Старение яичного альбумина

Старение растворов яичного альбумина I [c.92]

Старение растворов яичного альбумина. . ....... [c.675]

Исследователей, изучавших поверхностные свойства белков, всегда интересовало поведение молекул белка при различных pH среды. Однако имеющиеся в литературе данные весьма противоречивы. При изучении поверхностного натяжения белковых растворов Булл и Нейрат [142] обнаружили минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрическом состоянии и существование максимальных значений в кислой и щелочной областях. ГаузериСвирингеп [143], изучая поверхпостпое патяжеппе 0,005%-ного водного раствора яичного альбумина на границе с воздухом, нашли минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрической точке и увеличение поверхностного натяжения при отклонениях от нее. После старения слоя эти закономерности становятся более четко выраженными. [c.208]

Прежде всего, время, необходимое для достижения равновесия для многих веществ, очень велико, и действительно, сомнительно, чтобы кому-либо удалось наблюдать истинное равновесное натяжение. Гаузер и Свиринген из)гчали старение поверхности раствора яичного альбумина их результаты показали, что конечное поверхностное натяжение достигается чрезвычайно медленно. На рис. 45 дано изменение поверхностного натяжения растворов яичного альбумина в 1/150-н. уксуснокислом натриевом буфере при pH == 4,9. [c.235]

Самый лучший способ длительного хранения белковых растворов состоит поэтому в том, чтобы хранить их в замороженном состоянии, примерно при —10°. Так как при этой температуре бактерии не могут размножаться, то стерилизация раствора становится излишней. В лаборатории автора растворы антител и ферментов хранятся в замороженном состоянии в течение многих месяцев, а некоторые — в течение многих лет без какой-либо заметной потери биологической активности. Однако из этого общего правила имеются исключения например, некоторые из испытанных растворов антител теряли свою активность прн повторном оттаивании и замораживании, несмотря на то, что температура никогда не поднималась выше 0° [4]. Липопро-теины также денатурируются при замораживании и оттаивании [2]. Наоборот, при замораживании и последующем оттаивании зимазы наблюдается увеличение ее активности, обусловленное, по всей вероятности, дезагрегацией частичек фермента в растворе [5]. С другой стороны, было найдено, что растворы яичного альбумина при старении мутнели в результате агрегации молекул альбумина, тогда как способность белка к кристаллизации при старении не изменялась [6]. [c.9]

Действительно, было обнаружено, что при действии Вас. зиЬаНз на яичный альбумин форма кристаллов, электрофоретические свойства и молекулярный вес этого белка значительно изменяются [26]. Было установлено, что при этом от яичного альбумина отщепляется небольшое количество азотистых веществ, в результате чего получается новый, родственный исходному белок, так называемый плакальбумин. Аналогичные изменения в свойствах альбумина наблюдаются и при старении его раствора [27]. [c.16]

Постепенное дефосфорилирование яичного альбумина было подтверждено электрофоретическим выделением дифосфояичного альбумина Ль частичным дефосфорилированием яичного альбумина фосфатазой предстательной железы, в результате которого образуется монофосфорное производное Л2, и полным дефосфорилированием производного Л2 кишечной фосфатазой с образованием альбумина Лз, не содержащего фосфора [150в]. За исключением содержания фосфора и характера подвижности, все три белка А, Л2 и Л3 обладают сходными свойствами. Как и в случае превращения яичного альбумина в плакальбумин, изменение подвижности, которым сопровождается процесс дефос-форилирования, можно использовать для оценки изменения суммарного заряда белков. Эти результаты показывают, что в удалении каждого из атомов фосфора принимают участие два способных ионизироваться атома водорода. Установление взаимосвязи между тремя формами яичного альбумина помогает объяснить электрофоретическую гетерогенность свежеприготовленных растворов этого белка и изменения, наблюдающиеся при старении. [c.335]

Таким образом, число сульфгидрильных и дисульфидных групп в яичном альбумине точно не известно. Вероятно, присутствует 4 или 5 сульфгидрильных и 1 или 2 дисульфидпые группы. Разные результаты, которые были получены отдельными группами исследователей, по-видимому, могли быть обусловлены тем фактом, что существуют две формы нативного яичного альбумина, отличающиеся по скорости денатурации нагреванием при pH 3 и по некоторым другим показателям. Труднее денатурирующаяся форма образуется в белке яйца из более легко денатурирующейся формы по мере старения яйца [45—47]. Другая возможная причина несовпадения результатов заключается в гетерогенности белка, которая проявляется при электрофорезе на крахмальном геле [48]. Этим методом можно обнаружить до шести фракций точное число и подвижность различных фракций альбумина, по-видимо-му, генетически детерминированы. Причина этой гетерогенности, помимо того, что она обусловлена различным содержанием фосфора (раздел 7), в настоящее время неизвестна. [c.12]

Особый интерес представляет последняя работа М. Б. Смита, в которой показано, что по мере старения яичного белка первоначальный яичный альбумин медленно превращается во вторую форму, раствор которой труднее денатурируется нагреванием при pH 3. При измерении скорости денатурации [46] были получены косвенные доказательства взаимопревращения дисульфидных и сульфгидрильных групп. Лаш недавно показал, что яичный альбумин гетерогенен и что эта гетерогенность может быть результатом мутации, которая вызывает замещение одной аминокислоты другой [48]. Однако гетерогенность, о которой сообщил Лаш, монсет быть связана с гетерогенностью углеводной компоненты белка, что наблюдал Куннипгам. Несомненно, многие особенности этого белка требуют дальнейшего исследования. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология