Энзимов механизм действия

На основании результатов этих экспериментов можно сделать предположение о том, что вторичные комплексы нельзя более рассматривать как комплексы субстрат-энзим по Михаэлису-Ментену, а следует считать промежуточными соединениями, так же как свободные радикалы и семихиноны, так как для всех трех классов соединений возможны стадийные пути реакции. Следовательно, общепринятый механизм пероксидазного действия нуждается в пересмотре. [c.239]

Учение о ферментах имеет свою по меньшей мере полуторавековую историю. За это время сложились не только ясные представления о ферментах как специфических каталитических агентах, но и были достигнуты большие успехи в препаративной энзи-мологии, изучении свойств, функций и природы ферментов. Особенно важны достижения в изучении одной из самых интересных проблем энзимологии — механизма действия ферментов.. [c.164]

По своему химическому характеру брожение, осу-ществтаемое с помощью бактерий, — каталитический процесс, в котором роль катализатора играет энзим, или фермент. Хотя механизм действия ферментов в настояшее время не установлен, но несомненно, что они действуют как настоящие катализаторы, отличаясь от неорганических катализаторов способностью действовать лишь на одно определенное вещество или [c.218]

Мы видели, что энзимы, катализирующие реакции гидролиза и фосфорилирования, обладают также трансферазным действием. Эти и другие данные, по-видимому, указывают на то, что энзиматические реакции могут протекать не менее чем в две стадии, причем комплекс энзим-субстрат превращается в неустойчивое соединение, промежуточное между энзимом и молекулой субстрата, прежде чем окончательно распадается на энзим и продукты реакции. Образование промежуточных продуктов предлагалось также для объяснения окислительного фосфорилирования (Veli k, 1953). Этот механизм представляется вполне вероятным он лежит в основе многих примеров органического катализа (Langenbe k, [c.649]

В плане изучаемых нами вопросов, связанных с механизмом развития некоторых форм анемии, в частности вопросов патогенеза свинцовой анемии, особый интерес представляют экспериментальные исследования Gajdos (1959), который подвергал инкубации смесь, состоящую из крови кролика, гликокола, Fe и некоторых токсических веществ свинца, фтора и окиси углерода. Опыты показали, что если без добавления токсических агентов в конце инкубации образуется 109 условных единиц гема, то при введении окиси углерода — 32,9 единицы, при введении фтористого натрия — 7,3 единицы, а при введении свинца образования гема не наблюдается. На основании своих экспериментальных исследований автор приходит к выводу, что свинец ингибирует энзим, катализирующий процесс включения железа и протопорфирин, и результатом тормозящего действия свинца является развитие гипохромной анемии с гиперсидеремией и накоплением в эритроцитах свободного протопорфирина. Таким образом, было подтверждено значение тормозящего влияния свинца на включение железа в протопорфирин и тем самым на синтез гема. [c.19]

Кинетические исследования с полифенолоксидазой подтверждают механизм, в соответствии с которым фермент обратимо реагирует с кислородом до того, как последний будет связан с ка-техолом. Из всех этих данных вытекает, что энзим либо является переносчиком кислорода, либо, имея достаточной величины потенциал, он расщепляет воду на кислород и ион водорода, т. е. полифенолоксидаза функционирует как О2 трансфераза и механизм ее действия основан на включении окисленного комплекса фермента. [c.150]

Химическая природа энзим еще недостаточно выяснена. Также нет определенного объяснения самого механизма их действия. Ни одна энзима не выделена в чистом виде, хотя в этом направлении очень много сделано Вилльштеттером и его школой. Сначала он изучал методы получения энзим из растений, желез и т. д. И правильно подбирая экстрагирующие средства, достиг значительных результатов. Так например он показал, что применявшееся ранее экстрагирование поджелудочной железы алкоголем является непригодным, так как при этом большая часть ферментон разрушается, наоборот, извлечение ацетоно г дает более высокий выход. Определение концентращш фермента в растворе производилось путем измерения скорости реакции, обусловленной определенным количеством раствора. Например, концентрация раствора инвертазы определялась измерением скорости инверсии, производимым одним см , смешанным с 99 см раствора сахара. Этот метод применялся при процессе очистки, причем таким путем могла быть оценена пригодность последнего. Этим была заложена основа для постепенного получения энзим во все более очищенном виде. [c.283]

Наличием в организме системы кодегидрогеназа I+кодегидро-геназа И обусловливается биологическая оксидо-редукция самых разнообразных соединении. При этом механизм реакции представ -ляется в таком виде, что в него вовлекается флавин-энзим, отдающий при окислении кодегидрогеназе водороды таким образом, система флавин-энзим+кодегидрогеназа (I и II) действует как некая легкообратимая система окисления-восстановления. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология