происходящим в межфазных слоях, чем метод измерения поверхностного натяжения. [c.213]

Реологические характеристики слоев глобулярных белков сывороточного альбумина и лизоцима, вычисленные по измерениям деформаций во времени, приведены в табл. 20 и на рис. 54. При повышении температуры от 20 до 60 С происходит нарастание всех характеристик структуры слоя. С помощью седимента-ционного анализа и электрофореза в растворах ЧСА, подвергнутых нагреванию, обнаружено было три компонента — нативные молекулы, денатурированные молекулы и агрегаты последних. При нагревании в течение некоторого времени устанавливается равновесие между этими компонентами, зависящее от температуры [165]. Образование межфазного слоя ЧСА на границе раздела жидких фаз при повышенных температурах (30—40° С) приводило к усилению твердообразных свойств слоя, о чем свидетельствуют значения модулей эластических деформаций, вязкость эластичности и периоды упругого последействия. [c.232]

Образование антител стимулируется не только полисахаридом О-специфической боковой цепи и полисахаридом базального ядра, но также и липидом А, находящимся в комплексе, например, с сывороточным альбумином. Антитела к липиду А содержатся в крови не- [c.376]

Как мы уже видели, облучение белков вызывает изменения их молекулярного веса. Фибриноген [58,70] при облучении образует небольшие фрагменты и большие агрегаты. Растворы сывороточного альбумина быка [61—63] образуют большие агрегаты без образования мелких фрагментов, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге. Облучение 0,07%-ного водного раствора рентгеновскими лучами дозой 75 000 р при 25° вызывает преципитацию белка. Однако при 0 преципитации не происходит [62]. Выпадение белка можно замедлить или устранить повышением концентрации белка или добавлением солей. Это явление сходно с тепловой денатурацией. [c.227]

Действительно, белки отличаются строгой видовой и даже тканевой специфичностью. Сывороточные альбумины и глобулины лошади, например, будучи введены непосредственно в кровь человека, ведут себя как чужеродный белок, вызывающий образование специфических антител. [c.311]

В отличие от карбоксипептидазы большая часть природных белков не содержит ионов металла в активном центре. Ионы металлов часто образуют с белками обратимые комплексы. Бычий сывороточный альбумин (БСА) связывает до 20 ионов переходных металлов на молекулу. В соответствии с данными фиг. 78 можно ожидать, что при физиологических pH происходит связывание с имидазолом или карбоксильными группами, расположенными благоприятно для образования комплексов, что, по-видимому, и имеет место в данном случае. Однако из фиг. 78 следует также, что единственная сульфгидрильная группа в БСА должна быть местом преимущественного связывания металла. Так, каждый третий ион меди, приходящийся на молекулу БСА, по-видимому, связывается с сульфгидрильной группой. На высокую специфичность связывания с ионами металлов указывает также возможность получения для целей рентгеноструктурного-анализа производных гемоглобина и миоглобина, содержащих тяжелые атомы. [c.414]

Макромолекула сывороточного альбумина имеет почти в 5 раз больший вес, чем макромолекула рибонуклеазы. В его макромолекулу входит 130 гидрофобных боковых цепей, имеющих размер СдН -группы или большие размеры (в то время как у рибонуклеазы всего 16 гидрофобных групп), и может возникать в 5 раз большее число водородных связей. Если бы способность белка к образованию внутренних связей использовалась настолько же эффективно, как в случае рибонуклеазы (а как мы видели, эта способность недостаточно полно реализуется и в случае рибонуклеазы), можно было бы ожидать, что перед разворачиванием макроиона белка значение достигнет величины 65 ООО кал/моль или более. Следовательно, тот факт, что разворачивание происходит, когда составляет всего 10—20% от этой величины, ука- [c.586]

Разные денатурирующие агенты вызывают различное изменение конформации. Один и тот же белок может вступать в различные реакции денатурации. Например, как было показано в разделе 28, в кислом растворе сывороточный альбумин денатурирует, т. е. принимает более рыхлую конформацию. Денатурация сывороточного альбумина происходит также под действием теп-ла 2, приводя к получению продукта, нерастворимого в определенных стандартных условиях, при которых нативный продукт растворим. (Вопрос о том, является ли конформация макромолекул на начальных стадиях процесса более развернутой, не исследовался.) Было показано, что скорость термической денатурации уменьшается в тех условиях, когда скорость кислотной увеличивается, т. е., очевидно, кислотная денатурация приводит к образованию продукта, отличного от продукта термической денатурации. [c.704]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

В качестве примера применения уравнения (29-38) можно привести график зависимости 2,303 Я дрН1д 1Т)]т от г для случая диссоциации молекул бычьего сывороточного альбумина с образованием иона водорода (рис. [c.619]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Для количественного определения может быть использована биурето-вая реакция, хотя в случае пептидов также наблюдается положительный результат. Реакция основана на образовании фиолетового медного комплекса, интенсивность окраски которого (540 — 560 нм) может быть измерена колориметрически. Гораздо более высокую чувствительность имеет метод Лаури [62], в котором при участии остатков Тгр, Туг и Су8 образуется комплекс белка с фосфомолибденовой кислотой и медью. Это наиболее часто применяемый колориметрический метод определения малых количеств белка. Образующийся голубой комплекс (максимум абсорбции при 750 нм) достаточно устойчив для количественного определения. В качестве стандартного белка служит сывороточный альбумин. Предел обнаруживания 5 — 10 мкг/мгл раствора. Определению по методу Лаури мешают трис- [c.355]

Многими исследователями показано, что изменение температуры не сильно влияет на связывание дифильных молекул белками [143, 173—178]. В работе [175] указывается, что температурный коэффициент связывания каприлата натрия сывороточным альбумином равен нулю. Значения, полученные для теплот связывания сывороточным альбумином ионов ароматических сульфатов натрия и алкилсульфатов натрия [176], во всех случаях также очень малы. Так как AF и А/7 малы, то сродство альбумина к этил1 ионам, объясняется в первую очередь положительными изменениями энтропии. По представлению Клотца [177], увеличение энтропии при образовании комплекса между двумя отдельными частицами указывает на то, что растворитель играет главную роль в этом процессе. [c.34]

Рассмотрим влияние электрических зарядов на кинетику образования и прочность адсорбционных слоев яичного и сывороточного альбуминов и казеина на границах с воздухом и с маслом. В кислых и щелочных областях от изоэлектрической точки наблюдалось замедление нарастания прочности межфазных адсорбционных слоев. В этом сказывается большое влияние зарядов на процесс адсорбции и на взаимодействие отдельных молекул друг с другом. Нарастание прочности адсорбционных слоев япчпого альбумина на границе с воздухом показано на рис. 33 при разных [c.208]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

При облучении замороженных водных растворов сывороточного альбумина и гемоглобина при —180° Сведберг и Брохэлт [56, 57] не обнаружили ни расщепления белковых молекул, нн других изменений седиментационных свойств. Молекулы исследованных белков не имеют особой слабой точки, которая могла бы быть повреждена прямым действием с образованием заметных изменений при малых дозах. Александер и Чарлзби [55] показали, что сывороточный альбумин в сухом состоянии подвержен изменениям в результате прямого действия при облучении очень высокими дозами. Кениг и Перрингс [58] нашли, что рентгеновские лучи вызывают расщепление фибриногена с образованием как самых мелких фрагментов, так и больших агрегатов, в том числе нерастворимых. [c.224]

Реакции разрыва и сшивания и обусловленные ими изменения размеров и формы молекул отражаются на физических свойствах растворов облученных белков. При агрегации фибриногена [58, 70] и сывороточного альбумина быка [62, 63] обычно цроисходит увеличение вязкости растворов. Вязкость растворов овальбумина возрастает, если облучение проводится при изо-электрической точке или при низких pH, но уменьшается при высоких pH [75]. Мы видели, что уменьшение вязкости может сопутствовать увеличению молекулярного веса при образовании разветвленных структур поэтому результаты, полученные при высоких pH, не обязательно отражают деградацию. [c.228]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

С помощью гель-хроматографии уже давно уда лось установить наличие ассоциатов в некоторых белковых препаратах. Педерсен [96] на сефадексе G-150 выделил и охарактеризовал чистый димер из старых препаратов сывороточного альбумина. Компоненты, выходящие с колонки еще раньше, представляли собой тример и тетрамер сывороточного альбумина (см. [163]). После того как чистую рибонуклеазу А в 50%-ной уксусной кислоте лиофилизировали, а затем фракционировали на сефадексе G-75, в элюате было обнаружено несколько активных фракций. Главный пик соответствует исходному мономеру белка, тогда как остальные компоненты, судя по объемам выхода, являются ассоциатами [97]. Очевидно, аналогичное явление образования димера и других полимеров обна> ружили Зигель и Монти [98] при исследовании уре-азы. Хроматографией на сефадексе G-200 им удалось из кристаллического фермента (Sigma, тип С 1) выделить несколько более быстро движущихся фракций. На основании объемов выхода для них с помощью уравнения Эккерса [59] был вычислен радиус по Стоксу это дало возможность определить молекулярный вес. Таким образом был установлен чрезвычайно интересный факт из препарата, помимо уреазы (мол. вес 483 000), удалось выделить ее димер и тример. По-видимому, в свободном объеме элюировались также продукты еще более высокой степени агрегации. [c.175]

Циклодекстрины представляют собой теоретически важную группу веш,еств, образуюш,их твердые соединения включения, которые имеют каналы диаметром 9—10 А, устойчивых и в отсутствие включенных молекул. Эти вещества и, в частности, их необычное поведение в растворе будут кратко рассмотрены в разделе VI. Эти аддукто-образующие вещества, а также родственные им крахмалы, целлюлоза и различные углеводы были изучены Крамером [22]. Наряду с другими комплексообразователями эти вещества подробно рассмотрены в главе девятой. Некоторые белки и азотсодержащие полимеры также способны образовывать слоевые структуры с водородными связями и спиральные решетки, идеально приспособленные к формированию соединений включения. Крамер [22] сделал обзор свойств белковых соединений включения, таких, как слоевые, образованных лошадиным гемоглобином и сывороточными альбуминами. К этой группе соединений включения можно отнести и комплексные антитела и антигены белков крови [22, 27] и некоторые нуклеиновые кислоты. [c.495]

Обработка карбоновых кислот диазосоединениями является обычным методом получения сложных эфиров. При действии диазометана [148] в 85%-ном этаноле происходит частичное метилирование карбоксилов -лактоглобина, а диазоацетамид и метилдиазоацетат [149] этерифицируют карбоксилы сывороточного альбумина человека. Недавно для этих целей стали использовать диазоацетоглицинамид [150—152]. В этом случае при кислотном гидролизе образующегося сложного эфира получают свободный глицин, по избытку которого судят о степени модификации. В рибонуклеазе таким путем не удается модифицировать Asp 14, Asp 38 и Asp 83, вероятно вследствие образования водородных связей с остатками тирозина. [c.365]

Предложено много гипотез, касающихся роли ионов металла в ферментативных реакциях. Не рассматривая эти гипотезы подробно, отметим основные общие положения 1) металл способствует связыванию субстрата с ферментом и входит в состав активного центра 2) комплекс металла с субстратом является фактически активированным субстратом и 3) образование комплекса между металлом и функциональными группами белка способствует поддержанию третичной структуры белка в конформации, необходимой для выполнения каталитической функции. Клотц [187], основываясь на данных об участии ионов металлов в связывании ииркдпн-2-азо-л-диметиланилина сывороточным альбумином быка, предположил, что для пептидаз, требующих наличия нона Мп(П) — слабого комплексообразователя, роль иона металла состоит не в связывании субстрата в основном состоянии. Он полагал, что один из возможных механизмов катализа включает стабилизацию промежуточного тетраэдрического соединения по следующему механизму [c.125]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Белки. Спектры ЭПР у-облученных при 77° К бе.чков зависят от аминокислотного состава макромолекул. Так, в желатине, гемоглобине, проколлагене, протамине, в составе которых нет серусодержащих аминокислотных остатков, зарегистрированы симметричные многокомпонентные спектры с g = =2,0036. В спектрах фиброина шелка, пол и-у-метил- -гл утамата, поли-у- бен-зил- -глутамата, пепсина, миозина есть синглеты с g = 2,006 -ь 2,008. Белки,. имеющие в составе большое количество серусодержащих аминокислотных остатков (рибонуклеаза, трипсин, яичный и сывороточный альбумин, лизоцим), дают асимметричный спектр с неразрешенной структурой [193—196]. Исчезающие при действии света парамагнитные центры можно отнести к захваченным зарядам [196]. Кроме того, предпо.чагают образование радикалов [c.308]

Компактная конформация сывороточного альбумина несколько более устойчива в щелочной области относительно изоэлектрической точки, чем в кислой. Прежде чем молекула развернется, ее заряд в растворе с ионной силой 0,05 может достигнуть —40. Согласно уравнению (26-30), этот случай соответствует величине lFg,=32 ООО кал/моль. Причина большей устойчивости по отношению к действию отрицательных зарядов неизвестна. Возможно это артефакт, являющийся результатом применения уравнения (26-30) для вычисления Wf,. Может быть заряды расположены так, что W быстрее возрастает с ростом заряда в кислой области, чем в щелочной. Другая возможность заключается в том, что процесс разворачивания первоначально связан не со всей макромолекулой, а только с ее частью. В этом случае разворачивание начнется, когда любой такой части цепи превысит энергию внутренних связей, и тогда нет никакой необходимости связывать процесс с величиной 17е1 целой макромолекулы. Наконец, следует иметь в виду, что сама энергия связей, обусловливающих устойчивость компактной структуры, может зависеть от pH. Это будет справедливо, например, если заметный вклад в величину свободной энергии компактной структуры дают водородные связи, в образовании которых принимают участие способные к диссоциации боковые группы. [c.587]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Для зонного электрофореза ацетатцеллюлозную мембрану (САМ) первым использовал Кон [51]. По мнению Кона, преимущества этого носителя — его однородность и строго определенная пористость. САМ содержит пренебрежимо малое число ОН-групп, загрязненность органическими и неорганическими примесями также весьма мала. В тех случаях, когда сильная сорбция может приводить к образованию на бумаге полосок сзади зон (как, например, при электрофорезе биополимеров) важным преимуществом становится пониженная сорбционная активность САМ. В отличие от бумаги САМ позволяет получить хорошее разделение агфракции сывороточного альбумина, а также инсулина, фибриногена, гистонов, лизоцимов, глико- и липопротеинов и нуклеиновых кислот. После электрофореза меченых соединений остаточная радиоактивность между зонами и стартом исключительно мала. Обесцвечивание фона, если обнаружение проводится путем окрашивания и последующего обесцвечивания, происходит достаточно быстро. [c.293]

С того времени как Дуррум [18] предложил электрофорез белков на бумаге, описано большое число примеров разделения сывороточных белков, ферментов и других растворимых белков. В настоящее время бумага в качестве электрофоретического носителя для разделения белков вытеснена, например ацетатом целлюлозы. Тем не менее бумага все еще используется, поскольку это дешевый, удобный в обращении материал, который легко хранить. Недостатком бумаги является ее сродство к белкам, например к сывороточному альбумину и гликопротеинам, сорбция которых в процессе разделения приводит к образованию удлиненных пятен. [c.341]

Структурообразование в мвжфазном слое связано с конформацион-ннми изменениями макромолекул при адсорбции, сопровождающимися уменвиением растворимости белка в связи с денатурацией (сывороточный альбумин, лизоцим), либо в связи с процессом ренатурации - образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). В результате больного числа межмолекулярных связей на межфазной границе возникают агрегаты макромолекул, т.е. частицы новой лиофильной фазы. Накопление и сращивание частиц новой лиофильной фазы с образованием контактов (водородные или гидрофобные связи) мехду вини и приводит к появлению двухмерной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.201]

На рис, 2 показана зависимость прочности межфа.зных слоев для растворов сывороточного альбумина человека (ЧСА) на границе с бензолом. Из рис. 2, на котором представлены также данные изменения абсолютной величины зарядов, поверхностного натяжения, вязкости, удельного оптического вращения в водных растворах ЧСА от pH, видно, что изменение межфазной прочности лучше всего коррелирует с изменением зарядов на макромолекулах. Большая плотность зарядов на макромолекулах уменьшает адсорбцию и не способствует образованию межмолекулярных связей, хотя по данным изменения вязкости и удельного оптического вращения степень развертывания макромолекул возрастает. [c.49]

Переход от одного типа ионообменных смол к другому или же изменение структуры ионита неизбежно влечет за собой и изменение особенностей в межмолекулярном взаимодействии белков с сорбентами в связи с возможностью участия различных функциональных групп в образовании комплекса сорбент—сорбат. В связи с этим следует отметить, что наиболее удачными смолами, позволяющими оценивать кулоновское межмолекулярное взаимодействие с участием цвиттерионов, являются сульфосмолы, для которых константа обмена ионов водорода и натрия близка к единице. Именно на этих смолах сопоставление емкости сорбции на водородных и натриевых формах дает более строгую информацию об электрических особенностях строения белков. В случае карбоксильных смол очень большую роль цри сорбции белков играет и дополнительное, некулоновское взаимодействие. Доказательством важной роли кулоновского взаимодействия при сорбции белков сульфосмолами и наличия явления электростатического отталкивания, наблюдаемого при этом па натриевых формах смол, служит изучение экранирования зарядов белковых молекул в сорбционных опытах. Приведенные на рис. 1 кривые показывают, что повышение ионной силы раствора вызывает усиление сорбируемости сульфосмолой СБС в натриевой форме не только сывороточного альбумина, углобулина, но и инсулина. Емкость сорбции белков на той же смоле может быть увеличена и при переходе от водного к водно-ацетоновому раствору в результате уменьшения степени ионизации карбоксильных групп (табл. 4). [c.195]

Смотреть страницы где упоминается термин Альбумин сывороточный образование: [c.367] [c.231] [c.148] [c.231] [c.213] [c.216] [c.315] [c.226] [c.386] [c.429] [c.219] [c.554] [c.157] [c.364] [c.373] [c.270] [c.633] [c.196] [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология