Аминокислоты время релаксации

Как видно из представленной диаграммы, при частоте поля 10 гц и выше белки не повышают диэлектрической постоянной раствора, тогда как для малых молекул аминокислот эта величина соответствует 10 ° гц. Это вполне понятно, ибо для ориентации малых молекул требуется сравнительно мало времени. Время, необходимое для осуществления ориентации молекулы, получило название времени релаксации и обозначается буквой т. Для молекулы воды оно составляет 10 сек, для молекул аминокислот— 10 сек, а для белков — 10 —10 сек. Зная критическую частоту, соответствующую времени релаксации, последнее можно вычислить по формуле. [c.172]

Время, необходимое для осуществления ориентации молекулы, которое получило название времени релаксации, сравнительно невелико для небольших молекул и велико для больших молекул. Для небольших молекул воды оно составляет приблизительно 10 " сек., для молекул аминокислот— Ю" сек., а для больших молекул белков от 10 до 10 сек. При частоте электрического поля, равной 10 гц (длина волны 3-10 см), аминокислоты и белки вызывают описанное выше повышение диэлектрической постоянной. При частоте же, равной гц (длина волны З-Ю см) и выше, белки ие вызывают повышения диэлектрической постоянной воды. В действительности обнаруживается даже небольшое понижение этой постоянной, так как некоторая часть воды, связанная белком, теряет способность следовать за колебаниями электрического поля [119]. [c.145]

В состоянии люми происходит релаксация скрученных частей скелета хромофора. Группа =N попадает в среду, где водородные связи становятся очень слабыми, что предшествует последующему депротонированию шиффова основания. В мета I продукте водородная связь протона шиффова основания становится еще слабее, так что противоион Глю 113 протонируется. В то же время аминокислота Глю 122 депротонируется, образуя тем самым новый противоион. [c.419]

Отнесение резонансных линий к определенному типу аминокислот основывается на том, что в аминокислотных остатках большинство протонов связаны между собой косвенным спин-спиновым взаимодействием. В то же время спин-спиновое взаимодействие между протонами двух соседних аминокислот очень слабое, поскольку между ближайшими парами протонов На-протоном и амидным, имеются четыре связи (см. рис.3.3), т.е. каждый аминокислотый остаток протеина можно рассматривать как изолированную спиновую систему. Так что для каждой аминокислоты имеет место типичная картина спин-спинового взаимодействия, наблюдаемая в двумерных спектрах ЯМР. Рис.3.25 дает схематическое представление о косвенном спин-спиновом взаимодействии для валинового остатка, соответствующее методам OSY и R T. Такая же картина должна наблюдаться и в реальном экспериментальном спектре (рис.3.26). Интерпретация спектра осложняется не только тем, что неизвестны точные значения химических едвигов для искомых резонансных линий, но и тем, что не может быть проведено надежное отнесение отдельных кросс-пиков в спектре. Это может быть также связано и со слишком большой шириной резонансных линий кросс-пиков, так как уширение линий сопровождается также уменьшением их амплитуды, и часто рассматриваемые линии сливаются с фоном. Поскольку ширины линий, которые в основном определяются временем поперечной релаксации и скоростью химического обмена, заранее неизвестны, то отсутствует уверенность в том, что проведено правильное отнесение линий. Особенно существенно на отнесении линий сказывается ширина линий в спектрах, полученных по методу OSY, в которых пики в подспектре расщепляются на пики с отрицательными и положительными знаками, так что полный интеграл пиков кросс-мультиплета равен нулю. Чем больше ширины линий, тем менее заметны эти линии в спектре. Это проявляется тем нагляднее, чем ближе располож ены одна к другой линии различных знаков, что пршсходит в том сл уча е, [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология