Превращение яичный альбумин — плакальбумин

О. Превращение яичный альбумин — плакальбумин [c.331]

В этой главе рассматриваются главным образом реакции замещения белков их в зависимости от состава, структуры и функции последних. Проведение реакции в условиях, удовлетворительных для аминокислот, может привести к денатурации или распаду белков. Таким образом, особое внимание будет уделено вопросам выбора условий химической модификации нативных белков. Изменение белков под действием ферментов будет рассматриваться только в наиболее важных случаях, когда осуществляется не глубокий гидролиз, а скорее небольшое число незначительных специфических изменений (например превращение яичного альбумина в плакальбумин или окисление белков под действием тирозиназы). Все прочие реакции, приводящие к гидролизу пептидной связи, из рассмотрения исключаются. [c.270]

Природа пептидов, выделяющихся при превращении яичного альбумина в плакальбумин, была изучена Оттесоном и Вилли [151 г]. Применив хроматографическое разделение на колонке с крахмалом, эти исследователи обнаружили три пептида, обозначенные ими как А, В и С. Пептид А оказался гексапептидом, в состав которого входят аминокислоты аланин, валин, глицин и аспарагиновая кислота в соотношении 3 1 1 1. Пептид В представляет собой тетрапептид, состоящий из тех же аминокислот [c.333]

Высказанные выше предположения следует считать предварительными, так как для полного объяснения превращения яичного альбумина в плакальбумин требуется большее количество сведений о химическом строении этих белков. Недавно Линдерштрём-Ланг [151е] предложил несколько моделей структуры яичного альбумина, которые объясняют выделение указанных двух пептидов. В одной из моделей яичный альбумин и плакальбумин имеют свободную карбоксильную группу, но не имеют ни одной концевой аминогруппы, доступной для реактива Зангера. Согласно другой модели, плакальбумин в отличие от яичного альбумина содержит свободную концевую аминогруппу. [c.335]

Постепенное дефосфорилирование яичного альбумина было подтверждено электрофоретическим выделением дифосфояичного альбумина Ль частичным дефосфорилированием яичного альбумина фосфатазой предстательной железы, в результате которого образуется монофосфорное производное Л2, и полным дефосфорилированием производного Л2 кишечной фосфатазой с образованием альбумина Лз, не содержащего фосфора [150в]. За исключением содержания фосфора и характера подвижности, все три белка А, Л2 и Л3 обладают сходными свойствами. Как и в случае превращения яичного альбумина в плакальбумин, изменение подвижности, которым сопровождается процесс дефос-форилирования, можно использовать для оценки изменения суммарного заряда белков. Эти результаты показывают, что в удалении каждого из атомов фосфора принимают участие два способных ионизироваться атома водорода. Установление взаимосвязи между тремя формами яичного альбумина помогает объяснить электрофоретическую гетерогенность свежеприготовленных растворов этого белка и изменения, наблюдающиеся при старении. [c.335]

Точное происхождение пептида неизвестно, но возможно, что гептапептид или даже более длинный пептид связан своим С-концевым остатком аланина через е-аминогруппу лизина внутри главной цепи. Пептид такого рода, т. е. -(ь-аланил)-ь-лизин, является, вероятно, составным элементом клеточной стенки Strepto o us fae alis [123]. N-Концевой участок пептида может быть присоединен через или у-карбоксильную группу аспарагиновой или глутаминовой кислоты. Эту гипотезу подтверждают следующие факты. Начальная реакция в превращении яичного альбумина в одну из разновидностей плакальбумина включает гидролиз только одной пептидной связи, соединяющей карбоксильную группу С-концевого остатка аланина в пептиде [119]. Действие карбоксипептидазы на этот субстрат вызывает образование не более [c.20]

Яичный альбумин был одним из первых белков, полученных в кристаллическом виде [1], и благодаря его доступности он очень часто служит в качестве стандарта в исследованиях по структуре и составу белков. Хотя этот белок и не обладает какой-либо специфической биологической активностью, тем не менее он привлекает особое внимание из-за ряда особенностей структуры. Так, этот белок содержит фосфор. Он кристаллический, хотя электрофоретически гетерогенен (раздел 7), содержит углеводную компоненту, но она составляет только около 3,5 веса молекулы (разделы 5, 6, 9). Н-Концевая аминокислота единственной цепи белка блокирована ацетильным остатком, что не является родним свойством, однако встречается не у всех белков (раздел 8). Кроме того, яичный альбумин путем ферментативного отщепления короткого пептида может быть превращен во вторую кристаллическую форму, называемую плакальбумином, молекулярный вес которого лишь немного отличается от молекулярного веса самого яичного альбумина. Освободившийся короткий пептид образуется благодаря отщеплению от белковой цепи, но только не от ее концевых частей точное расположение этого пептида внутри молекулы белка пока неизвестно (раздел 10). Некоторые свойства яичного альбумина были рассмотрены в работах Феволда [2], Варнера [3] и Анфинсена и Редфильда [4]. [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология