Фосфатные группы перенос протона

В ферментных системах имидазол проявляет свойства кислотно-основных катализаторов и участвует в переносе электронов, протонов, ацильных и фосфатных групп. Каталитические свойства имидазольной группы зависят от степени ионизации ее подвижного атома водорода. На активность имидазольной группы оказывают влияние смежные с ней функциональные группы. [c.209]

Строение и свойства комплексов, которые обеспечивают работоспособность биоактивных соединений, изучаются новым направлением химии — бионеорганической химией. За последние два-три десятилетия исследовано очень много ферментов, соединений типа хлорофилла и гемоглобина, различных комплексов, осуществляющих в клетке перенос электронов, протонов, фосфатных и других групп. Установлено, что при очень небольших содержаниях лабильные соединения металлов исключительно важны для жизнедеятельности клетки, растительных и животных организмов, в частности для передачи наследственной информации и деятельности нервной системы. [c.237]

На основании этих данных Лей и Хореккер [145] предложили гипотетическую последовательность химических превращений, происходящих в активном центре альдолазы (рис. 7-10). Как показано на этой схеме, фермент катализирует раскрытие циклической формы фрукто-зодифосфата, причем в этой реакции, возможно, участвует фосфатная группа субстрата [147]. Реакция р-расщепления может быть инициирована — -группой. Предполагается, что имидазольная группа активного центра служит донором протона, который, как было показано, присоединяется к тому же положению (стереохимически), какое занимала связь между атомами углерода в фруктозо-1,6-дифосфате. Высказано предположение, что перенос протона имидазольной группы осуще- [c.164]

I-гидроксигруппы способен взаимодействовать с фосфатной группой, вполне приемлемым представляется механизм, включающий перенос протона с 1-гидроксигруппы на шестой атом иисло рода и промотирующий разрыв связи фосфор—иисло род. Наличие двух отрицательных зарядов на фосфатной группе приводит к еще более сильным ускорениям [11] [схема (10.18)]. [c.258]

Таким образом, путем наблюдения за скоростью релаксации протонов воды удается получить сведения о ферменте креатинки-назе. Этим методом в настоящее время изучено множество ферментов, катализирующих перенос фосфатной группы [10], и высказано предположение, что такие реакции можно подразделить на два класса комплексы фермент — АТФ — металл и комплексы фер- [c.386]

Активный центр креатинкиназы. Активность креатинкиназы — фермента, участвуюш,его в переносе фосфатной группы от одного субстрата к другому, подавляется иодацетамидом и и-хлормеркурибензоатом. Следовательно, для активности фермента суш ественное значение имеет активированная сульфгидрильная группа цистеина. Как было показано, сульфгидрильпую группу активирует имидазольная группа гистидина, удаленная по первичной полипептидной цепи, но сближенная в макроструктуре. Под влиянием третичного (нуклеофильного) азота имидазольного кольца гистидина 8Н-груипа активного центра фермента активируется вследствие образования водородной связи между этими двумя группировками. Участие протона сульфгидрильной группы в образовании водородной связи приводит к увеличению электронной плотности вокруг атома серы, т. е. к возрастанию ее нуклеофильных свойств, что дает возможность сульфгидрильной группе участвовать в реакциях ацилирования, фосфорилирования и др. [c.215]

Свободная энергия, запасаемая в фосфатных связях в природных соединениях, может составлять 13 ккал/моль. На основе свободной энергии гидролиза фосфатных произ1водных, называемой также потенциалом переноса фосфорильной группы [1], построена удобная энергетическая шкала. Некоторые характерные величины [4, 5] приведены в табл. 17.1. Эти свободные энергии сильно зависят от концентраций протонов и ионо металлов, которые по-разному взаимодействуют с реагирующими соединениями и продуктами гидролитических реакций. Данные, приведенные в табл. 17.1, относятся к стандариным условиям (pH 7,0, концентра- [c.625]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология