Альбумин яичный форма молекул

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

Для растворов белков вопрос осложняется электростатическим взаимодействием между молекулами и их влиянием на молекулы воды. Вязкость белковых растворов поэтому зависит от pH. Повышение кислотности вызывает увеличение объема молекул сывороточного альбумина и у-глобулина человека, в то время, как инсулин, Р-лактоглобулин, трипсин, химотрипсин рибонуклеаза, яичный альбумин и другие белки не изменяют при этом своих размеров (Ж. Янг и Ж. Фостер). Таким образом, путем измерения одной вязкости нельзя определить молекулярный вес белков. Однако, комбинируя измерение вязкости с другими методами, можно определять размеры и форму белковых молекул. Так, Полсон показал, что величина D Ai[t)] является величиной постоянной для белковых молекул. Здесь D — коэффициент диффузии. [c.173]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

У молекул большинства изученных глобулярных белков длина малой оси эллипсоида колеблется между 20 и 60, а длина большой оси — между 40 и 200 ангстремами (1 ангстрем= 1/100 ООО ООО см и обозначается А). Отношение большой оси эллипсоида к малой у молекул яичного альбумина, например, приближается к 3, у альбумина и глобулина молока и гемоглобина (лошади) — около 4,5, у глобулина сыворотки крови — около 7,5, у таких же глобулярных белков, как глютелины (белки злаков), — около 11, а у зеина (белок кукурузы) — даже около 20. Следовательно, частицы этих белков имеют скорее веретенообразную, чем округлую форму. Таким образом, объединение названных белков по форме их частиц в общую группу глобулярных белков условно. [c.45]

На самом деле из табл. 11 видно, что при указанных условиях для ряда белков значения ВМ лежат в пределах, отличающихся от теоретического значения 3,0 примерно лишь в 2 раза. Это обстоятельство следует рассматривать как очень хорошее доказательство того, что форма молекул в действительности близка к сферической. Вероятно, не имеет смысла делать предположения относительно возможных причин отклонения наблюдаемых величин ВМ от 3,0 (низкие значения, наблюдаемые для яичного альбумина и бычьего сывороточного альбумина, могут быть обусловлены межмолекулярным притяжением, о чем шла речь в разделе 12д), поскольку точность экспериментальных измерений низка. Равенство ВМ = > означает, что величина П/сг при концентрации белка 0,01 г мл отличается от величины, полученной путем экстраполяции, на 3%, что не намного больше ошибки опыта поэтому на практике значения В получают, проводя опыты при концентрации белка от 0,05 г мл и выше. Это высокие кон- [c.274]

При денатурации некоторых белков происходит не только изменение формы молекулы, но и диссоциация ее на более мелкие единицы. Изучение седиментационных характеристик и диффузии белков показало, что многие из них диссоциируют в 6— 8 М растворах мочевины и при образовании мономолекулярных пленок. Так, миоген и гемоглобин распадаются на две субъединицы, а глобулины семян и эдестин — на шесть. Этими же методами было показано, что многие белки при нагревании подвергаются агрегации (например, яичный альбумин и р-лактоглобулин). Таким образом, при денатурации могут осуществляться различные процессы (изменение формы, диссоциация и агрегация молекул). При этом характер денатурационных изменений будет зависеть не только от природы белка, но и от способа воздействия на него. Так, если яичный альбумин при обработке [c.190]

Другая, очень общая классификация белков основана на форме их молекул. Различают две группы белков — фибриллярные и глобулярные (или корпускулярные). Фибриллярные белки нерастворимы в воде, их молекулы вытянуты в виде нитей, например фиброин шелка, кератин волос. Они служат строительным материалом для различных тканей животных. У глобулярных белков молекула скручена в клубок, глобулу. Глобулярные белки растворимы в воде. К ним относятся альбумин яичного белка, белки плазмы, казеин. [c.286]

Ранее уже отмечалось, что белковые молекулы перемешаются в электрическом поле (при любом pH, кроме изоэлектрической точки). Методы, основанные на этом свойстве белковых молекул, широко используются прн изучении смесей белков. По кривой титрования белка можно составить представление о суммарном электрическом заряде молекулы при любом pH. Так как скорость перемещения молекулы в электрическом поле в значительной степени определяется ее суммарным зарядом, электрофоретическая подвижность белка зависит от pH, как, впрочем, и степень ионизации молекулы. На рнс. 5.22 приведены электрофоретическая подвижность и кривая титрования кристаллического яичного альбумина. Хотя форма и размеры молекулы оказывают влияние на абсолютную скорость перемещения в электрическом поле, определяющим фактором является все же суммарный заряд. [c.161]

Аналитические данные показывают, что яичный альбумин содержит около 9 остатков тирозина, обнаружить которые титрованием не удается. Благодаря тому что белки, имеющие изо-электрическую точку в кислой области, в щелочных растворах приобретают большой отрицательный заряд, характерное для фенольных групп значение р ш—Ю может измениться под влиянием электростатических эффектов до рк 2. Ионизацию фенольных групп можно установить спектральным методом, так как известно, что при 295 ммк заметно поглощает только анионная форма остатков тирозина. В яичном альбумине до рН>12,5 роста поглощения, характерного для анионной формы фенольных групп, не наблюдается, а затем оно наступает быстро и необратимо. Если затем снизите значение pH, то конформация белковой молекулы оказывается отличной от исходной. Необратимую денатурацию вызывает также нагревание и добавление сильной кислоты или концентрированного раствора мочевины. [c.117]

Доказательством того, что первые порции воды присоединяются к белку с большой силой, служит заметное сокращение объема системы, сопровождающее этот процесс. При присоединении к сухому яичному альбумину 6,15% воды его плотность (Д) возрастает с 1,2655 до 1,2855. Удельный объем белка соответственно уменьшается с 1/1,2655 = 0,792 мл г до 1/1,2855 = = 0,777 мл г. Если этот процесс идет дальше и количество присоединенной воды увеличивается, то плотность белка уменьшается. Плотность яичного альбумина, содержащего на 100 г белка 56,26 г воды, равна 1,1280 Ууд. = 0,887) [13]. Важные данные о гидратации белковых кристаллов были получены при помощи рентгеноструктурного анализа этих кристаллов. Так, например, было показано, что кристаллы сохраняют свою первоначальную форму как в атмосфере с различной упругостью водяного пара, так и в солевых растворах различной концентрации при указанных условиях наблюдается только постепенное набухание или сжатие первичных ячеек кристаллов. Это дало основание заключить, что вода присоединяется главным образом к поверхности белковых молекул и не проникает внутрь [14]. Количество воды в белковых кристаллах варьирует в широких пределах. Так, в кристаллах инсулина содержится 32% воды, в кристаллах же тропомиозина содержание воды превышает 90%. [c.107]

Корпускулярные (глобулярные) белки. Относительно действительной формы глобулярных белковых тел почти ничего пока неизвестно, В лучшем случае можно говорить об асимметрии их молекулы. Так, например, для вируса мозаичной болезни листьев табака показано, что этот чрезвычайно асимметричный белок имеет форму палочки. Молекула яичного альбумина почти шаровидна. Многие другие белки несимметричны, в особенности зеин, глиадин и различные фракции сывороточного глобулина. Гемоглобин лошадиной крови имеет форму сплющенного эллипсоида с асимметрией, равной приблизительно отношению 2 1. В других случаях белковые тела имеют вытянутую форму, причем длина молекулы некоторых белков может превышать остальные размеры в 4—5 раз. [c.324]

Несмотря на то, что при введении в белок или отщеплении от него какой-либо группы следует ожидать лишь незначительного изменения молекулярного веса белка, вторичные процессы могут привести к димеризации, агрегации или диссоциации. Выше уже были описаны некоторые примеры, а именно 1) влияние малонилирования или образования меркаптида на сывороточный альбумин и 2) этерификация инсулина, в результате которой происходят диссоциация и вторичная агрегация. Следует отметить также полимеризацию относительно нерастворимой, но в значительной степени дезаминированной фракции А яичного альбумина. Кроме того, измерениями осмотического давления [118] было показано, что обработка сывороточного и яичного альбуминов формальдегидом ведет к появлению межмолекулярных поперечных связей. Тот факт, что для белковых производных почти не проводились измерения формы молекул, также следует подчеркнуть особо, поскольку изменение асимметрии является [c.344]

Один из прямых методов определения сольватации макромолекул был предложен Вангом . Он определил скорость самодиф-фузии растворителя, т. е. скорость диффузии изотопных форм (например, Н2О в НдО). Результат, очевидно, связан с объемом, недоступным для диффундирующих молекул растворителя. Согласно Вангу, эта скорость очень мало зависит от формы областей недоступного объема. Поскольку области недоступного объема должны быть в основном такими же, как соответствующие гидродинамические частицы, это дает возможность определить объем гидродинамических частиц. Соотношением, приведенным в следующем разделе, этот объем непосредственно связан с Используя данный метод, Ванг получил, что для яичного альбумина в воде б,=0,18 0,01 г/г сухого белка, в то время как длй дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) 61 равна приблизительно 0,35 г/г сухой ДНК. [c.390]

Альбумины и глобулины яичного белка, сыво(ротки крови и молока, 01ргаиов и тканей являются белками глобулярного типа и при низких концентрациях студней не образуют. Эти белки в норме ие обладают необходимым условием застудневания. Молекулы их, в отличие от желатины, не имеют резко удлиненной формы и, будучи скрученными в глобулу, практически защищены от атт ракции и взаимодействия гидратационными оболочками. [c.300]

Изменяются и молекулярно-кинетические свойства белков, зависящие от величины и формы их частиц. При денатурации таких белков, как сывороточный альбумин и глобулин, яичный альбумин и р-лактоглобулин, под действием различных денатурирующих факторов — крайние значения pH, обработка мочевиной и др. — сильно увеличивается удельная вязкость, наблюдается увеличение коэффициента диссимметрии и величины двойного личепреломления в потоке, а также уменьшение константы диффузии. Все это служит указанием на то, что при денатурации глобулярных белков происходит увеличение асимметрии белковой молекулы, обусловленное переходом от упорядоченной компактной глобулы к беспорядочному клубку. [c.190]

Многие белки весьма устойчивы к окислению тирозиназой. Так, например, сывороточный альбумин устойчив, инсулин относительно устойчив, а яичный альбумин вообще не подвергается действию тирозиназы [60, 65а]. Пепсин, будучи весьма чув-ствитель ньпм к окислению тирозиназой, повидимому, легче реагирует в денатурираваиной форме, хотя при рН 5,6 он окисляется также и в нативном состоянии [64]. Было высказано предположение о том, что относительная устойчивость большинства белков к воздействию тирозиназы, возможно, обусловлена либо пространственной недоступностью фенольных групп на поверхности молекулы, либо образованием водородной связи между фенолом и боковыми цепями других аминокислот, либо, наконец, одновременным действием обеих причин [65а]. Окисление тирозиназой производных тирозина, в которых карбоксильная и аминная [c.289]

Глобулярные белки (от лат. globulus — шарики) имеют округлую, эллипсовидную или близкую к ним форму. Сюда относятся белки, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах, например альбумины и глобулины яичного белка, сыворотки крови, молока, органов и тканей, гемоглобина крови, фермент желудочного сока — пепсин, а также много растительных белков. Молекулы некоторых растительных белков (пшеницы, ку- [c.37]

Яичный альбумин был одним из первых белков, полученных в кристаллическом виде [1], и благодаря его доступности он очень часто служит в качестве стандарта в исследованиях по структуре и составу белков. Хотя этот белок и не обладает какой-либо специфической биологической активностью, тем не менее он привлекает особое внимание из-за ряда особенностей структуры. Так, этот белок содержит фосфор. Он кристаллический, хотя электрофоретически гетерогенен (раздел 7), содержит углеводную компоненту, но она составляет только около 3,5 веса молекулы (разделы 5, 6, 9). Н-Концевая аминокислота единственной цепи белка блокирована ацетильным остатком, что не является родним свойством, однако встречается не у всех белков (раздел 8). Кроме того, яичный альбумин путем ферментативного отщепления короткого пептида может быть превращен во вторую кристаллическую форму, называемую плакальбумином, молекулярный вес которого лишь немного отличается от молекулярного веса самого яичного альбумина. Освободившийся короткий пептид образуется благодаря отщеплению от белковой цепи, но только не от ее концевых частей точное расположение этого пептида внутри молекулы белка пока неизвестно (раздел 10). Некоторые свойства яичного альбумина были рассмотрены в работах Феволда [2], Варнера [3] и Анфинсена и Редфильда [4]. [c.7]