Гастрин синтез

При установлении структуры глюкагона широко использовались методы частичного ферментативного гидролиза с помощью трипсина и химотрипсина В настоящее время осуществлен синтез глюкагона Гастрин. Гормон слизистой оболочки желудка гастрин — содержит 17 аминокислотных остатков. Этот сравнительно небольшой пептид ответствен за стимуляцию секреции желудочного сока. Выделены гастрин I и гастрин II. [c.169]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

ГАСТРИН, пептидный гормон. Первичная структура Г. человека Пироглу — Гли — Про — Три — Лей — Глу — Глу — Глу — Глу — Глу — Ала — Тир - (НЗОз) — Гли— Три — Мет — Асп — Фен — NH2 (мол. м. 2200 букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). У животных различается аминокислотными остатками в положениях 5, 8 н 10. Фрагмент 6—17 сохраняет полную, а С-кон-цевой тетрапептидный фрагмент — /12 часть биол. активности природного Г. Вырабатывается эндокринными клетками слизистой оболочки антрального отдела желудка. Стимулирует секрецию к-ты в желудке. Лек. ср-ва получ. синтезом биологически активных фрагментов Г. и их аналогов. [c.120]

Методы синтеза аспартама и его аналогов. В декабре 1965 г. американский исследователь Слаттер, сотрудник чикагской лаборатории 5еаг еЬо, перекристаллизовывал аспартам, являющийся промежуточным продуктом пептидного гормона гастрина, и по неосторожности поднес ко рту руку, иа которой случайно находилось это вещество. Так был открыт сладкий вкус аспартама. [c.92]

В пептидной лаборатории в Чикаго в процессе синтеза тетралептида гастрина Шлеттер сделал случайное, но в высшей степени интересное наблюдение, что дипептид H-Asp-Phe-OMe сладкий на вкус (в 100—200 раз слаще сахарозы). Открытие, сделанное при перекристаллизации, привело к появлению промышленно производимого сладкого вешества аспартам . [c.276]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Изложенные соображения и некоторые встречающиеся в практике проблемы нащли четкое отражение в оригинальном синтезе гормона гастрина [114—117]. Этот природный пептид (117), содержащий 17 остатков аминокислот, принимает участие в регуляции выделения кислоты желудочного сока. [c.412]

Первый полный синтез гастрина осуществлен в 1966 г. (Г. Кеннер и сотр.). В плазме крови обнаружен предшественник гастрина, получивший название большого гастрина (мол. масса 7 000). [c.274]

Разработанная Андерсоном и сотр. [53в, 53г] схема синтеза гастрина приведена на рис. 46г. В этом случае план синтеза предусматривает конденсацию фрагментов с С-концевыми остатками метионина (положение 5) и глицина (положение 13). [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология