Конкурентный метод изучения быстрых реакций

Метод конкурентных реакций представляет особую ценность для кинетической характеристики быстрых реакций, исследование которых прямыми методами требует специальной и дорогостоящей аппаратуры. Использование этого метода было, однако, ограничено реакциями с характеристическим временем, большим, чем время смешения реагентов (10" с). Это ограничение снимается при изучении быстрых реакций частиц, образующихся в объеме при энергетическом воздействии на систему. [c.68]

Здесь имеет смысл кратко остановиться на вопросе о применимости конкурентных методов для изучения химических реакций с участием катион-радикальных интермедиатов. Такой подход был использован для оценки относительной реакционной способности ряда замещенных бензолов [13, 14]. Эти реакции протекают через быстрое обратимое взаимодействие окислителя с ароматическим соединением, приводящее к образованию соответствующего катион-радикала. Лимитирующей стадией является идущая после равновесия химическая реакция, такая, как отщепление протона. Исходные концентрации обоих субстратов были одинаковыми. Соотношение двух ион-радикалов, определенное по значению /< равн гомогенных реакций переноса электрона, оказывает влияние на полученную таким образом относительную реакционную способность. Поэтому при простом применении этого метода следует соблюдать осторожность, особенно если заранее известно, что скорость гомогенного переноса электрона велика и равновесие сильно смещено в одну сторону. [c.101]

Обнаружение, выделение, очистка и изучение свойств фермента зависят прежде всего от наличия достаточно точного и быстрого метода определения активности фермента, а также подходящего метода определения общего белка. Точное определение активности фермента на ранних стадиях очистки часто бывает сопряжено со значительными трудностями, поскольку посторонние ферменты, присутствующие в препарате, могут конкурентно действовать на субстрат. Например, в присутствии АТФ-азы затруднено определение АТФ-зависимых синтетаз, а присутствие р-амилазы мешает определению а-амилазы. Многих трудностей, связанных, например, с подавлением активности продуктами реакции, инактивацией фермента и изменением степени его насыщения субстратом, можно избежать, если измерять начальные скорости реакции. [c.98]

Помимо изученных стадий, в реакциях аспартатаминотранс-феразы наблюдали более быстрые спектральные изменения, кинетику которых нельзя было проанализировать при использовании методики температурного скачка. С целью замедления скорости этих реакций было исследовано взаимодействие с ферментом некоторых модифицированных субстратов. Аналог субстратов — Ь-а-метиласпарагиновая кислота — является конкурентным ингибитором аминокислотных субстратов. Она не способна образовывать альдимин с пиридоксальфосфатом на ферменте. Однако из-за наличия метильной группы в а-положении трансаминирование протекать не может. ВСинетическое изучение этой системы комбинированным методом остановленной струи — температурного скачка обнаружило, что реакция протекает в три стадии [c.182]